[日本語] English
万見
- PDB-3uf4: Crystal structure of a SH3 and SH2 domains of FYN protein (Proto-... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3uf4
タイトルCrystal structure of a SH3 and SH2 domains of FYN protein (Proto-concogene Tyrosine-protein kinase Fyn) from Mus musculus at 1.98 A resolution
要素Tyrosine-protein kinase Fyn, Isoform 2
キーワードTRANSFERASE / Phosphorylation / Host-virus interaction / Protein-Tyrosine Kinases / src Homology Domains / src-Family Kinases / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY / Partnership for T-Cell Biology / TCELL
機能・相同性
機能・相同性情報


NTRK2 activates RAC1 / Nephrin family interactions / DCC mediated attractive signaling / Platelet Adhesion to exposed collagen / Dectin-2 family / Reelin signalling pathway / PECAM1 interactions / CD28 dependent Vav1 pathway / Ephrin signaling / Signaling by ERBB2 ...NTRK2 activates RAC1 / Nephrin family interactions / DCC mediated attractive signaling / Platelet Adhesion to exposed collagen / Dectin-2 family / Reelin signalling pathway / PECAM1 interactions / CD28 dependent Vav1 pathway / Ephrin signaling / Signaling by ERBB2 / NCAM signaling for neurite out-growth / Regulation of KIT signaling / Co-inhibition by CTLA4 / EPHA-mediated growth cone collapse / Co-stimulation by CD28 / CRMPs in Sema3A signaling / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / GPVI-mediated activation cascade / EPHB-mediated forward signaling / Signaling by SCF-KIT / FCGR activation / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / RAF/MAP kinase cascade / PIP3 activates AKT signaling / Cell surface interactions at the vascular wall / Regulation of signaling by CBL / growth factor receptor binding / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / regulation of glutamate receptor signaling pathway / heart process / CD209 (DC-SIGN) signaling / regulation of calcium ion import across plasma membrane / reelin-mediated signaling pathway / G protein-coupled glutamate receptor signaling pathway / VEGFA-VEGFR2 Pathway / activated T cell proliferation / negative regulation of dendritic spine maintenance / natural killer cell activation / DAP12 signaling / dendrite morphogenesis / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / phospholipase activator activity / phospholipase binding / response to amyloid-beta / positive regulation of protein targeting to membrane / glial cell projection / alpha-tubulin binding / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / forebrain development / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / ephrin receptor binding / negative regulation of protein ubiquitination / myelination / tubulin binding / negative regulation of angiogenesis / cell periphery / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / actin filament / non-specific protein-tyrosine kinase / G protein-coupled receptor binding / modulation of chemical synaptic transmission / protein catabolic process / peptidyl-tyrosine phosphorylation / negative regulation of protein catabolic process / Schaffer collateral - CA1 synapse / positive regulation of neuron projection development / positive regulation of protein localization to nucleus / tau protein binding / cellular response to amyloid-beta / neuron migration / neuron projection development / disordered domain specific binding / regulation of cell shape / T cell receptor signaling pathway / cell body / protein tyrosine kinase activity / scaffold protein binding / gene expression / perikaryon / adaptive immune response / response to ethanol / transmembrane transporter binding / cell surface receptor signaling pathway / protein kinase activity / postsynaptic density / endosome / intracellular signal transduction / protein ubiquitination / membrane raft / negative regulation of gene expression / dendrite / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Fyn/Yrk, SH3 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains ...: / Fyn/Yrk, SH3 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase Fyn
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a SH3 and SH2 domains of FYN protein (Proto-concogene Tyrosine-protein kinase Fyn) from Mus musculus at 1.98 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
履歴
登録2011年10月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月21日Group: Structure summary
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase Fyn, Isoform 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,1606
ポリマ－18,8821
非ポリマー2785
水1,56787
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)138.220, 35.960, 43.960
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.560, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase Fyn, Isoform 2 / Proto-oncogene c-Fyn / p59-Fyn


分子量: 18881.719 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: BC092217, Fyn / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100
参照: UniProt: P39688, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 87 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT (RESIDUES 82-244) WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL EXPRESSION / PURIFICATION TAG ...THE CONSTRUCT (RESIDUES 82-244) WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL EXPRESSION / PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHAEIGTGFPFDPHYVEVLGERMHYVDVGPRDGTPVLFLHGNPTSSYVWRNIIPHVA PTHRCIAPDLIGMGKSDKPDLGYFFDDHVRFMDAFIEALGLEEVVLVIHDWGSALGFHWAKRNPERV KGIAFMEFIRPIPTWDEWPEFARETFQAFRTTDVGRKLIIDQNVFIEGTLPMGVVRPLTEVEMDHYR EPFLNPVDREPLWRFPNELPIAGEPANIVALVEEYMDWLHQSPVPKLLFWGTPGVLIPPAEAARLAK SLPNCKAVDIGPGLNLLQEDNPDLIGSEIARWLSTLEISGEPTTHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE. WHILE THE CLONED SEQUENCE MATCHES ISOFORM 2 (ALSO KNOWN AS T) FOR UNIPROTKB ID P39688, RESIDUE NUMBERING IS BASED ON THE UNIPROT "CANONICAL" ISOFORM 1 (ALSO KNOWN AS B).

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.4 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 4.3M NaCl, 0.1M HEPES pH 7.5, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.9793
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月8日 / 詳細: KOHZU: Double Crystal Si(111)
放射モノクロメーター: Double Crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→43.876 Å / Num. obs: 14960 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 32.893 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 15.73
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.98-2.050.8111.86306142096.9
2.05-2.130.5353.16356141195.1
2.13-2.230.4023.87506154598.9
2.23-2.350.325.26548143993.4
2.35-2.490.20877045143599.9
2.49-2.690.14410.17381155198
2.69-2.960.08116.17421152199.7
2.96-3.380.04227.27152149599.6
3.38-4.250.03337.16611147796.9
4.250.02842.57413161699.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MOLREP位相決定
XSCALEDecember 6, 2010データスケーリング
BUSTER-TNT2.10.0精密化
XDSデータ削減
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.98→43.876 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9501 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9344 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. HOWEVER, THE SE-MET SIDE-CHAIN IS DISORDERED. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. HOWEVER, THE SE-MET SIDE-CHAIN IS DISORDERED. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. GLYCEROL, SODIUM AND CHLORIDE MODELED IS PRESENT IN CRYO/CRYSTALLIZATION CONDITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2243 749 5.02 %RANDOM
Rwork0.1995 ---
obs0.2007 14932 97.59 %-
原子変位パラメータBiso max: 135.7 Å2 / Biso mean: 47.7247 Å2 / Biso min: 17.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.7981 Å20 Å2-0.2091 Å2
2---2.2132 Å20 Å2
3----0.5849 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.327 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.98→43.876 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1298 0 15 87 1400
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d642SINUSOIDAL6
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes41HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes205HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1375HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd1SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion173SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1519SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d1375HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1867HARMONIC21.03
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.76
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.17
LS精密化 シェル解像度: 1.98→2.12 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2649 139 5.39 %
Rwork0.2679 2441 -
all0.2678 2580 -
obs--97.59 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 21.1161 Å / Origin y: 0.6251 Å / Origin z: 7.484 Å
111213212223313233
T0.0115 Å20.0194 Å2-0.0412 Å2--0.0937 Å2-0.0282 Å2---0.0416 Å2
L1.6568 °21.3756 °21.755 °2-1.249 °20.9993 °2--2.5932 °2
S0.0598 Å °-0.1308 Å °-0.0258 Å °-0.0067 Å °-0.0633 Å °0.0544 Å °0.0903 Å °-0.3637 Å °0.0035 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|85 - A|244 }

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る