[日本語] English
万見
- PDB-3ulr: Lysozyme contamination facilitates crystallization of a hetero-tr... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ulr
タイトルLysozyme contamination facilitates crystallization of a hetero-trimericCortactin:Arg:Lysozyme complex
要素
  • Abelson tyrosine-protein kinase 2
  • Lysozyme C
  • Src substrate cortactin
キーワードHYDROLASE / PROTEIN BINDING / SH3 / Protein-protein interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


lamellipodium organization / site of polarized growth / Arp2/3 complex binding / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / modification of postsynaptic structure / mitotic spindle midzone / regulation of cell projection assembly / positive regulation of oxidoreductase activity / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / regulation of mitophagy ...lamellipodium organization / site of polarized growth / Arp2/3 complex binding / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / modification of postsynaptic structure / mitotic spindle midzone / regulation of cell projection assembly / positive regulation of oxidoreductase activity / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / regulation of mitophagy / postsynaptic actin cytoskeleton / profilin binding / positive regulation of smooth muscle contraction / regulation of actin filament polymerization / positive regulation of chemotaxis / substrate-dependent cell migration, cell extension / focal adhesion assembly / regulation of cell motility / podosome / proline-rich region binding / exploration behavior / dendritic spine maintenance / negative regulation of Rho protein signal transduction / regulation of axon extension / cortical actin cytoskeleton / cortical cytoskeleton / positive regulation of actin filament polymerization / regulation of endocytosis / actin monomer binding / RAC3 GTPase cycle / positive regulation of T cell migration / regulation of cell adhesion / : / cellular response to retinoic acid / extrinsic apoptotic signaling pathway / clathrin-coated pit / voltage-gated potassium channel complex / ruffle / Negative regulation of FLT3 / positive regulation of establishment of T cell polarity / RAC1 GTPase cycle / phosphotyrosine residue binding / neuron projection morphogenesis / receptor-mediated endocytosis / Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / regulation of autophagy / Neutrophil degranulation / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / cell motility / actin filament / beta-N-acetylglucosaminidase activity / regulation of actin cytoskeleton organization / non-specific protein-tyrosine kinase / intracellular protein transport / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / protein modification process / epidermal growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of neuron projection development / peptidyl-tyrosine phosphorylation / actin filament binding / cell wall macromolecule catabolic process / actin cytoskeleton / lysozyme / cell junction / lamellipodium / lysozyme activity / manganese ion binding / cell cortex / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / actin cytoskeleton organization / postsynapse / regulation of apoptotic process / protein tyrosine kinase activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / dendritic spine / cell adhesion / protein kinase activity / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / focal adhesion / glutamatergic synapse / Golgi apparatus / magnesium ion binding / endoplasmic reticulum / signal transduction / extracellular space / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hs1/Cortactin / Cortactin, SH3 domain / Repeat in HS1/Cortactin / Cortactin repeat profile. / F-actin binding / F-actin binding / F-actin binding domain (FABD) / Tyrosine-protein kinase ABL, SH2 domain / Variant SH3 domain / SH3 Domains ...Hs1/Cortactin / Cortactin, SH3 domain / Repeat in HS1/Cortactin / Cortactin repeat profile. / F-actin binding / F-actin binding / F-actin binding domain (FABD) / Tyrosine-protein kinase ABL, SH2 domain / Variant SH3 domain / SH3 Domains / Lysozyme - #10 / SH3 domain / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Lysozyme / Src homology 2 domains / SH3 type barrels. / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Lysozyme-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Lysozyme C / Tyrosine-protein kinase ABL2 / Src substrate cortactin
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Liu, W. / MacGrath, S. / Koleske, A.J. / Boggon, T.J.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2012
タイトル: Lysozyme contamination facilitates crystallization of a heterotrimeric cortactin-Arg-lysozyme complex.
著者: Liu, W. / Macgrath, S.M. / Koleske, A.J. / Boggon, T.J.
履歴
登録2011年11月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年2月15日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Lysozyme C
B: Src substrate cortactin
C: Abelson tyrosine-protein kinase 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,4033
ポリマ－23,4033
非ポリマー00
水5,260292
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2150 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area10520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.658, 57.838, 95.513
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Lysozyme C / 1 / 4-beta-N-acetylmuramidase C / Allergen Gal d IV


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: American Bioanalytical AB01178 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: LYZ / 参照: UniProt: P00698, lysozyme
#2: タンパク質 Src substrate cortactin


分子量: 7202.915 Da / 分子数: 1 / Fragment: SH3 domain (UNP residues 487-546) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Cttn, Ems1 / プラスミド: pGEX6p-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL 21 / 参照: UniProt: Q60598
#3: タンパク質・ペプチド Abelson tyrosine-protein kinase 2 / Abelson murine leukemia viral oncogene homolog 2 / Abelson-related gene protein / Tyrosine-protein kinase ARG


分子量: 1869.252 Da / 分子数: 1 / Fragment: PXXP1 (UNP residues 563-579) / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P42684
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 292 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.08 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 1.0M Na Citrate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 297K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 1.0781 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月5日
詳細: Si(111) channel cut monochromator Toroidal focusing mirror
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0781 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→20 Å / Num. all: 25122 / Num. obs: 23866 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 20.7 Å2 / Rsym value: 0.087 / Net I/σ(I): 14.9
反射 シェル解像度: 1.65→1.71 Å / 冗長度: 2.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 1704 / Rsym value: 0.35 / % possible all: 65.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2D1X and 3M3U

2d1x

3m3u


解像度: 1.65→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 2.478 / SU ML: 0.083 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.11 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22487 1277 5.1 %RANDOM
Rwork0.18426 ---
obs0.18641 22290 94.27 %-
all-23655 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.167 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.19 Å20 Å20 Å2
2--3.48 Å20 Å2
3----2.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1602 0 0 292 1894
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0221672
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7711.9312279
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9065213
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.40123.33381
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.70515265
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.8011516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1250.2242
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0211301
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1381.51032
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.91221653
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8283640
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.2044.5621
LS精密化 シェル解像度: 1.651→1.694 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.333 53 -
Rwork0.322 1080 -
obs--58.95 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る