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万見
- PDB-3tx8: Crystal structure of a succinyl-diaminopimelate desuccinylase (Ar... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tx8
タイトルCrystal structure of a succinyl-diaminopimelate desuccinylase (ArgE) from Corynebacterium glutamicum ATCC 13032 at 2.97 A resolution
要素Succinyl-diaminopimelate desuccinylase
キーワードHYDROLASE / peptidase / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


succinyl-diaminopimelate desuccinylase / succinyl-diaminopimelate desuccinylase activity / diaminopimelate biosynthetic process / lysine biosynthetic process via diaminopimelate / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Succinyl-diaminopimelate desuccinylase, DapE / ArgE / dapE / ACY1 / CPG2 / yscS family signature 1. / ArgE/DapE/ACY1/CPG2/YscS, conserved site / Alpha-Beta Plaits - #360 / Peptidase M20, dimerisation domain / Bacterial exopeptidase dimerisation domain / Peptidase dimerisation domain / Peptidase M20 / Peptidase family M20/M25/M40 / Zn peptidases ...Succinyl-diaminopimelate desuccinylase, DapE / ArgE / dapE / ACY1 / CPG2 / yscS family signature 1. / ArgE/DapE/ACY1/CPG2/YscS, conserved site / Alpha-Beta Plaits - #360 / Peptidase M20, dimerisation domain / Bacterial exopeptidase dimerisation domain / Peptidase dimerisation domain / Peptidase M20 / Peptidase family M20/M25/M40 / Zn peptidases / Aminopeptidase / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Succinyl-diaminopimelate desuccinylase
類似検索 - 構成要素
生物種Corynebacterium glutamicum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換, 多波長異常分散 / 多波長異常分散 / 解像度: 2.972 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Brunger, A.T. / Terwilliger, T.C. / Read, R.J. / Adams, P.D. / Levitt, M. / Schroder, G.F.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2012
タイトル: Application of DEN refinement and automated model building to a difficult case of molecular-replacement phasing: the structure of a putative succinyl-diaminopimelate desuccinylase from ...タイトル: Application of DEN refinement and automated model building to a difficult case of molecular-replacement phasing: the structure of a putative succinyl-diaminopimelate desuccinylase from Corynebacterium glutamicum.
著者: Brunger, A.T. / Das, D. / Deacon, A.M. / Grant, J. / Terwilliger, T.C. / Read, R.J. / Adams, P.D. / Levitt, M. / Schroder, G.F.
履歴
登録2011年9月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年3月28日Group: Database references
改定 1.22012年10月10日Group: Database references
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42019年7月17日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.52023年2月1日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.72023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Succinyl-diaminopimelate desuccinylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,4023
ポリマ－40,2711
非ポリマー1302
水00
1
A: Succinyl-diaminopimelate desuccinylase
ヘテロ分子

A: Succinyl-diaminopimelate desuccinylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,8036
ポリマ－80,5422
非ポリマー2614
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_565x,x-y+1,-z+5/61
Buried area3990 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area27720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.901, 82.901, 364.175
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 Succinyl-diaminopimelate desuccinylase / SDAP desuccinylase


分子量: 40271.184 Da / 分子数: 1 / 変異: E4N, K6Q / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Corynebacterium glutamicum (バクテリア)
遺伝子: dapE, Cgl1109, cg1260 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100
参照: UniProt: Q59284, succinyl-diaminopimelate desuccinylase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
配列の詳細1. THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...1. THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS CLEAVED WITH TEV PROTEASE LEAVING GLY(0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE. 2. DNA SEQUENCING OF THE CLONED CONSTRUCT REVEALS TWO AMINO ACID SUBSTITUTIONS (E4N AND K6Q) AND ONE AMINO ACID DELETION (L5DEL), WHEN COMPARED TO THE AVAILABLE GENBANK SEQUENCE (NP_600337.1) FROM CORYNEBACTERIUM GLUTAMICUM 534 (ATCC 13032).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.49 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.41
詳細: 43.1% polyethylene glycol 400, 0.20M sodium chloride, 0.1M Na/K phosphate pH 6.41, Additive: 0.006 M zinc chloride, nanodrop, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.91162,0.97919,0.97936
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月13日 / 詳細: double crystal monochromator
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.911621
20.979191
30.979361
反射解像度: 2.97→29.543 Å / Num. obs: 16179 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 91.327 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.095 / Net I/σ(I): 13.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2.97-3.054.81.2481.55424113798.5
3.05-3.134.70.9391.95284111898.1
3.13-3.224.70.692.65127109198.7
3.22-3.324.70.5313.15026107499
3.32-3.434.70.41944807102598.6
3.43-3.554.70.2845.6467999398.9
3.55-3.694.70.217.2456597899.4
3.69-3.844.60.1678.8437995399.4
3.84-4.014.60.12711.3421691599.5
4.01-4.24.60.09514.3401787899.9
4.2-4.434.60.07317.9372381799.2
4.43-4.74.50.05721367180899.2
4.7-5.024.50.05822.9341875499.8
5.02-5.434.40.05122.8318171899.8
5.43-5.944.40.05223.6295667699.9
5.94-6.654.40.05323.8261660099.7
6.65-7.674.30.04229.62326547100
7.67-9.440.03137.31962485100
9.4-13.293.90.02740.81518394100
13.29-29.543.30.03137.472821887.9

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.7.1精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XSCALEJanuary 30, 2009データスケーリング
PHASER2.3.0位相決定
CNS1.3位相決定
CNS1.3精密化
MolProbity3beta29モデル構築
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換, 多波長異常分散
開始モデル: 1VGY

1vgy


解像度: 2.972→29.543 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.75 / SU ML: 0.71 / σ(F): 1.87 / 位相誤差: 28.12 / 立体化学のターゲット値: MLHL
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. PHOSPHATE (PO4) AND CHLORIDE (CL) FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION HAVE BEEN MODELED IN THE SOLVENT STRUCTURE. 4. THE STRUCTURE WAS SOLVED BY A COMBINATION OF MOLECULAR REPLACEMENT USING PHASER AND DEN REFINEMENT IN CNS, IN CONJUCTION WITH MODELLER, AUTOBUILD AND EXPERIMENTAL PHASING WITH SE MAD PHASES 5.THE REFINEMENT WAS RESTRAINED WITH THE MAD PHASES.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2566 1649 10.24 %
Rwork0.2379 --
obs0.2399 16098 99.07 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 62.72 Å2 / ksol: 0.342 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 181.59 Å2 / Biso mean: 99.6661 Å2 / Biso min: 32.71 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-18.0032 Å20 Å2-0 Å2
2--18.0032 Å2-0 Å2
3----36.0064 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.972→29.543 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2744 0 6 0 2750
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032801
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6253809
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047430
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002505
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.381011
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.9725-3.05990.36831310.36191155128698
3.0599-3.15850.44251300.38261140127098
3.1585-3.27130.40011350.33291172130799
3.2713-3.40210.33941330.31341154128798
3.4021-3.55670.30261170.27831198131599
3.5567-3.74380.25511380.26111185132399
3.7438-3.97790.28291310.25121199133099
3.9779-4.28420.2351350.211611971332100
4.2842-4.71370.22231290.1841213134299
4.7137-5.39220.21561540.194912201374100
5.3922-6.78010.25121530.231312571410100
6.7801-29.54770.21591630.22161359152299
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.4425-0.37950.17142.3110.54882.16140.1903-0.2721-0.01560.2171-0.1181-0.0426-0.3184-0.24430.00070.4078-0.030.04150.83370.13040.38877.05845.996191.6712
21.16380.05131.21642.173-0.14290.8309-0.1797-0.2428-0.335-0.17780.28960.07830.4140.03250.02440.2353-0.04420.03710.52850.07740.5478-5.418436.532158.8134
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and (resseq 10:175 or resseq 293:369)A10 - 175
2X-RAY DIFFRACTION1chain A and (resseq 10:175 or resseq 293:369)A293 - 369
3X-RAY DIFFRACTION2chain A and (resseq 176:292)A176 - 292

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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