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- PDB-3u7u: Crystal structure of extracellular region of human epidermal grow... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3u7u
タイトルCrystal structure of extracellular region of human epidermal growth factor receptor 4 in complex with neuregulin-1 beta
要素
  • Neuregulin 1
  • Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE REGULATOR / signaling protein / TRANSFERASE-TRANSFERASE REGULATOR COMPLEX / Glycosylation
機能・相同性
機能・相同性情報


ERBB3 signaling pathway / positive regulation of peptidyl-tyrosine autophosphorylation / establishment of planar polarity involved in nephron morphogenesis / ERBB4 signaling pathway / ERBB4-ERBB4 signaling pathway / olfactory bulb interneuron differentiation / central nervous system morphogenesis / activation of transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / ventricular cardiac muscle cell differentiation / positive regulation of striated muscle cell differentiation ...ERBB3 signaling pathway / positive regulation of peptidyl-tyrosine autophosphorylation / establishment of planar polarity involved in nephron morphogenesis / ERBB4 signaling pathway / ERBB4-ERBB4 signaling pathway / olfactory bulb interneuron differentiation / central nervous system morphogenesis / activation of transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / ventricular cardiac muscle cell differentiation / positive regulation of striated muscle cell differentiation / neuregulin receptor activity / cardiac muscle tissue regeneration / negative regulation of secretion / endocardial cell differentiation / negative regulation of neuron migration / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / GRB7 events in ERBB2 signaling / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / neural crest cell development / cell communication / cardiac muscle cell myoblast differentiation / PI3K events in ERBB4 signaling / mammary gland epithelial cell differentiation / peripheral nervous system development / cardiac muscle cell differentiation / embryonic pattern specification / GABA receptor binding / chemorepellent activity / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / ventricular trabecula myocardium morphogenesis / mammary gland development / ErbB-3 class receptor binding / positive regulation of protein localization to cell surface / neural crest cell migration / epidermal growth factor receptor binding / ERBB signaling pathway / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / ERBB2 Regulates Cell Motility / nickel cation binding / protein tyrosine kinase activator activity / Long-term potentiation / Signaling by ERBB4 / PI3K events in ERBB2 signaling / mammary gland alveolus development / cell fate commitment / epidermal growth factor receptor activity / SHC1 events in ERBB4 signaling / activation of protein kinase B activity / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Nuclear signaling by ERBB4 / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / synapse assembly / lactation / Signaling by ERBB2 / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / GRB2 events in ERBB2 signaling / positive regulation of cell adhesion / Downregulation of ERBB4 signaling / SHC1 events in ERBB2 signaling / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / basal plasma membrane / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / cellular response to epidermal growth factor stimulus / regulation of cell migration / positive regulation of epithelial cell proliferation / cytokine activity / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / transcription coregulator activity / positive regulation of protein-containing complex assembly / growth factor activity / wound healing / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / postsynaptic density membrane / brain development / receptor protein-tyrosine kinase / neuromuscular junction / GABA-ergic synapse / Signaling by ERBB2 KD Mutants / receptor tyrosine kinase binding / Downregulation of ERBB2 signaling / epidermal growth factor receptor signaling pathway / neuron differentiation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / integrin binding / positive regulation of protein phosphorylation / cell migration / nervous system development / PIP3 activates AKT signaling / presynaptic membrane / heart development / protein autophosphorylation / RAF/MAP kinase cascade / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling
類似検索 - 分子機能
Neuregulin, C-terminal / Neuregulin-1 / Neuregulin / Neuregulin intracellular region / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / 24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment ...Neuregulin, C-terminal / Neuregulin-1 / Neuregulin / Neuregulin intracellular region / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / 24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Alpha-Beta Horseshoe / Laminin / Laminin / EGF-like domain / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / : / EGF-like domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Ribbon / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pro-neuregulin-1, membrane-bound isoform / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4 / Neuregulin 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.03 Å
データ登録者Liu, P. / Cleveland IV, T.E. / Bouyain, S. / Longo, P.A. / Leahy, D.J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: A single ligand is sufficient to activate EGFR dimers.
著者: Liu, P. / Cleveland, T.E. / Bouyain, S. / Byrne, P.O. / Longo, P.A. / Leahy, D.J.
履歴
登録2011年10月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月27日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
B: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
C: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
D: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
E: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
F: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
G: Neuregulin 1
H: Neuregulin 1
I: Neuregulin 1
J: Neuregulin 1
K: Neuregulin 1
L: Neuregulin 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)455,34138
ポリマ－449,59012
非ポリマー5,75126
水5,242291
1
A: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
G: Neuregulin 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,8166
ポリマ－74,9322
非ポリマー8854
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4150 Å2
ΔGint4 kcal/mol
Surface area29690 Å2
手法PISA
2
B: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
H: Neuregulin 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,2598
ポリマ－74,9322
非ポリマー1,3276
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4760 Å2
ΔGint12 kcal/mol
Surface area33360 Å2
手法PISA
3
C: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
I: Neuregulin 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,3744
ポリマ－74,9322
非ポリマー4422
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3870 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area32450 Å2
手法PISA
4
D: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
J: Neuregulin 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,0387
ポリマ－74,9322
非ポリマー1,1065
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4610 Å2
ΔGint9 kcal/mol
Surface area32910 Å2
手法PISA
5
E: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
K: Neuregulin 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,5955
ポリマ－74,9322
非ポリマー6643
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3950 Å2
ΔGint5 kcal/mol
Surface area32200 Å2
手法PISA
6
F: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
L: Neuregulin 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,2598
ポリマ－74,9322
非ポリマー1,3276
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4760 Å2
ΔGint13 kcal/mol
Surface area32890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.730, 223.510, 146.920
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.72, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4 / Proto-oncogene-like protein c-ErbB-4 / Tyrosine kinase-type cell surface receptor HER4 / p180erbB4 ...Proto-oncogene-like protein c-ErbB-4 / Tyrosine kinase-type cell surface receptor HER4 / p180erbB4 / ERBB4 intracellular domain / 4ICD / E4ICD / s80HER4


分子量: 68735.508 Da / 分子数: 6 / 断片: Extracellular region (UNP Residues 26-640) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERBB4, HER4 / プラスミド: pSGHV0
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
株 (発現宿主): Lec 3.2.8.1 / 参照: UniProt: Q15303, receptor protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質
Neuregulin 1


分子量: 6196.122 Da / 分子数: 6 / 断片: EGF-like domain (UNP Residues 230-284) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NRG1 / プラスミド: pET32 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96IB3, UniProt: Q02297*PLUS
#3: 糖...
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 291 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.14 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: PEG6000, Mg(OAc)2, MES pH6.0, Hampton Silver Bullet, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.98011 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年8月22日
放射モノクロメーター: Double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98011 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.03→50 Å / Num. all: 104051 / Num. obs: 104051 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 93.35 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.116 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
3.03-3.082.70.685187
3.08-3.1430.634194.4
3.14-3.23.40.554198
3.2-3.263.60.51199.5
3.26-3.333.80.441199.9
3.33-3.413.80.365199.8
3.41-3.53.80.326199.8
3.5-3.593.90.236199.9
3.59-3.73.80.216199.9
3.7-3.823.90.167199.9
3.82-3.953.80.155199.9
3.95-4.113.90.119199.9
4.11-4.33.90.1031100
4.3-4.533.90.0871100
4.53-4.813.90.0761100
4.81-5.183.90.0731100
5.18-5.73.90.078199.9
5.7-6.523.90.081100
6.52-8.213.90.0661100
8.21-503.80.069199.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
BUSTER-TNTBUSTER 2.8.0精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
JBluIce-EPICSデータ収集
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTREIS 1MOX AND 2AHX

1mox

2ahx


解像度: 3.03→49.63 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9316 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9044 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2272 5198 5 %RANDOM
Rwork0.1895 ---
obs0.1914 103996 --
all-103996 --
原子変位パラメータBiso mean: 91 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.2937 Å20 Å2-3.5897 Å2
2--7.8176 Å20 Å2
3----12.1114 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.544 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.03→49.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数29872 0 364 291 30527
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0131022HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.2642091HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d10587SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes872HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes4525HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it31022HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.13
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.87
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion4174SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact33541SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.03→3.11 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.304 307 4.64 %
Rwork0.2609 6316 -
all0.2629 6623 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.36610.9214-0.06061.65080.13051.48490.03880.3127-0.26650.11020.1651-0.19550.44110.0851-0.2039-0.30710.176-0.0966-0.1614-0.1104-0.0688-3.0173-44.03923.261
20.7736-0.24270.31671.0834-0.35870.8593-0.0208-0.01840.07570.1891-0.12220.02-0.0319-0.15950.143-0.211-0.02640.099-0.12330.0095-0.077517.8972-12.974357.6662
30.7610.25830.36531.02840.37331.8413-0.15710.2290.2461-0.2789-0.0650.0704-0.4273-0.22310.2221-0.29430.0395-0.0172-0.06420.1248-0.0512-60.39043.3158-6.4105
40.7128-0.311-0.25770.89620.10451.8764-0.03640.0219-0.1145-0.02480.02530.20880.3670.21060.0111-0.28290.001-0.043-0.19150.0074-0.0411-39.7135-39.85137.4642
50.83821.00330.22831.69480.63651.1464-0.26390.440.2045-0.4110.37720.3125-0.31450.329-0.1133-0.349-0.1033-0.02720.10250.2608-0.0847-12.604517.23388.0565
60.943-0.5392-0.30691.48860.11490.95240.016-0.10140.11950.1867-0.00140.0256-0.17330.2473-0.0147-0.2356-0.0836-0.0118-0.14850.0039-0.0486-32.55097.255652.316
70.20310.97431.75371.99940.90631.6642-0.01080.2832-0.2119-0.17140.1563-0.25650.15020.2899-0.1455-0.1720.18290.0406-0.0788-0.28870.23458.0127-56.06144.4922
80.4362-1.37120.73943.3848-1.21253.33180.0238-0.230.11140.3095-0.05380.2212-0.1843-0.37950.03-0.05980.25430.1203-0.0197-0.16140.02375.221612.279767.188
90.35041.39170.01382.77870.58622.25020.0570.13710.1164-0.1399-0.0489-0.0937-0.46270.1235-0.00810.1922-0.1334-0.1495-0.29730.29050.0467-49.587828.5483-2.6764
101.27120.416-2.04541.1197-2.04642.7880.00410.0078-0.19180.2196-0.09410.2570.4019-0.02910.090.1925-0.10070.2802-0.4444-0.00830.3271-51.3478-60.774224.7167
11-0.6371-0.07431.53194.143-0.41023.825-0.00210.09850.0969-0.2607-0.01610.1156-0.1334-0.00830.0181-0.1007-0.3138-0.30790.24960.2662-0.171-23.296612.4273-17.6639
12-0.139-1.22830.19373.20530.0812.6502-0.0576-0.2790.0770.25950.0021-0.08510.11830.49960.0555-0.09540.0946-0.15890.2506-0.0142-0.2233-20.7346-7.469773.5791
精密化 TLSグループ
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1X-RAY DIFFRACTION1{ A|1 - A|145 A|148 - A|154 A|159 - A|556 A|1001 - A|1004 }A1 - 145
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11X-RAY DIFFRACTION3{ C|1 - C|145 C|148 - C|154 C|158 - C|572 C|579 - C|609 C|1001 - C|1002 }C148 - 154
12X-RAY DIFFRACTION3{ C|1 - C|145 C|148 - C|154 C|158 - C|572 C|579 - C|609 C|1001 - C|1002 }C158 - 572
13X-RAY DIFFRACTION3{ C|1 - C|145 C|148 - C|154 C|158 - C|572 C|579 - C|609 C|1001 - C|1002 }C579 - 609
14X-RAY DIFFRACTION3{ C|1 - C|145 C|148 - C|154 C|158 - C|572 C|579 - C|609 C|1001 - C|1002 }C1001 - 1002
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16X-RAY DIFFRACTION4{ D|1 - D|145 D|148 - D|154 D|159 - D|570 D|579 - D|614 D|1001 - D|1005 }D148 - 154
17X-RAY DIFFRACTION4{ D|1 - D|145 D|148 - D|154 D|159 - D|570 D|579 - D|614 D|1001 - D|1005 }D159 - 570
18X-RAY DIFFRACTION4{ D|1 - D|145 D|148 - D|154 D|159 - D|570 D|579 - D|614 D|1001 - D|1005 }D579 - 614
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20X-RAY DIFFRACTION5{ E|1 - E|145 E|148 - E|154 E|159 - E|570 E|580 - E|608 E|1001 - E|1003 }E1 - 145
21X-RAY DIFFRACTION5{ E|1 - E|145 E|148 - E|154 E|159 - E|570 E|580 - E|608 E|1001 - E|1003 }E148 - 154
22X-RAY DIFFRACTION5{ E|1 - E|145 E|148 - E|154 E|159 - E|570 E|580 - E|608 E|1001 - E|1003 }E159 - 570
23X-RAY DIFFRACTION5{ E|1 - E|145 E|148 - E|154 E|159 - E|570 E|580 - E|608 E|1001 - E|1003 }E580 - 608
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25X-RAY DIFFRACTION6{ F|1 - F|144 F|147 - F|154 F|159 - F|569 F|583 - F|610 F|1001 - F|1006 }F1 - 144
26X-RAY DIFFRACTION6{ F|1 - F|144 F|147 - F|154 F|159 - F|569 F|583 - F|610 F|1001 - F|1006 }F147 - 154
27X-RAY DIFFRACTION6{ F|1 - F|144 F|147 - F|154 F|159 - F|569 F|583 - F|610 F|1001 - F|1006 }F159 - 569
28X-RAY DIFFRACTION6{ F|1 - F|144 F|147 - F|154 F|159 - F|569 F|583 - F|610 F|1001 - F|1006 }F583 - 610
29X-RAY DIFFRACTION6{ F|1 - F|144 F|147 - F|154 F|159 - F|569 F|583 - F|610 F|1001 - F|1006 }F1001 - 1006
30X-RAY DIFFRACTION7{ G|3 - G|28 G|31 - G|54 }G3 - 28
31X-RAY DIFFRACTION7{ G|3 - G|28 G|31 - G|54 }G31 - 54
32X-RAY DIFFRACTION8{ H|2 - H|28 H|31 - H|54 }H2 - 28
33X-RAY DIFFRACTION8{ H|2 - H|28 H|31 - H|54 }H31 - 54
34X-RAY DIFFRACTION9{ I|3 - I|28 I|31 - I|54 }I3 - 28
35X-RAY DIFFRACTION9{ I|3 - I|28 I|31 - I|54 }I31 - 54
36X-RAY DIFFRACTION10{ J|2 - J|28 J|31 - J|54 }J2 - 28
37X-RAY DIFFRACTION10{ J|2 - J|28 J|31 - J|54 }J31 - 54
38X-RAY DIFFRACTION11{ K|3 - K|28 K|31 - K|53 }K3 - 28
39X-RAY DIFFRACTION11{ K|3 - K|28 K|31 - K|53 }K31 - 53
40X-RAY DIFFRACTION12{ L|2 - L|28 L|31 - L|54 }L2 - 28
41X-RAY DIFFRACTION12{ L|2 - L|28 L|31 - L|54 }L31 - 54

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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