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- PDB-3ulh: Crystal structure of a RNA binding domain of THO complex subunit ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ulh
タイトルCrystal structure of a RNA binding domain of THO complex subunit 4 protein (THOC4) from Homo sapiens at 2.54 A resolution
要素THO complex subunit 4
キーワードRNA BINDING PROTEIN / nuclear protein / RNA binding / THO complex / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY / Partnership for T-Cell Biology / TCELL
機能・相同性
機能・相同性情報


transcription export complex / C5-methylcytidine-containing RNA reader activity / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / mRNA 3'-end processing / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / RNA export from nucleus / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / RNA Polymerase II Transcription Termination / mRNA export from nucleus ...transcription export complex / C5-methylcytidine-containing RNA reader activity / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / mRNA 3'-end processing / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / RNA export from nucleus / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / RNA Polymerase II Transcription Termination / mRNA export from nucleus / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / mRNA processing / osteoblast differentiation / nuclear speck / mRNA binding / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Chromatin target of PRMT1 protein, C-terminal / C-terminal duplication domain of Friend of PRMT1 / C-terminal duplication domain of Friend of PRMT1 / : / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily ...Chromatin target of PRMT1 protein, C-terminal / C-terminal duplication domain of Friend of PRMT1 / C-terminal duplication domain of Friend of PRMT1 / : / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / THO complex subunit 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.54 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a RNA binding domain of THO complex subunit 4 protein (THOC4) from Homo sapiens at 2.54 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
履歴
登録2011年11月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月21日Group: Structure summary
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THO complex subunit 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,8503
ポリマ－11,6601
非ポリマー1902
水46826
1
A: THO complex subunit 4
ヘテロ分子

A: THO complex subunit 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,6996
ポリマ－23,3192
非ポリマー3804
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation18_545-x+1/4,z-1/4,y+1/41
Buried area2140 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area8390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.152, 101.152, 101.152
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number213
Space group name H-MP4132
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-201-

PO4

21A-201-

PO4

詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUGGESTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質 THO complex subunit 4 / Tho4 / Ally of AML-1 and LEF-1 / Transcriptional coactivator Aly/REF / bZIP-enhancing factor BEF


分子量: 11659.740 Da / 分子数: 1 / 断片: RNA binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ALY, BC052302, BEF, THOC4 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q86V81
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY RESIDUES 78-183 OF THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.74 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 25.0% Glycerol, 0.6M di-sodium hydrogen phosphate, 0.6M potassium dihydrogen phosphate, 0.1M HEPES pH 7.5, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.9537,0.9796,0.9794
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月9日 / 詳細: KOHZU: Double Crystal Si(111)
放射モノクロメーター: Double Crystal Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.95371
20.97961
30.97941
反射解像度: 2.54→29.2 Å / Num. all: 6271 / Num. obs: 6271 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 9.8 % / Rsym value: 0.086 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル

Rmerge(I) obs: 0.011 / Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.54-2.6110.32.245954471.136100
2.61-2.6810.3343724250.849100
2.68-2.7610.2444504370.604100
2.76-2.8410.34.941234020.499100
2.84-2.9310.26.641354070.352100
2.93-3.0410.18.838573810.245100
3.04-3.151011.938163810.171100
3.15-3.281014.636863690.127100
3.28-3.439.916.235273550.113100
3.43-3.599.819.833413400.085100
3.59-3.799.822.831213180.071100
3.79-4.029.727.529453050.059100
4.02-4.299.530.527972950.06100
4.29-4.649.332.425372740.061100
4.64-5.08931.723142560.067100
5.08-5.688.430.719652340.06999.9
5.68-6.569.129.619392120.064100
6.56-8.039.231.217121860.048100
8.03-11.368.636.813231540.041100
11.36-29.27.430.9687930.0494.2

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SOLVE位相決定
SCALA3.3.20データスケーリング
REFMAC5.6.0117精密化
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.54→29.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.15 / SU B: 11.829 / SU ML: 0.127 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.171
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 5. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 6. PHOSPHATE (PO4) MOLECULES FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION ARE MODELED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1954 289 4.6 %RANDOM
Rwork0.1812 ---
obs0.1819 6245 99.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 140.62 Å2 / Biso mean: 64.6075 Å2 / Biso min: 38.72 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.54→29.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数632 0 10 26 668
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.019672
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02450
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9581.988911
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.91331099
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.958589
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.27724.37532
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.99315109
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.689155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2100
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02765
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02136
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_it2.9453.228672
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other0.653.386450
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_it4.8614.76908
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_others2.9785.0031099
X-RAY DIFFRACTIONr_torsion_it9.0269.74235
LS精密化 シェル解像度: 2.541→2.606 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.383 15 -
Rwork0.347 349 -
all-364 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 21.315 Å / Origin y: 9.835 Å / Origin z: 34.297 Å
111213212223313233
T0.3207 Å2-0.0265 Å2-0.0042 Å2-0.2449 Å20.0316 Å2--0.1967 Å2
L4.6916 °20.0133 °2-1.4523 °2-2.9984 °2-0.8582 °2--7.3375 °2
S0.2874 Å °0.1811 Å °0.003 Å °0.0967 Å °-0.3135 Å °-0.2137 Å °0.0721 Å °0.3183 Å °0.0261 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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