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- PDB-3uin: Complex between human RanGAP1-SUMO2, UBC9 and the IR1 domain from... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3uin
タイトルComplex between human RanGAP1-SUMO2, UBC9 and the IR1 domain from RanBP2
要素
  • E3 SUMO-protein ligase RanBP2
  • Ran GTPase-activating protein 1
  • SUMO-conjugating enzyme UBC9
  • Small ubiquitin-related modifier 2
キーワードLigase/Isomerase/Protein Binding / E3 / ligase / SUMO / UBC9 / RanBP2 / nuclear pore complex / Ligase-Isomerase-Protein Binding complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to vasopressin / positive regulation of SUMO transferase activity / SUMO conjugating enzyme activity / cytoplasmic periphery of the nuclear pore complex / RING-like zinc finger domain binding / SUMO ligase complex / SUMO ligase activity / annulate lamellae / SUMOylation of nuclear envelope proteins / transferase complex ...cellular response to vasopressin / positive regulation of SUMO transferase activity / SUMO conjugating enzyme activity / cytoplasmic periphery of the nuclear pore complex / RING-like zinc finger domain binding / SUMO ligase complex / SUMO ligase activity / annulate lamellae / SUMOylation of nuclear envelope proteins / transferase complex / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is proteolytically processed / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Vitamin D (calciferol) metabolism / mitotic nuclear membrane reassembly / nuclear pore cytoplasmic filaments / small protein activating enzyme binding / synaptonemal complex / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / nuclear inclusion body / nuclear pore nuclear basket / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / SUMOylation of DNA methylation proteins / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / SUMOylation of immune response proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / Maturation of nucleoprotein / activation of GTPase activity / negative regulation of protein export from nucleus / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / SUMOylation of RNA binding proteins / Nuclear import of Rev protein / nuclear export / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / tRNA processing in the nucleus / SUMO transferase activity / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / aggresome / Maturation of nucleoprotein / nucleocytoplasmic transport / centrosome localization / Viral Messenger RNA Synthesis / NLS-bearing protein import into nucleus / regulation of gluconeogenesis / transcription factor binding / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Vpr-mediated nuclear import of PICs / ubiquitin-like protein ligase binding / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of DNA replication proteins / protein sumoylation / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / response to axon injury / mRNA transport / nuclear pore / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / axon cytoplasm / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / response to amphetamine / Meiotic synapsis / GTPase activator activity / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMOylation of transcription cofactors / HCMV Late Events / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / transcription coregulator binding / chromosome segregation / RHO GTPases Activate Formins / Transcriptional regulation by small RNAs / SUMOylation of intracellular receptors / protein modification process / PKR-mediated signaling / PML body / mitotic spindle / ISG15 antiviral mechanism / kinetochore / small GTPase binding / Formation of Incision Complex in GG-NER / HCMV Early Events / Separation of Sister Chromatids / protein tag activity / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / protein folding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / nuclear envelope / snRNP Assembly / Processing of DNA double-strand break ends
類似検索 - 分子機能
Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal domain / Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal / Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal domain superfamily / RanGAP1 C-terminal domain / : / Nup358/RanBP2 E3 ligase domain / Nup358/RanBP2 E3 ligase domain / Ran binding domain / Ran binding protein RanBP1-like / RanBP1 domain ...Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal domain / Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal / Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal domain superfamily / RanGAP1 C-terminal domain / : / Nup358/RanBP2 E3 ligase domain / Nup358/RanBP2 E3 ligase domain / Ran binding domain / Ran binding protein RanBP1-like / RanBP1 domain / Ran binding domain type 1 profile. / Ran-binding domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type / Zinc finger domain / Leucine Rich repeat / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Ubiquitin-like (UB roll) / Alpha Horseshoe / Ubiquitin homologues / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ran GTPase-activating protein 1 / E3 SUMO-protein ligase RanBP2 / Small ubiquitin-related modifier 2 / SUMO-conjugating enzyme UBC9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.597 Å
データ登録者Gareau, J.R. / Reverter, D. / Lima, C.D.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Determinants of small ubiquitin-like modifier 1 (SUMO1) protein specificity, E3 ligase, and SUMO-RanGAP1 binding activities of nucleoporin RanBP2.
著者: Gareau, J.R. / Reverter, D. / Lima, C.D.
履歴
登録2011年11月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年1月4日Group: Database references
改定 1.22013年6月26日Group: Database references
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SUMO-conjugating enzyme UBC9
B: Small ubiquitin-related modifier 2
C: Ran GTPase-activating protein 1
D: E3 SUMO-protein ligase RanBP2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,7074
ポリマ－53,7074
非ポリマー00
水75742
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)155.407, 155.407, 57.931
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 SUMO-conjugating enzyme UBC9 / SUMO-protein ligase / Ubiquitin carrier protein 9 / Ubiquitin carrier protein I / Ubiquitin- ...SUMO-protein ligase / Ubiquitin carrier protein 9 / Ubiquitin carrier protein I / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 I / Ubiquitin-protein ligase I / p18


分子量: 18030.814 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC9, UBCE9, UBE2I / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P63279, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質 Small ubiquitin-related modifier 2 / SUMO-2 / HSMT3 / SMT3 homolog 2 / SUMO-3 / Sentrin-2 / Ubiquitin-like protein SMT3A / Smt3A


分子量: 9177.270 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 14-93 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMT3A, SMT3H2, SUMO2 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P61956
#3: タンパク質 Ran GTPase-activating protein 1 / RanGAP1


分子量: 18572.506 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 419-587 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KIAA1835, RANGAP1, SD / プラスミド: pSmt3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P46060
#4: タンパク質 E3 SUMO-protein ligase RanBP2 / 358 kDa nucleoporin / Nuclear pore complex protein Nup358 / Nucleoporin Nup358 / Ran-binding ...358 kDa nucleoporin / Nuclear pore complex protein Nup358 / Nucleoporin Nup358 / Ran-binding protein 2 / RanBP2 / p270


分子量: 7926.794 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 2629-2695 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NUP358, RANBP2 / プラスミド: pSmt3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P49792
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細VAL TO MET CONFLICT IN UNP ENTRY P61956

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.41 %
結晶化温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100 mM HEPES pH 7.5, 400 mM ammonium citrate, 2% isopropanol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 279K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年8月11日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.597→25 Å / Num. all: 25030 / Num. obs: 24830 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.4 % / Biso Wilson estimate: 63.73 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 17.7
反射 シェル解像度: 2.597→2.69 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.356 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.7.2_869精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1Z5S

1z5s


解像度: 2.597→24.411 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.8 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.48 / 位相誤差: 27.92 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2642 1263 5.09 %RANDOM
Rwork0.2113 ---
obs0.2139 24821 99.19 %-
all-25024 --
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 34.633 Å2 / ksol: 0.274 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 79.1316 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.1551 Å2-0 Å20 Å2
2---4.1551 Å20 Å2
3---8.3102 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.597→24.411 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3609 0 0 42 3651
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093690
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1764996
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.041403
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081553
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006651
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.597-2.7010.41510.35912511266297
2.701-2.82380.34781470.32762568271599
2.8238-2.97240.32451400.30252580272099
2.9724-3.15830.3531280.283926122740100
3.1583-3.40160.32871270.259826662793100
3.4016-3.74280.27981400.211826092749100
3.7428-4.28190.22971470.186526182765100
4.2819-5.38510.23181400.17226722812100
5.3851-24.41190.22291430.17292722286599

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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