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- PDB-3u3z: Structure of human microcephalin (MCPH1) tandem BRCT domains in c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3u3z
タイトルStructure of human microcephalin (MCPH1) tandem BRCT domains in complex with an H2A.X peptide phosphorylated at Ser139 and Tyr142
要素
  • Histone H2A.X peptide
  • Microcephalin
キーワードCELL CYCLE / DNA repair / cell cycle regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of chromosome condensation / neuronal stem cell population maintenance / regulation of centrosome cycle / chromatin-protein adaptor activity / XY body / protein localization to site of double-strand break / protein localization to centrosome / response to ionizing radiation / establishment of mitotic spindle orientation / site of DNA damage ...regulation of chromosome condensation / neuronal stem cell population maintenance / regulation of centrosome cycle / chromatin-protein adaptor activity / XY body / protein localization to site of double-strand break / protein localization to centrosome / response to ionizing radiation / establishment of mitotic spindle orientation / site of DNA damage / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / male germ cell nucleus / DNA methylation / positive regulation of DNA repair / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / DNA damage checkpoint signaling / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / condensed nuclear chromosome / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / replication fork / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / meiotic cell cycle / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / double-strand break repair via homologous recombination / G2/M DNA damage checkpoint / cellular response to gamma radiation / NoRC negatively regulates rRNA expression / bone development / cerebral cortex development / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / cellular senescence / nucleosome / heterochromatin formation / double-strand break repair / nucleosome assembly / mitotic cell cycle / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / site of double-strand break / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / regulation of inflammatory response / Oxidative Stress Induced Senescence / spermatogenesis / Estrogen-dependent gene expression / histone binding / damaged DNA binding / nuclear speck / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / centrosome / DNA damage response / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Microcephalin-like / Microcephalin, mammal / Microcephalin protein / twin BRCT domain / BRCT domain / BRCT domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily ...Microcephalin-like / Microcephalin, mammal / Microcephalin protein / twin BRCT domain / BRCT domain / BRCT domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2AX / Microcephalin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Singh, N. / Thompson, J.R. / Heroux, A. / Mer, G.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Dual recognition of phosphoserine and phosphotyrosine in histone variant H2A.X by DNA damage response protein MCPH1.
著者: Singh, N. / Basnet, H. / Wiltshire, T.D. / Mohammad, D.H. / Thompson, J.R. / Heroux, A. / Botuyan, M.V. / Yaffe, M.B. / Couch, F.J. / Rosenfeld, M.G. / Mer, G.
履歴
登録2011年10月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月29日Group: Database references
改定 1.22012年9月19日Group: Database references
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Microcephalin
B: Histone H2A.X peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,8194
ポリマ－22,6352
非ポリマー1842
水5,026279
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1010 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area9920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.689, 46.537, 55.778
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.07, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Microcephalin


分子量: 21949.551 Da / 分子数: 1
断片: Tandem BRCT domains (BRCT2-BRCT3, UNP residues 640-835)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MCPH1 / プラスミド: PTEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 ROSETTA (DE3) / 参照: UniProt: Q8NEM0
#2: タンパク質・ペプチド Histone H2A.X peptide


分子量: 685.467 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P16104*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 279 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.65 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: 22% PEG3350, 0.03 M citric acid, 0.07 M Bis-Tris-propane, pH 7.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.9795 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月25日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock double crystal sagittal focusing
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 29928 / % possible obs: 96.7 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 25.7
反射 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.437 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 80.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(PHENIX.REFINE: 1.6.1_357)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3SZM

3szm


解像度: 1.5→23.79 Å / SU ML: 0.16 / σ(F): 1.36 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.171 517 1.73 %
Rwork0.129 --
obs0.129 29928 97.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 24.9061 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→23.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1510 0 12 279 1801
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051641
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0712256
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.007620
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057254
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005281
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5-1.65410.20091100.14867036X-RAY DIFFRACTION94
1.6541-1.89330.20271350.11947385X-RAY DIFFRACTION99
1.8933-2.3850.16491420.10327509X-RAY DIFFRACTION100
2.385-23.7910.15721300.1347481X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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