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- PDB-3s5y: Pharmacological Chaperoning in Human alpha-Galactosidase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3s5y
タイトルPharmacological Chaperoning in Human alpha-Galactosidase
要素Alpha-galactosidase A
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / glycoprotein / carbohydrate-binding protein / glycosidase / lysosomal enzyme / (beta/alpha)8 barrel / pharmacological chaperone / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of nitric-oxide synthase activity / glycosylceramide catabolic process / regulation of locomotion involved in locomotory behavior / regulation of axon diameter / alpha-galactosidase / glycosphingolipid catabolic process / alpha-galactosidase activity / galactoside binding / oligosaccharide metabolic process / glycoside catabolic process ...negative regulation of nitric-oxide synthase activity / glycosylceramide catabolic process / regulation of locomotion involved in locomotory behavior / regulation of axon diameter / alpha-galactosidase / glycosphingolipid catabolic process / alpha-galactosidase activity / galactoside binding / oligosaccharide metabolic process / glycoside catabolic process / negative regulation of nitric oxide biosynthetic process / Glycosphingolipid catabolism / lipid storage / sleep / catalytic activity / lysosomal lumen / platelet aggregation / azurophil granule lumen / lysosome / hydrolase activity / signaling receptor binding / Neutrophil degranulation / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular exosome / extracellular region / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Alpha galactosidase A, C-terminal beta-sandwich domain / Alpha galactosidase A C-terminal beta sandwich domain / Alpha galactosidase A / Glycoside hydrolase, family 27 / Glycoside hydrolase family 27/36, conserved site / Alpha-galactosidase signature. / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel ...Alpha galactosidase A, C-terminal beta-sandwich domain / Alpha galactosidase A C-terminal beta sandwich domain / Alpha galactosidase A / Glycoside hydrolase, family 27 / Glycoside hydrolase family 27/36, conserved site / Alpha-galactosidase signature. / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / Chem-DGJ / Alpha-galactosidase A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.105 Å
データ登録者Guce, A.I. / Clark, N.E. / Garman, S.C.
引用ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2011
タイトル: The molecular basis of pharmacological chaperoning in human alpha-galactosidase
著者: Guce, A.I. / Clark, N.E. / Rogich, J.J. / Garman, S.C.
履歴
登録2011年5月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年1月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月4日Group: Structure summary
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 2.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-galactosidase A
B: Alpha-galactosidase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,82918
ポリマ－90,7892
非ポリマー7,04016
水7,927440
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10550 Å2
ΔGint98 kcal/mol
Surface area31590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)136.813, 182.635, 47.730
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 4

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LEULEUGLYGLYAA32 - 3281 - 297
21LEULEUGLYGLYBB32 - 3281 - 297
12TYRTYRTHRTHRAA329 - 420298 - 389
22TYRTYRTHRTHRBB329 - 420298 - 389

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Alpha-galactosidase A / Alpha-D-galactosidase A / Alpha-D-galactoside galactohydrolase / Melibiase


分子量: 45394.543 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP Residues 32-429 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GLA / 発現宿主: Nicotiana benthamiana (ナス科) / 参照: UniProt: P06280, alpha-galactosidase

-
糖 , 6種, 6分子

#2: 多糖 beta-D-xylopyranose-(1-2)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)][alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D- ...beta-D-xylopyranose-(1-2)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)][alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-3)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1189.079 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DXylpb1-2[DManpa1-3][DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-3]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/5,7,6/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5][a1122h-1b_1-5][a212h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-2-1-3-4-5-5/a3-b1_a4-c1_c4-d1_d2-e1_d3-f1_d6-g1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(3+1)][a-L-Fucp]{}[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(2+1)][b-D-Xylp]{}[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 beta-D-xylopyranose-(1-2)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)- ...beta-D-xylopyranose-(1-2)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-3)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 864.797 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DXylpb1-2DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-3]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/4,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5][a1122h-1b_1-5][a212h-1b_1-5]/1-2-1-3-4/a3-b1_a4-c1_c4-d1_d2-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(3+1)][a-L-Fucp]{}[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(2+1)][b-D-Xylp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 alpha-L-fucopyranose-(1-3)-[2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...alpha-L-fucopyranose-(1-3)-[2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 570.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
LFucpa1-3[DGlcpNAcb1-4]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-2-1/a3-b1_a4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(3+1)][a-L-Fucp]{}[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 多糖 beta-D-xylopyranose-(1-2)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...beta-D-xylopyranose-(1-2)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 880.797 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DXylpb1-2[DManpa1-3]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/4,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a212h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-4/a4-b1_b4-c1_c2-d1_c3-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(2+1)][b-D-Xylp]{}[(3+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#6: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-3)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 732.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-3]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5][a1122h-1b_1-5]/1-2-1-3/a3-b1_a4-c1_c4-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(3+1)][a-L-Fucp]{}[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#9: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 5種, 450分子

#7: 化合物 ChemComp-DGJ / (2R,3S,4R,5S)-2-(hydroxymethyl)piperidine-3,4,5-triol / 1-deoxygalactonojirimycin / デオキシガラクトノジリマイシン


分子量: 163.172 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4 / コメント: 薬剤, Galafold*YM
#8: 化合物
ChemComp-2PE / NONAETHYLENE GLYCOL / 3,6,9,12,15,18,21,24-オクタオキサヘキサコサン-1,26-ジオ-ル


分子量: 414.488 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H38O10 / コメント: 沈殿剤*YM
#10: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#11: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#12: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 440 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.55 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.1
詳細: 8-15% PEG 8000, 0.1 M Sodium Cacodylate, 0.02 M Magnesium Chloride, pH 5.1, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年8月19日 / 詳細: TOROIDAL FOCUSING MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) CHANNEL CUT / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 66778 / % possible obs: 95 % / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 40.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.095 / Χ2: 0.97 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.1-2.185.80.81663940.836192.4
2.18-2.265.90.67663890.903192.2
2.26-2.3760.57363830.879191.9
2.37-2.496.10.45163100.894190.9
2.49-2.656.20.34662810.933190
2.65-2.856.20.2365020.961193.5
2.85-3.146.10.14269481.005198.9
3.14-3.596.50.07370311.0851100
3.59-4.526.60.04371151.056199.9
4.52-506.30.03574251.071199.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3HG5

3hg5


解像度: 2.105→30.44 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 9.506 / SU ML: 0.113 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.192 / ESU R Free: 0.169 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2299 3360 5 %RANDOM
Rwork0.1936 ---
obs0.1954 66564 94.48 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 123.33 Å2 / Biso mean: 38.3445 Å2 / Biso min: 12.88 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.7 Å20 Å20 Å2
2--0.31 Å20 Å2
3---0.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.105→30.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6253 0 403 440 7096
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0216903
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024706
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1262.0019394
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8183.00211345
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.655791
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.45924.206321
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.369151062
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.1171540
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0650.21029
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0217408
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021384
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.16163913
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.82561592
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.48686276
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.37122990
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.098183114
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
14090MEDIUM POSITIONAL0.220.5
14090MEDIUM THERMAL2.2820
21242MEDIUM POSITIONAL0.310.5
21242MEDIUM THERMAL3.1820
LS精密化 シェル解像度: 2.105→2.159 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.347 227 -
Rwork0.288 4269 -
all-4496 -
obs--87.57 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.11660.265-0.07441.7571-0.13250.41020.02720.01740.0060.1164-0.007-0.06170.08280.022-0.02020.09970.0134-0.02140.1358-0.01590.166842.113114.279922.0699
21.0132-0.1521-0.35691.3654-0.25720.3680.02490.05050.13220.06310.0258-0.2544-0.01740.0828-0.05070.0114-0.01380.01580.21-0.01680.298855.087840.772112.9601
30.41830.0882-0.0060.8933-0.02630.5239-0.0011-0.002-0.03690.00930.0067-0.016-0.1266-0.0562-0.00560.1120.02290.02120.16190.00410.109926.529259.4926.9396
42.1475-0.9312-0.1141.60690.31430.7297-0.0987-0.0167-0.33990.0724-0.05170.340.115-0.13070.15040.0446-0.03730.05640.1812-0.00290.28510.441832.969627.796
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A32 - 328
2X-RAY DIFFRACTION2A329 - 421
3X-RAY DIFFRACTION3B32 - 328
4X-RAY DIFFRACTION4B329 - 422

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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