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万見
- PDB-3twd: glmuC1 in complex with an antibacterial inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3twd
タイトルglmuC1 in complex with an antibacterial inhibitor
要素Bifunctional protein glmU
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / acetyl transferase / uridyl transferase / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / cell morphogenesis / regulation of cell shape ...glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / cell morphogenesis / regulation of cell shape / magnesium ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bifunctional UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase/glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / GlmU, C-terminal LbH domain / : / MobA-like NTP transferase / MobA-like NTP transferase domain / Hexapeptide repeat of succinyl-transferase / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat ...Bifunctional UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase/glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / GlmU, C-terminal LbH domain / : / MobA-like NTP transferase / MobA-like NTP transferase domain / Hexapeptide repeat of succinyl-transferase / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-GOB / Bifunctional protein GlmU
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Lahiri, S. / Otterbein, L.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: In Vitro Validation of Acetyltransferase Activity of GlmU as an Antibacterial Target in Haemophilus influenzae.
著者: Buurman, E.T. / Andrews, B. / Gao, N. / Hu, J. / Keating, T.A. / Lahiri, S. / Otterbein, L.R. / Patten, A.D. / Stokes, S.S. / Shapiro, A.B.
履歴
登録2011年9月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年10月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年10月26日Group: Database references
改定 1.22011年12月14日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional protein glmU
B: Bifunctional protein glmU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,1916
ポリマ－46,9992
非ポリマー1,1914
水6,990388
1
A: Bifunctional protein glmU
ヘテロ分子

A: Bifunctional protein glmU
ヘテロ分子

A: Bifunctional protein glmU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,2869
ポリマ－70,4993
非ポリマー1,7876
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-y,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+y+1,-x,z1
Buried area13050 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area23260 Å2
手法PISA
2
B: Bifunctional protein glmU
ヘテロ分子

B: Bifunctional protein glmU
ヘテロ分子

B: Bifunctional protein glmU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,2869
ポリマ－70,4993
非ポリマー1,7876
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
Buried area13490 Å2
ΔGint-92 kcal/mol
Surface area23130 Å2
手法PISA
3
A: Bifunctional protein glmU
ヘテロ分子

A: Bifunctional protein glmU
ヘテロ分子

A: Bifunctional protein glmU
ヘテロ分子

B: Bifunctional protein glmU
ヘテロ分子

B: Bifunctional protein glmU
ヘテロ分子

B: Bifunctional protein glmU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,57218
ポリマ－140,9986
非ポリマー3,57412
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-y,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+y+1,-x,z1
crystal symmetry operation4_655-x+1,-y,z+1/21
crystal symmetry operation5_555y,-x+y,z+1/21
crystal symmetry operation6_545x-y,x-1,z+1/21
Buried area29530 Å2
ΔGint-214 kcal/mol
Surface area43390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.526, 80.526, 139.850
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number173
Space group name H-MP63
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-460-

HOH

21A-478-

HOH

31B-509-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Bifunctional protein glmU / UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase / N-acetylglucosamine-1-phosphate uridyltransferase / ...UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase / N-acetylglucosamine-1-phosphate uridyltransferase / Glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase


分子量: 23499.652 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 233-452 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: glmU, yieA, b3730, JW3708 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0ACC7, UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase, glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOB / 4-({5-[(4-aminophenyl)(phenyl)sulfamoyl]-2,4-dimethoxyphenyl}amino)-4-oxobutanoic acid


分子量: 499.536 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H25N3O7S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 388 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.83 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 19-22% (w/v) PEG3350, 100mM PCTP pH 5.5 and 400mM ammonium sulfate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

-
データ収集

放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ DW
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.9→69.84 Å / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.3.0034精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
CrystalClearデータ収集
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→69.84 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 6.082 / SU ML: 0.082 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.137 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2173 1945 5 %RANDOM
obs-38936 96.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 84.8 Å2 / Biso mean: 26.32 Å2 / Biso min: 16.22 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å2-0.01 Å20 Å2
2---0.02 Å20 Å2
3---0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→69.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3294 0 80 388 3762
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0223514
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022298
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3961.9874778
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.86635620
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3445462
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.61823.803142
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.41215584
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.3111530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2548
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.024012
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02676
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1950.2678
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2070.22452
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1720.21753
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0790.22026
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1590.2299
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1320.235
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2910.2148
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1250.242
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.841.52323
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1991.5946
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.10223604
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.24731361
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4474.51174
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.256 104 -
Rwork0.201 2051 -
all-2155 -
obs--72.88 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 33.8083 Å / Origin y: -0.1358 Å / Origin z: 0.0117 Å
111213212223313233
T-0.028 Å2-0.0004 Å20.0017 Å2--0.0127 Å20.0003 Å2---0.0087 Å2
L0.1017 °20.0032 °20.0055 °2-0.3552 °20.0013 °2--0.0598 °2
S0.0036 Å °-0.0026 Å °-0.0019 Å °0.0032 Å °0.0031 Å °0.0068 Å °0.0021 Å °0.0023 Å °-0.0067 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A232 - 453
2X-RAY DIFFRACTION1B232 - 453
3X-RAY DIFFRACTION1A2
4X-RAY DIFFRACTION1B1
5X-RAY DIFFRACTION1A1
6X-RAY DIFFRACTION1B454

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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