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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3uej
タイトルStructural and functional characterization of an anesthetic binding site in the second cysteine-rich domain of protein kinase Cdelta
要素Protein kinase C delta type
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Proteine kinase Cdelta / PHOSPHOTRANSFERASE / Anesthetic binding site
機能・相同性
機能・相同性情報


DAG and IP3 signaling / positive regulation of glucosylceramide catabolic process / VEGFR2 mediated cell proliferation / positive regulation of sphingomyelin catabolic process / Apoptotic cleavage of cellular proteins / SHC1 events in ERBB2 signaling / diacylglycerol-dependent, calcium-independent serine/threonine kinase activity / Effects of PIP2 hydrolysis / regulation of ceramide biosynthetic process / Interferon gamma signaling ...DAG and IP3 signaling / positive regulation of glucosylceramide catabolic process / VEGFR2 mediated cell proliferation / positive regulation of sphingomyelin catabolic process / Apoptotic cleavage of cellular proteins / SHC1 events in ERBB2 signaling / diacylglycerol-dependent, calcium-independent serine/threonine kinase activity / Effects of PIP2 hydrolysis / regulation of ceramide biosynthetic process / Interferon gamma signaling / HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / Calmodulin induced events / TIR domain binding / endolysosome / positive regulation of ceramide biosynthetic process / Role of phospholipids in phagocytosis / negative regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / termination of signal transduction / negative regulation of filopodium assembly / protein kinase C / cellular response to hydroperoxide / D-aspartate import across plasma membrane / CLEC7A (Dectin-1) signaling / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / negative regulation of glial cell apoptotic process / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / negative regulation of actin filament polymerization / collagen metabolic process / neutrophil activation / negative regulation of platelet aggregation / regulation of phosphorylation / cellular response to angiotensin / postsynaptic cytosol / B cell proliferation / insulin receptor substrate binding / immunoglobulin mediated immune response / : / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / enzyme activator activity / post-translational protein modification / Neutrophil degranulation / cell chemotaxis / positive regulation of superoxide anion generation / positive regulation of D-glucose import / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / positive regulation of apoptotic signaling pathway / cellular response to hydrogen peroxide / nuclear matrix / positive regulation of protein import into nucleus / cellular response to UV / cellular senescence / cell-cell junction / cellular response to oxidative stress / peptidyl-serine phosphorylation / response to oxidative stress / positive regulation of MAPK cascade / intracellular signal transduction / defense response to bacterium / positive regulation of apoptotic process / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / DNA damage response / apoptotic process / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / mitochondrion / ATP binding / membrane / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein kinase C, delta / Protein kinase C delta/epsilon/eta/theta, C2 domain / Protein kinase C, delta/epsilon/eta/theta types / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 - #20 / : / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) ...Protein kinase C, delta / Protein kinase C delta/epsilon/eta/theta, C2 domain / Protein kinase C, delta/epsilon/eta/theta types / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 - #20 / : / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C2 domain / C2 domain profile. / C1-like domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / C2 domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Protein kinase C delta type
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.301 Å
データ登録者Shanmugasundararaj, S. / Stehle, T. / Miller, K.W.
引用ジャーナル: Biophys.J. / 年: 2012
タイトル: Structural and Functional Characterization of an Anesthetic Binding Site in the Second Cysteine-Rich Domain of Protein Kinase Cdelta
著者: Shanmugasundararaj, S. / Das, J. / Sandberg, W.S. / Zhou, X. / Wang, D. / Messing, R.O. / Bruzik, K.S. / Stehle, T. / Miller, K.W.
履歴
登録2011年10月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月27日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein kinase C delta type
B: Protein kinase C delta type
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,39510
ポリマ－14,7532
非ポリマー6428
水3,999222
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1620 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area9030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.598, 32.475, 49.965
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.10, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Protein kinase C delta type / nPKC-delta


分子量: 7376.554 Da / 分子数: 2 / 断片: C1B Subdomain of PKC delta, UNP residues 231-280 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Prkcd, Pkcd / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P28867, protein kinase C
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 222 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.56 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 20% PEG 3350 in 0.2 M ammonium sulfate and 25 mM HEPES pH 7.2. , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンNSLS X6A11
シンクロトロンAPS 8-BM20.979
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 2101CCD2004年4月27日
ADSC QUANTUM 2102CCD2004年4月22日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SI(111) CHANNEL CULT MONOCHROMATSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.9791
反射解像度: 1.3→30 Å / Num. all: 42420 / Num. obs: 34350 / % possible obs: 95.87 % / Observed criterion σ(F): 4 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 15.34
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID
1.35-1.421,2
1.42-1.511,2
1.51-1.631,2
1.63-1.791,2
1.79-2.051,2
2.05-2.591,2
2.59-501,2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1PTQ

1ptq


解像度: 1.301→9.983 Å / SU ML: 0.13 / σ(F): 0 / 位相誤差: 13.81 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1582 1921 5.81 %
Rwork0.1424 --
obs0.1433 33058 95.87 %
all-42420 -
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 61.619 Å2 / ksol: 0.511 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.6885 Å2-0 Å20.9309 Å2
2---2.4434 Å20 Å2
3---0.7549 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.301→9.983 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1024 0 24 222 1270
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071070
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2171440
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.468388
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.085148
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005182
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.301-1.33340.25571250.21172014X-RAY DIFFRACTION88
1.3334-1.36940.22061240.17612104X-RAY DIFFRACTION91
1.3694-1.40950.19481490.15382096X-RAY DIFFRACTION92
1.4095-1.45490.15861320.13672170X-RAY DIFFRACTION94
1.4549-1.50670.15711340.1122182X-RAY DIFFRACTION95
1.5067-1.56680.12941380.10942225X-RAY DIFFRACTION96
1.5668-1.63790.12741290.10612242X-RAY DIFFRACTION97
1.6379-1.72380.13771450.10462263X-RAY DIFFRACTION98
1.7238-1.83120.12821350.1112249X-RAY DIFFRACTION97
1.8312-1.97160.14281370.12952234X-RAY DIFFRACTION97
1.9716-2.16810.1531480.13732352X-RAY DIFFRACTION100
2.1681-2.47770.17281440.1482297X-RAY DIFFRACTION99
2.4777-3.10590.16851380.16352315X-RAY DIFFRACTION99
3.1059-9.98370.15491430.16062394X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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