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- PDB-3up9: Crystal structure of a putative lipoprotein (ACTODO_00931) from A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3up9
タイトルCrystal structure of a putative lipoprotein (ACTODO_00931) from Actinomyces odontolyticus ATCC 17982 at 2.35 A resolution
要素Putative uncharacterized protein
キーワードMETHIONINE-BINDING PROTEIN / MEMBRANE LIPOPROTEIN / L-METHIONINE BINDING PROTEIN / NLPA lipoprotein / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性Lipoprotein NlpA family / NlpA lipoprotein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / membrane / Alpha Beta / SELENOMETHIONINE / Lipoprotein
機能・相同性情報
生物種Actinomyces odontolyticus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a hypothetical protein ACTODO_00931 (hypothetical protein ACTODO_00931, SP17422A, P_02044074.1) from Actinomyces odontolyticus ATCC 17982 at 2.35 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2011年11月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.22019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,7807
ポリマ－26,4521
非ポリマー1,3276
水2,198122
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.917, 95.917, 93.781
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number80
Space group name H-MI41
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-334-

HOH

詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUGGESTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質 Putative uncharacterized protein


分子量: 26452.207 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 33-277 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Actinomyces odontolyticus (バクテリア)
遺伝子: ACTODO_00931 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: A7BBB2
#2: 化合物 ChemComp-MSE / SELENOMETHIONINE / セレノメチオニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 196.106 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H11NO2Se
#3: 化合物
ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-PE4 / 2-{2-[2-(2-{2-[2-(2-ETHOXY-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHANOL / POLYETHYLENE GLYCOL PEG4000 / ヘプタエチレングリコ-ルモノエチルエ-テル


分子量: 354.436 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H34O8 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 122 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY RESIDUES 34-277 OF THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.83 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 20.00% polyethylene glycol 1000, 0.1M TRIS pH 7.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.9537
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月9日 / 詳細: KOHZU: Double Crystal Si(111)
放射モノクロメーター: Double Crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→29.722 Å / Num. all: 17718 / Num. obs: 17718 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 35.424 Å2 / Rsym value: 0.181 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.35-2.414.90.9590.8641712970.959100
2.41-2.484.90.8450.9620812590.845100
2.48-2.5550.7211.1613012340.72199.9
2.55-2.634.90.5991.3592911990.599100
2.63-2.714.90.4981.5583311790.498100
2.71-2.814.90.451.7550211180.45100
2.81-2.914.90.3512.2536410890.351100
2.91-3.034.90.2842.7524010610.284100
3.03-3.174.90.2253.4507610280.225100
3.17-3.324.90.1734.446029470.173100
3.32-3.54.90.1395.444319050.139100
3.5-3.724.90.1136.643338890.113100
3.72-3.974.80.17.238778020.1100
3.97-4.294.80.0838.636767660.083100
4.29-4.74.70.0739.732576860.073100
4.7-5.254.60.079.929706400.07100
5.25-6.074.60.092826135670.092100
6.07-7.4350.088.924254820.08100
7.43-10.5150.03817.918553700.038100
10.51-29.7224.80.03718.59652000.03795.4

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
PHENIX精密化
SCALA3.3.20データスケーリング
MolProbity3beta29モデル構築
MOSFLMデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3TQW

3tqw


解像度: 2.35→29.722 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 8.78 / SU ML: 0.113 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.181 / ESU R Free: 0.17 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 5. A SELENO-METHIONINE AMINO ACID HAS BEEN MODELED AS A LIGAND BASED ON THE ELECTRON DENSITY. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. ANOMALOUS DIFFERENCE FOURIERS MAP SUPPORTS THE MODELING OF MET AS MSE. 6. PEG FRAGMENTS (PE4, PG4) FROM THE CRYSTALLIZATION/CRYOPROTECTION SOLUTIONS ARE MODELED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2048 901 5.1 %RANDOM
Rwork0.1565 ---
obs0.1589 17706 99.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 101.65 Å2 / Biso mean: 46.3306 Å2 / Biso min: 28.47 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1 Å20 Å20 Å2
2--0.1 Å20 Å2
3----0.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→29.722 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1830 0 62 122 2014
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.021940
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021271
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9631.9812625
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.07633151
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2825243
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg43.57726.62989
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.39515307
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.927153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.2299
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0212139
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02340
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.411 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.276 65 -
Rwork0.216 1189 -
all-1254 -
obs--99.92 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 31.491 Å / Origin y: 33.409 Å / Origin z: 57.987 Å
111213212223313233
T0.1591 Å20.034 Å2-0.0037 Å2-0.1864 Å20.0116 Å2--0.0197 Å2
L1.8701 °21.188 °20.154 °2-2.296 °20.2567 °2--1.0186 °2
S0.0668 Å °0.011 Å °0.1263 Å °0.0693 Å °0.0102 Å °0.0038 Å °0.0616 Å °0.0245 Å °-0.077 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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