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万見
- PDB-3upv: TPR2B-domain:pHsp70-complex of yeast Sti1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3upv
タイトルTPR2B-domain:pHsp70-complex of yeast Sti1
要素
  • Heat shock protein SSA4
  • Heat shock protein STI1
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / TPR-fold / Adaptor protein for Hsp70 and Hsp90 / C-terminal part of Hsp70
機能・相同性
機能・相同性情報


Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / RND1 GTPase cycle / HSF1-dependent transactivation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / ATPase inhibitor activity / protein targeting to mitochondrion / : / heat shock protein binding ...Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / RND1 GTPase cycle / HSF1-dependent transactivation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / ATPase inhibitor activity / protein targeting to mitochondrion / : / heat shock protein binding / Neutrophil degranulation / Hsp70 protein binding / protein folding chaperone / Hsp90 protein binding / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / intracellular protein localization / protein folding / protein refolding / mRNA binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
STI1/HOP, DP domain / STI1/HOP, DP domain / Heat shock chaperonin-binding / Heat shock chaperonin-binding motif. / Tetratricopeptide repeat / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily ...STI1/HOP, DP domain / STI1/HOP, DP domain / Heat shock chaperonin-binding / Heat shock chaperonin-binding motif. / Tetratricopeptide repeat / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Tetratricopeptide repeat / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / ATPase, nucleotide binding domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock protein STI1 / Heat shock protein SSA4
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Schmid, A.B. / Lagleder, S. / Graewert, M.A. / Roehl, A. / Hagn, F. / Wandinger, S.K. / Cox, M.B. / Demmer, O. / Richter, K. / Groll, M. / Kessler, H.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2012
タイトル: The architecture of functional modules in the Hsp90 co-chaperone Sti1/Hop.
著者: Schmid, A.B. / Lagleder, S. / Grawert, M.A. / Rohl, A. / Hagn, F. / Wandinger, S.K. / Cox, M.B. / Demmer, O. / Richter, K. / Groll, M. / Kessler, H. / Buchner, J.
履歴
登録2011年11月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月4日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein STI1
B: Heat shock protein SSA4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9592
ポリマ－14,9592
非ポリマー00
水2,576143
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1060 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area7020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.630, 38.630, 176.640
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Heat shock protein STI1


分子量: 14170.914 Da / 分子数: 1 / 断片: TPR repeats 7-9, residues 395-518 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: STI1, YOR027W, OR26.17 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P15705
#2: タンパク質・ペプチド Heat shock protein SSA4


分子量: 787.811 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 636-642 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Heptapeptide; C-terminus of Hsp70 from yeast
由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
参照: UniProt: P22202
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 143 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.16 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M LiCl, 2.2 M Ammoniumsulfate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月4日
放射モノクロメーター: Bartels Monochromator with dual channel cut crystals
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→10 Å / Num. all: 18603 / Num. obs: 17394 / % possible obs: 93.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 15.03
反射 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / Rmerge(I) obs: 0.215 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 93.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ELR

1elr


解像度: 1.6→9.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / SU B: 4.795 / SU ML: 0.077 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.133 / ESU R Free: 0.111 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25443 870 5 %RANDOM
Rwork0.18259 ---
all0.191 17394 --
obs0.18618 16524 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.168 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.05 Å20 Å20 Å2
2---0.05 Å20 Å2
3---0.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→9.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1038 0 0 143 1181
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0221053
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8841.961417
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.7495130
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.45724.42352
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.25815190
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.922159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1220.2153
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.021800
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8941.5661
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.62821051
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.8213392
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.8154.5366
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.63931053
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.641 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.306 60 -
Rwork0.227 1146 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
110.4998-1.88583.4160.0218-0.74196.25790.02170.67870.0325-0.0562-0.2325-0.1487-0.0335-0.08930.21080.07560.0619-0.01270.13210.00880.0869-1.5842-16.4108-4.7858
28.4876-0.50312.6479-0.12820.82134.73670.07070.0927-0.4061-0.0345-0.05260.08650.05110.1471-0.01820.07720.0675-0.02780.0835-0.03040.03854.261-19.84171.2556
35.492-0.20980.30810.49261.04441.05280.00780.05360.0827-0.05670.1176-0.15230.06140.2142-0.12540.09560.04320.04350.0838-0.00490.042212.4958-17.0176.261
42.5623-0.66472.0150.5207-1.03062.4493-0.01640.1825-0.0026-0.1163-0.0331-0.00680.0110.07620.04960.09270.0079-0.01050.06670.00710.02273.3258-10.64732.7074
55.23080.5599-0.91660.3873-1.50492.59890.09320.1579-0.0552-0.01570.04610.0639-0.1454-0.1656-0.13930.0960.04930.00040.08860.02450.0341-5.3847-8.70831.1603
61.62530.06170.43970.58430.10241.0660.01480.0382-0.0027-0.01590.0425-0.0331-0.0320.0282-0.05730.03010.0075-0.00770.04310.01380.04355.0598-12.179213.3202
74.12290.94531.33051.63260.461.4349-0.11820.09660.21430.05330.06780.0683-0.1201-0.10350.05040.03970.02930.01080.03880.01680.0544-1.0651-7.849816.0253
82.3537-2.2570.7044-1.5762-1.75994.66390.0314-0.094-0.2442-0.19170.32870.193-0.0523-1.0721-0.36020.00640.0018-0.02220.20310.0750.1007-10.4992-13.175413.6696
94.04571.31673.42010.7716-1.15093.6629-0.1050.1393-0.0522-0.05380.25450.0914-0.0945-0.0828-0.14950.034-0.00670.00360.04290.00920.0666-4.2641-18.75517.0598
101.03910.0563-0.23191.51630.66931.66330.1548-0.0290.02740.0939-0.1327-0.0404-0.11990.0225-0.02210.0564-0.0115-0.00390.02550.00170.05493.2579-11.927426.8726
113.83040.5466-1.825511.9415-0.8357-0.3463-0.1322-0.05430.08770.43490.21670.5622-0.0240.0292-0.08450.0685-0.00250.03050.01220.00140.0869-5.8576-15.951828.0025
1211.34238.26862.15775.67642.24320.87870.0742-0.05230.12730.1298-0.09530.13290.0548-0.34870.02120.022-0.01650.01240.0970.02370.0971-8.93-22.856925.1661
138.01582.97311.39721.1974-1.15281.1380.04430.1568-0.0097-0.14140.18260.10170.2893-0.1145-0.22690.0586-0.0438-0.00030.0405-0.02450.1053-7.8598-27.337421.1133
140.17850.9059-0.32684.49452.54473.93830.0459-0.051-0.04530.2783-0.1427-0.02640.21130.11540.09680.0397-0.0019-0.01350.04080.00780.07661.8421-23.9629.4449
153.74190.3487-1.752615.66211.35660.01850.44230.0289-0.03580.7906-0.4688-0.4594-0.0143-0.12670.02650.1495-0.0968-0.04730.06790.02170.0185.5228-15.563635.5357
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A259 - 264
2X-RAY DIFFRACTION2A265 - 270
3X-RAY DIFFRACTION3A271 - 282
4X-RAY DIFFRACTION4A283 - 289
5X-RAY DIFFRACTION5A290 - 294
6X-RAY DIFFRACTION6A295 - 313
7X-RAY DIFFRACTION7A314 - 323
8X-RAY DIFFRACTION8A324 - 328
9X-RAY DIFFRACTION9A329 - 333
10X-RAY DIFFRACTION10A334 - 350
11X-RAY DIFFRACTION11A351 - 356
12X-RAY DIFFRACTION12A357 - 361
13X-RAY DIFFRACTION13A362 - 369
14X-RAY DIFFRACTION14A370 - 377
15X-RAY DIFFRACTION15A378 - 383

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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