[日本語] English
万見
- PDB-3u78: E67-2 selectively inhibits KIAA1718, a human histone H3 lysine 9 ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3u78
タイトルE67-2 selectively inhibits KIAA1718, a human histone H3 lysine 9 Jumonji demethylase
要素Lysine-specific demethylase 7
キーワードOXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE INHIBITOR / epigenetics / histone lysine demethylation / BIX analogs / OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H4K20 demethylase activity / histone H3K9me/H3K9me2 demethylase activity / [histone H3]-dimethyl-L-lysine9 demethylase / histone H3K27me2/H3K27me3 demethylase activity / histone H3K36 demethylase activity / 2-oxoglutarate-dependent dioxygenase activity / histone H3K9 demethylase activity / histone demethylase activity / midbrain development / HDMs demethylate histones ...histone H4K20 demethylase activity / histone H3K9me/H3K9me2 demethylase activity / [histone H3]-dimethyl-L-lysine9 demethylase / histone H3K27me2/H3K27me3 demethylase activity / histone H3K36 demethylase activity / 2-oxoglutarate-dependent dioxygenase activity / histone H3K9 demethylase activity / histone demethylase activity / midbrain development / HDMs demethylate histones / transcription coregulator activity / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / chromatin remodeling / iron ion binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1360 / Jumonji, helical domain / Jumonji helical domain / : / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Cupin / JmjC domain, hydroxylase / Zinc finger, PHD-type, conserved site ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1360 / Jumonji, helical domain / Jumonji helical domain / : / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Cupin / JmjC domain, hydroxylase / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Jelly Rolls / Up-down Bundle / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
2-OXOGLUTARIC ACID / Chem-E67 / NICKEL (II) ION / Lysine-specific demethylase 7A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.689 Å
データ登録者Upadhyay, A.K. / Cheng, X.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: An Analog of BIX-01294 Selectively Inhibits a Family of Histone H3 Lysine 9 Jumonji Demethylases.
著者: Upadhyay, A.K. / Rotili, D. / Han, J.W. / Hu, R. / Chang, Y. / Labella, D. / Zhang, X. / Yoon, Y.S. / Mai, A. / Cheng, X.
履歴
登録2011年10月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年2月22日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Lysine-specific demethylase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,0918
ポリマ－46,0811
非ポリマー1,0107
水81145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)77.429, 77.429, 289.685
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-809-

HOH

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Lysine-specific demethylase 7 / KIAA1718 / JmjC domain-containing histone demethylation protein 1D


分子量: 46081.043 Da / 分子数: 1 / 断片: Jumonji domain (UNP residues 92-488) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: JHDM1D, KDM7, KIAA1718 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q6ZMT4, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2- ...参照: UniProt: Q6ZMT4, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む

-
非ポリマー , 7種, 52分子

#2: 化合物 ChemComp-AKG / 2-OXOGLUTARIC ACID / α-ケトグルタル酸


分子量: 146.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H6O5
#3: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 化合物 ChemComp-E67 / 7-[(5-aminopentyl)oxy]-N~4~-(1-benzylpiperidin-4-yl)-N~2~-[3-(dimethylamino)propyl]-6-methoxyquinazoline-2,4-diamine / N-[3-(ジメチルアミノ)プロピル]-N′-(1-ベンジルピペリジン-4-イル)-6-メトキシ-7-(5-アミノペン(以下略)


分子量: 549.751 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C31H47N7O2
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.75 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: 15-20% v/v PEG5000 MME, 0.2 M calcium chloride, 0.1 M Bis-Tris, pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月25日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock double-crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.689→26.593 Å / Num. all: 14476 / Num. obs: 14476 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 18.7 % / Biso Wilson estimate: 48.26 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.124 / Net I/σ(I): 25.5
反射 シェル解像度: 2.689→2.89 Å / 冗長度: 19.4 % / Rmerge(I) obs: 0.708 / Mean I/σ(I) obs: 5.2 / Num. unique all: 1324 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_336)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3KVA

3kva


解像度: 2.689→26.593 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.08 / 位相誤差: 24.37 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2645 1448 10.01 %RANDOM
Rwork0.1984 ---
obs0.2051 14472 95.27 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.322 Å2 / ksol: 0.319 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.0184 Å2-0 Å2-0 Å2
2--8.0184 Å20 Å2
3----16.0368 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.689→26.593 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2940 0 52 45 3037
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083067
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1954156
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.3591125
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08451
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006523
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.689-2.78550.29191260.21361136X-RAY DIFFRACTION86
2.7855-2.89690.35981320.2381186X-RAY DIFFRACTION91
2.8969-3.02860.30131360.22871227X-RAY DIFFRACTION92
3.0286-3.1880.29121420.21261275X-RAY DIFFRACTION95
3.188-3.38730.28231430.21861286X-RAY DIFFRACTION96
3.3873-3.64830.28831470.19121316X-RAY DIFFRACTION98
3.6483-4.01430.28531490.18911351X-RAY DIFFRACTION99
4.0143-4.59260.20971510.15831361X-RAY DIFFRACTION99
4.5926-5.77640.22131540.16121378X-RAY DIFFRACTION98
5.7764-26.59430.23541680.20071508X-RAY DIFFRACTION98

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る