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- PDB-3ufb: Crystal structure of a modification subunit of a putative type I ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ufb
タイトルCrystal structure of a modification subunit of a putative type I restriction enzyme from Vibrio vulnificus YJ016
要素Type I restriction-modification system methyltransferase subunit
キーワードTRANSFERASE / Methyltransferase activity
機能・相同性
機能・相同性情報


N-methyltransferase activity / site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific) / site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific) activity / DNA restriction-modification system / methylation / DNA binding
類似検索 - 分子機能
N6 adenine-specific DNA methyltransferase, N-terminal domain / : / Type I restriction enzyme EcoKI-like, methylase subunit, N-terminal domain superfamily / HsdM N-terminal domain / N-6 DNA Methylase / DNA methylase, adenine-specific / N-6 Adenine-specific DNA methylases signature. / DNA methylase, N-6 adenine-specific, conserved site / Ferritin / Vaccinia Virus protein VP39 ...N6 adenine-specific DNA methyltransferase, N-terminal domain / : / Type I restriction enzyme EcoKI-like, methylase subunit, N-terminal domain superfamily / HsdM N-terminal domain / N-6 DNA Methylase / DNA methylase, adenine-specific / N-6 Adenine-specific DNA methylases signature. / DNA methylase, N-6 adenine-specific, conserved site / Ferritin / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific)
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio vulnificus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Park, S.Y. / Lee, H.J. / Sun, J. / Nishi, K. / Song, J.M. / Kim, J.S.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2012
タイトル: Structural characterization of a modification subunit of a putative type I restriction enzyme from Vibrio vulnificus YJ016
著者: Park, S.Y. / Lee, H.J. / Song, J.M. / Sun, J. / Hwang, H.J. / Nishi, K. / Kim, J.S.
履歴
登録2011年11月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Type I restriction-modification system methyltransferase subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,2261
ポリマ－60,2261
非ポリマー00
水9,764542
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.899, 78.899, 165.802
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-597-

HOH

21A-629-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Type I restriction-modification system methyltransferase subunit


分子量: 60226.414 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Vibrio vulnificus (バクテリア) / 株: YJ016 / 遺伝子: VV0266 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q7MPU6, site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific)
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 542 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
12.1442.58
2
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
2911蒸気拡散法, ハンギングドロップ法7.520 % (w/v) polyethylene glycol 8,000, 0.1 M at Hepes pH 7.5 , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
2912蒸気拡散法, ハンギングドロップ法7.524 % (w/v) polyethyleneglycol 3350, 0.1 M 4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid at pH 7.5 and 10 mM -mercaptoethanol , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折
IDCrystal-ID
11
22
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンPAL/PLS 4A11
シンクロトロンALS 8.3.120.98962
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 315r1CCD2008年11月12日
ADSC QUANTUM 315r2CCD2011年9月1日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.989621
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 48972 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.8→5.999 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8892 / SU ML: 0.18 / σ(F): 0.1 / 位相誤差: 18.37 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2154 4811 10.11 %
Rwork0.1809 --
obs0.1844 47581 99.46 %
溶媒の処理減衰半径: 1.06 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 77.195 Å2 / ksol: 0.6 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 92.89 Å2 / Biso mean: 29.2993 Å2 / Biso min: 10.54 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.9082 Å2-0 Å20 Å2
2---2.9082 Å20 Å2
3---5.8163 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→5.999 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3856 0 0 542 4398
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073936
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0065317
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.7611500
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.069569
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004707
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.8-1.81990.29221450.28140399
1.8199-1.84070.29571480.2622139999
1.8407-1.86250.2991570.2486139699
1.8625-1.88540.28341740.234137999
1.8854-1.90940.26881330.24431425100
1.9094-1.93470.25751650.2213141499
1.9347-1.96140.26661590.2177139799
1.9614-1.98960.26521830.2182137599
1.9896-2.01950.23721700.19821421100
2.0195-2.05130.23751640.19781380100
2.0513-2.08530.22981640.18811437100
2.0853-2.12150.23291530.17791418100
2.1215-2.16050.22641790.17361393100
2.1605-2.20240.21081560.16391435100
2.2024-2.24780.19991520.16711406100
2.2478-2.29730.21361580.1637142399
2.2973-2.35130.20961560.1716144399
2.3513-2.41090.21571620.1754140599
2.4109-2.4770.21581540.1859143499
2.477-2.5510.23351490.1871144299
2.551-2.63470.24851830.1871398100
2.6347-2.73060.21581560.185143199
2.7306-2.84220.21811540.1817142499
2.8422-2.97450.22831620.1784143299
2.9745-3.13570.19751520.1732146299
3.1357-3.33850.21141450.17361470100
3.3385-3.60670.19561800.15871463100
3.6067-3.98920.18991750.15511453100
3.9892-4.61230.15731610.15811490100
4.6123-5.99950.20731620.18381522100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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