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- PDB-3tv8: Pharmacological Chaperoning in Human alpha-Galactosidase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tv8
タイトルPharmacological Chaperoning in Human alpha-Galactosidase
要素Alpha-galactosidase A
キーワードHYDROLASE / pharmacological chaperone / (beta/alpha)8 barrel / carbohydrate-binding protein / glycosidase / glycoprotein / n-linked glycosylation / lysosome
機能・相同性
機能・相同性情報


glycosylceramide catabolic process / negative regulation of nitric-oxide synthase activity / alpha-galactosidase / alpha-galactosidase activity / glycosphingolipid catabolic process / oligosaccharide metabolic process / glycoside catabolic process / galactoside binding / negative regulation of nitric oxide biosynthetic process / Glycosphingolipid catabolism ...glycosylceramide catabolic process / negative regulation of nitric-oxide synthase activity / alpha-galactosidase / alpha-galactosidase activity / glycosphingolipid catabolic process / oligosaccharide metabolic process / glycoside catabolic process / galactoside binding / negative regulation of nitric oxide biosynthetic process / Glycosphingolipid catabolism / catalytic activity / lysosomal lumen / azurophil granule lumen / lysosome / hydrolase activity / signaling receptor binding / Neutrophil degranulation / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular exosome / extracellular region / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Alpha galactosidase A, C-terminal beta-sandwich domain / Alpha galactosidase A C-terminal beta sandwich domain / Alpha galactosidase A / Glycoside hydrolase, family 27 / Glycoside hydrolase family 27/36, conserved site / Alpha-galactosidase signature. / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel ...Alpha galactosidase A, C-terminal beta-sandwich domain / Alpha galactosidase A C-terminal beta sandwich domain / Alpha galactosidase A / Glycoside hydrolase, family 27 / Glycoside hydrolase family 27/36, conserved site / Alpha-galactosidase signature. / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-DGJ / Alpha-galactosidase A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.639 Å
データ登録者Rogich, J.J. / Guce, A.I. / Clark, N.E. / Garman, S.C.
引用ジャーナル: Chem.Biol. / : 2011
タイトル: The molecular basis of pharmacological chaperoning in human alpha-galactosidase
著者: Guce, A.I. / Clark, N.E. / Rogich, J.J. / Garman, S.C.
履歴
登録2011年9月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年1月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _software.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-galactosidase A
B: Alpha-galactosidase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,43716
ポリマ-92,3592
非ポリマー4,07814
1,15364
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5870 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area30520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.465, 90.465, 216.544
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111LEULEUGLUGLU1AA32 - 481 - 17
211LEULEUGLUGLU1BB32 - 481 - 17
121ILEILESERSER1AA64 - 6533 - 34
221ILEILESERSER1BB64 - 6533 - 34
131ALAALATRPTRP1AA73 - 8142 - 50
231ALAALATRPTRP1BB73 - 8142 - 50
141ALAALAARGARG1AA84 - 10053 - 69
241ALAALAARGARG1BB84 - 10053 - 69
151LEULEUGLNGLN1AA106 - 10775 - 76
251LEULEUGLNGLN1BB106 - 10775 - 76
161VALVALASPASP1AA124 - 13693 - 105
261VALVALASPASP1BB124 - 13693 - 105
171THRTHRCYSCYS1AA141 - 174110 - 143
271THRTHRCYSCYS1BB141 - 174110 - 143
181LEULEUASNASN1AA180 - 192149 - 161
281LEULEUASNASN1BB180 - 192149 - 161
191THRTHRGLYGLY1AA194 - 195163 - 164
291THRTHRGLYGLY1BB194 - 195163 - 164
1101SERSERLEULEU1AA197 - 206166 - 175
2101SERSERLEULEU1BB197 - 206166 - 175
1111TYRTYRILEILE1AA216 - 239185 - 208
2111TYRTYRILEILE1BB216 - 239185 - 208
1121SERSERGLNGLN1AA241 - 250210 - 219
2121SERSERGLNGLN1BB241 - 250210 - 219
1131ILEILEASPASP1AA253 - 313222 - 282
2131ILEILEASPASP1BB253 - 313222 - 282
1141ASPASPPROPRO1AA315 - 323284 - 292
2141ASPASPPROPRO1BB315 - 323284 - 292
1151GLNGLNGLYGLY1AA327 - 328296 - 297
2151GLNGLNGLYGLY1BB327 - 328296 - 297
1161PHEPHECYSCYS4AA50 - 5619 - 25
2161PHEPHECYSCYS4BB50 - 5619 - 25
112TYRTYRASPASP1AA329 - 335298 - 304
212TYRTYRASPASP1BB329 - 335298 - 304
122PHEPHEGLYGLY1AA337 - 346306 - 315
222PHEPHEGLYGLY1BB337 - 346306 - 315
132ALAALAGLYGLY1AA350 - 375319 - 344
232ALAALAGLYGLY1BB350 - 375319 - 344
142ALAALATHRTHR1AA377 - 385346 - 354
242ALAALATHRTHR1BB377 - 385346 - 354
152LEULEUARGARG1AA387 - 392356 - 361
252LEULEUARGARG1BB387 - 392356 - 361
162LEULEUTRPTRP1AA394 - 399363 - 368
262LEULEUTRPTRP1BB394 - 399363 - 368
172SERSERLEULEU1AA405 - 415374 - 384
272SERSERLEULEU1BB405 - 415374 - 384
182LEULEUASNASN1AA417 - 419386 - 388
282LEULEUASNASN1BB417 - 419386 - 388

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Alpha-galactosidase A / Alpha-D-galactosidase A / Alpha-D-galactoside galactohydrolase / Melibiase


分子量: 46179.406 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP Residues 32-429 / 変異: D170A / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Selected with blastocidin / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GLA / プラスミド: pIB/V5-His-TOPO TA / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 株 (発現宿主): HI-FIVE / 参照: UniProt: P06280, alpha-galactosidase

-
, 3種, 6分子

#2: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 748.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / : C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 4種, 72分子

#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#6: 化合物 ChemComp-2PE / NONAETHYLENE GLYCOL / 3,6,9,12,15,18,21,24-オクタオキサヘキサコサン-1,26-ジオ-ル


分子量: 414.488 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : C18H38O10 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 化合物 ChemComp-DGJ / (2R,3S,4R,5S)-2-(hydroxymethyl)piperidine-3,4,5-triol / 1-deoxygalactonojirimycin / デオキシガラクトノジリマイシン


分子量: 163.172 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C6H13NO4 / コメント: 薬剤, Galafold*YM
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 64 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 20% PEG 4000, 200mM Ammonium Sulfate, 100mM Sodium Acetate, pH 4.6, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月16日 / 詳細: TOROIDAL FOCUSING MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) CHANNEL CUT / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.639→50 Å / Num. obs: 31099 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 55.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.172 / Χ2: 1.017 / Net I/σ(I): 3.9
反射 シェル解像度: 2.639→2.69 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.685 / Num. unique all: 1518 / Χ2: 0.921 / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 3HG2
解像度: 2.639→44.54 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 20.342 / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.762 / ESU R Free: 0.303 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2388 1582 5.1 %RANDOM
Rwork0.2014 ---
obs0.2033 30933 99.67 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 93.1 Å2 / Biso mean: 36.3518 Å2 / Biso min: 7.27 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20.01 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.639→44.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6247 0 197 64 6508
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0226642
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.024485
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1551.9689034
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.846310842
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9635781
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.16424.259317
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.699151051
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.5741538
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0660.2955
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0217317
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021367
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.66563885
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.48161586
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.92286225
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.656122757
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.885182809
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
12963TIGHT POSITIONAL0.040.05
191MEDIUM POSITIONAL0.020.5
12963TIGHT THERMAL2.5510
191MEDIUM THERMAL2.420
21036TIGHT POSITIONAL0.050.05
21036TIGHT THERMAL2.2310
LS精密化 シェル解像度: 2.639→2.708 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.337 91 -
Rwork0.353 2120 -
all-2211 -
obs--98.14 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.67250.24640.07760.12940.12060.27490.0019-0.03290.0548-0.0102-0.03190.02490.017-0.03610.030.0626-0.01-0.0060.0607-0.0010.0522-16.132252.7636109.6355
20.67320.0650.81420.176-0.13351.26080.08430.0564-0.02250.03900.0480.04880.1066-0.08440.07310.02260.01140.0834-0.00090.017114.218450.9507114.1166
30.48180.0070.26260.1992-0.22360.4389-0.02570.08110.04150.0166-0.0416-0.029-0.01860.07420.06730.03730.00110.00910.07750.05690.068920.629963.09979.9935
40.80760.11050.43210.03290.07671.8826-0.05720.00110.0233-0.03650.04630.02310.0329-0.16150.01090.102-0.0347-0.02230.08030.04240.0265-8.718456.097273.3799
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A32 - 328
2X-RAY DIFFRACTION2A329 - 420
3X-RAY DIFFRACTION3B32 - 328
4X-RAY DIFFRACTION4B329 - 420

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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