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- PDB-3unh: Mouse 20S immunoproteasome -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3unh
タイトルMouse 20S immunoproteasome
要素
  • (Proteasome subunit alpha type- ...) x 7
  • (Proteasome subunit beta type- ...) x 7
キーワードHYDROLASE / 20S proteasome comprises 28 subunits / Protease / Cytosol
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 ...Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Assembly of the pre-replicative complex / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / G2/M Checkpoints / Degradation of AXIN / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Asymmetric localization of PCP proteins / Regulation of RUNX3 expression and activity / Regulation of RAS by GAPs / Regulation of PTEN stability and activity / Regulation of RUNX2 expression and activity / Degradation of GLI1 by the proteasome / UCH proteinases / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Degradation of DVL / Orc1 removal from chromatin / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Hedgehog ligand biogenesis / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / spermatoproteasome complex / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / Hedgehog 'on' state / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Activation of NF-kappaB in B cells / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / FCERI mediated NF-kB activation / CLEC7A (Dectin-1) signaling / Interleukin-1 signaling / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Downstream TCR signaling / Separation of Sister Chromatids / MAPK6/MAPK4 signaling / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / ABC-family proteins mediated transport / Neddylation / Ub-specific processing proteases / KEAP1-NFE2L2 pathway / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / proteasome core complex / antigen processing and presentation / fat cell differentiation / myofibril / immune system process / NF-kappaB binding / proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / threonine-type endopeptidase activity / proteasome core complex, alpha-subunit complex / proteasomal protein catabolic process / skeletal muscle tissue development / T cell proliferation / Neutrophil degranulation / proteasome complex / proteolysis involved in protein catabolic process / sarcomere / response to bacterium / lipopolysaccharide binding / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / P-body / protein catabolic process / : / cell morphogenesis / response to virus / nuclear matrix / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / endopeptidase activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ciliary basal body / cilium / ribosome / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / mitochondrion / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Proteasome subunit alpha 1 / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Proteasome beta subunit, C-terminal / Proteasome beta subunits C terminal / Proteasome subunit beta 4 / Proteasome subunit beta 2 / Proteasome beta 3 subunit / Proteasome subunit alpha6 / Proteasome subunit alpha5 ...Proteasome subunit alpha 1 / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Proteasome beta subunit, C-terminal / Proteasome beta subunits C terminal / Proteasome subunit beta 4 / Proteasome subunit beta 2 / Proteasome beta 3 subunit / Proteasome subunit alpha6 / Proteasome subunit alpha5 / Proteasome beta-type subunits signature. / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit / Proteasome beta-type subunit, conserved site / Proteasome subunit A N-terminal signature / Proteasome alpha-type subunits signature. / Proteasome alpha-subunit, N-terminal domain / Proteasome subunit A N-terminal signature Add an annotation / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. / : / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome alpha-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / : / Proteasome subunit beta type-1 / Proteasome subunit beta type-10 / Proteasome subunit alpha type-3 / Proteasome subunit beta type-8 / Proteasome subunit beta type-9 / Proteasome subunit alpha type-2 / Proteasome subunit beta type-4 / Proteasome subunit alpha type-6 ...IODIDE ION / : / Proteasome subunit beta type-1 / Proteasome subunit beta type-10 / Proteasome subunit alpha type-3 / Proteasome subunit beta type-8 / Proteasome subunit beta type-9 / Proteasome subunit alpha type-2 / Proteasome subunit beta type-4 / Proteasome subunit alpha type-6 / Proteasome subunit alpha type-4 / Proteasome subunit beta type-3 / Proteasome subunit beta type-2 / Proteasome subunit alpha type-1 / Proteasome subunit alpha type-7 / Proteasome subunit alpha type-5
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Huber, E. / Basler, M. / Schwab, R. / Heinemeyer, W. / Kirk, C. / Groettrup, M. / Groll, M.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / : 2012
タイトル: Immuno- and constitutive proteasome crystal structures reveal differences in substrate and inhibitor specificity.
著者: Huber, E.M. / Basler, M. / Schwab, R. / Heinemeyer, W. / Kirk, C.J. / Groettrup, M. / Groll, M.
履歴
登録2011年11月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年3月28日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proteasome subunit alpha type-2
B: Proteasome subunit alpha type-4
C: Proteasome subunit alpha type-7
D: Proteasome subunit alpha type-5
E: Proteasome subunit alpha type-1
F: Proteasome subunit alpha type-3
G: Proteasome subunit alpha type-6
H: Proteasome subunit beta type-10
I: Proteasome subunit beta type-3
J: Proteasome subunit beta type-2
K: Proteasome subunit beta type-8
L: Proteasome subunit beta type-1
M: Proteasome subunit beta type-4
N: Proteasome subunit beta type-9
O: Proteasome subunit alpha type-2
P: Proteasome subunit alpha type-4
Q: Proteasome subunit alpha type-7
R: Proteasome subunit alpha type-5
S: Proteasome subunit alpha type-1
T: Proteasome subunit alpha type-3
U: Proteasome subunit alpha type-6
V: Proteasome subunit beta type-10
W: Proteasome subunit beta type-3
X: Proteasome subunit beta type-2
Y: Proteasome subunit beta type-8
Z: Proteasome subunit beta type-1
a: Proteasome subunit beta type-4
b: Proteasome subunit beta type-9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)718,92875
ポリマ-715,94528
非ポリマー2,98347
9,638535
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)118.280, 205.220, 161.940
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.70, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.999989, -0.004188, 0.002276), (-0.00403, 0.997845, 0.065492), (-0.002545, 0.065482, -0.99785)18.76788, -5.33349, 168.7892

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要素

-
Proteasome subunit alpha type- ... , 7種, 14分子 AOBPCQDRESFTGU

#1: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-2 / Macropain subunit C3 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit C3 / Proteasome component C3


分子量: 25955.613 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P49722, proteasome endopeptidase complex
#2: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-4 / Macropain subunit C9 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit C9 / Proteasome component C9 / ...Macropain subunit C9 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit C9 / Proteasome component C9 / Proteasome subunit L


分子量: 29512.807 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q9R1P0, proteasome endopeptidase complex
#3: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-7 / Proteasome subunit RC6-1


分子量: 27897.887 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q9Z2U0, proteasome endopeptidase complex
#4: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-5 / Macropain zeta chain / Multicatalytic endopeptidase complex zeta chain / Proteasome zeta chain


分子量: 26435.977 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q9Z2U1, proteasome endopeptidase complex
#5: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-1 / Macropain subunit C2 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit C2 / Proteasome component C2 / ...Macropain subunit C2 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit C2 / Proteasome component C2 / Proteasome nu chain


分子量: 29586.576 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q9R1P4, proteasome endopeptidase complex
#6: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-3 / Macropain subunit C8 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit C8 / Proteasome component C8 / ...Macropain subunit C8 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit C8 / Proteasome component C8 / Proteasome subunit K


分子量: 28442.248 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: O70435, proteasome endopeptidase complex
#7: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-6 / Macropain iota chain / Multicatalytic endopeptidase complex iota chain / Proteasome iota chain


分子量: 27405.434 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q9QUM9, proteasome endopeptidase complex

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Proteasome subunit beta type- ... , 7種, 14分子 HVIWJXKYLZMaNb

#8: タンパク質 Proteasome subunit beta type-10 / Low molecular mass protein 10 / Macropain subunit MECl-1 / Multicatalytic endopeptidase complex ...Low molecular mass protein 10 / Macropain subunit MECl-1 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit MECl-1 / Proteasome MECl-1 / Proteasome subunit beta-2i


分子量: 24830.314 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: O35955, proteasome endopeptidase complex
#9: タンパク質 Proteasome subunit beta type-3 / Proteasome chain 13 / Proteasome component C10-II / Proteasome theta chain


分子量: 22988.895 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q9R1P1, proteasome endopeptidase complex
#10: タンパク質 Proteasome subunit beta type-2 / Macropain subunit C7-I / Multicatalytic endopeptidase complex subunit C7-I / Proteasome component C7-I


分子量: 22935.377 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q9R1P3, proteasome endopeptidase complex
#11: タンパク質 Proteasome subunit beta type-8 / Low molecular mass protein 7 / Macropain subunit C13 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit ...Low molecular mass protein 7 / Macropain subunit C13 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit C13 / Proteasome component C13 / Proteasome subunit beta-5i


分子量: 22674.686 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P28063, proteasome endopeptidase complex
#12: タンパク質 Proteasome subunit beta type-1 / Macropain subunit C5 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit C5 / Proteasome component C5 / ...Macropain subunit C5 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit C5 / Proteasome component C5 / Proteasome gamma chain


分子量: 23576.969 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: O09061, proteasome endopeptidase complex
#13: タンパク質 Proteasome subunit beta type-4 / Proteasome beta chain / Low molecular mass protein 3 / Macropain beta chain / Multicatalytic ...Proteasome beta chain / Low molecular mass protein 3 / Macropain beta chain / Multicatalytic endopeptidase complex beta chain / Proteasome chain 3


分子量: 24384.715 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P99026, proteasome endopeptidase complex
#14: タンパク質 Proteasome subunit beta type-9 / LMP-2d / Low molecular mass protein 2 / Macropain chain 7 / Multicatalytic endopeptidase complex ...LMP-2d / Low molecular mass protein 2 / Macropain chain 7 / Multicatalytic endopeptidase complex chain 7 / Proteasome chain 7 / Proteasome subunit beta-1i / Really interesting new gene 12 protein


分子量: 21345.162 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P28076, proteasome endopeptidase complex

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非ポリマー , 4種, 582分子

#15: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / : I
#16: 化合物...
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 合成 / : Cl
#17: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / : K
#18: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 535 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.46 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 0.2 M NaI, 40% MPD, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月12日
放射モノクロメーター: double-crystal fixed-exit monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→30 Å / Num. all: 122308 / Num. obs: 121329 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.104 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 3.2→3.3 Å / Rmerge(I) obs: 0.515 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0119精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1IRU
解像度: 3.2→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.902 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.888 / SU B: 65.629 / SU ML: 0.473 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.541 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25395 6067 5 %RANDOM
Rwork0.23862 ---
obs0.23938 115261 99.2 %-
all-121328 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 82.186 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.21 Å20 Å2-0.64 Å2
2--7.62 Å20 Å2
3----4.75 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数48502 0 47 535 49084
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.01949380
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8511.96566718
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.39856216
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.89223.7972186
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.551158648
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.96915350
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0560.27484
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.02137046
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr0.809349380
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free22.2945296
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded2.911548789
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.279 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.355 419 -
Rwork0.337 7996 -
obs--99.34 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4521-0.3431-0.36221.44250.20910.3207-0.22550.29370.0719-0.06120.21740.05310.2601-0.3130.00820.4226-0.4616-0.10530.83670.05570.0757-8.913-55.52318.779
20.479-0.4974-0.45320.94370.55760.4953-0.12130.19410.218-0.09480.2060.03860.1348-0.1123-0.08470.2983-0.1631-0.13470.64460.36050.3233-3.447-24.64920.322
31.2614-0.6305-0.26741.08010.53160.37540.07460.19980.45630.02450.0506-0.1550.1871-0.061-0.12520.3143-0.06830.06350.25830.27450.524523.873-9.82928.741
40.036-0.00720.09480.26470.47611.6918-0.02370.0804-0.0337-0.00870.04350.11580.1340.0945-0.01970.1357-0.10010.05660.36170.1360.375450.9-24.15235.47
50.64630.35250.4880.20510.25850.5626-0.20640.0183-0.0578-0.09230.0381-0.07490.10310.05380.16830.41250.09410.23350.49090.07090.434258.205-54.60736.503
60.0861-0.11130.03790.9921-0.41710.4265-0.15920.0826-0.1298-0.01220.0613-0.06230.2946-0.00810.09780.77360.00850.32660.2455-0.17610.34540.351-79.04430.208
70.67610.5894-0.45341.1145-0.40920.3091-0.39410.3512-0.1159-0.03090.3002-0.22810.2265-0.23480.09390.9699-0.43290.13860.3661-0.18440.13659.527-79.39821.294
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270.3544-0.3459-0.14540.39160.20071.0011-0.11280.07680.09110.01190.0364-0.1220.3323-0.18640.07640.499-0.3080.01230.3806-0.04190.3712-18.739-75.01489.957
280.0244-0.0896-0.12150.51530.60250.7441-0.0627-0.032-0.01640.0291-0.0290.01560.13830.04530.09170.5579-0.00110.03450.27870.16010.499910.493-85.878100.094
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 230
2X-RAY DIFFRACTION1A234 - 235
3X-RAY DIFFRACTION1A236 - 529
4X-RAY DIFFRACTION2B1 - 248
5X-RAY DIFFRACTION2B261
6X-RAY DIFFRACTION2B262 - 534
7X-RAY DIFFRACTION3C1 - 238
8X-RAY DIFFRACTION3C248 - 249
9X-RAY DIFFRACTION3C250 - 530
10X-RAY DIFFRACTION4D1 - 233
11X-RAY DIFFRACTION4D234 - 235
12X-RAY DIFFRACTION4D236 - 514
13X-RAY DIFFRACTION5E1 - 238
14X-RAY DIFFRACTION5E261 - 263
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16X-RAY DIFFRACTION6F1 - 244
17X-RAY DIFFRACTION6F255
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19X-RAY DIFFRACTION7G1 - 243
20X-RAY DIFFRACTION7G246
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44X-RAY DIFFRACTION15O235 - 438
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47X-RAY DIFFRACTION16P262 - 532
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50X-RAY DIFFRACTION17Q250 - 505
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56X-RAY DIFFRACTION19S263 - 506
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58X-RAY DIFFRACTION20T255
59X-RAY DIFFRACTION20T256 - 519
60X-RAY DIFFRACTION21U1 - 243
61X-RAY DIFFRACTION21U246
62X-RAY DIFFRACTION21U247 - 507
63X-RAY DIFFRACTION22V1 - 219
64X-RAY DIFFRACTION22V235 - 237
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76X-RAY DIFFRACTION26Z215 - 525
77X-RAY DIFFRACTION27a1 - 216
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79X-RAY DIFFRACTION27a222 - 483
80X-RAY DIFFRACTION28b1 - 199
81X-RAY DIFFRACTION28b200 - 203
82X-RAY DIFFRACTION28b204 - 520

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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