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- PDB-3tu9: Crystal structure of rabbit muscle aldolase bound with 5-O-methyl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tu9
タイトルCrystal structure of rabbit muscle aldolase bound with 5-O-methyl mannitol 1,6-phosphate
要素Fructose-bisphosphate aldolase A
キーワードLYASE/LYASE INHIBITOR / beta-barrel / mammalian aldolase / mannitol-bisphosphate / trypanosomal aldolase / inhibitor docking / LYASE-LYASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / fructose-bisphosphate aldolase / fructose-bisphosphate aldolase activity / M band / I band / glycolytic process / protein homotetramerization / positive regulation of cell migration
類似検索 - 分子機能
Fructose-bisphosphate aldolase class-I active site / Fructose-bisphosphate aldolase class-I active site. / Fructose-bisphosphate aldolase, class-I / Fructose-bisphosphate aldolase class-I / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-O-methyl-1,6-di-O-phosphono-D-mannitol / Fructose-bisphosphate aldolase A
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.09 Å
データ登録者Arthus-Cartier, G. / Sygusch, J.
引用ジャーナル: ACS Med Chem Lett / 年: 2011
タイトル: Mannitol Bis-phosphate Based Inhibitors of Fructose 1,6-Bisphosphate Aldolases.
著者: Mabiala-Bassiloua, C.G. / Arthus-Cartier, G. / Hannaert, V. / Therisod, H. / Sygusch, J. / Therisod, M.
履歴
登録2011年9月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fructose-bisphosphate aldolase A
B: Fructose-bisphosphate aldolase A
C: Fructose-bisphosphate aldolase A
D: Fructose-bisphosphate aldolase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)158,4798
ポリマ－157,0554
非ポリマー1,4254
水25,5811420
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11240 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area47750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.669, 103.056, 84.458
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.34, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Fructose-bisphosphate aldolase A / Muscle-type aldolase


分子量: 39263.672 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 遺伝子: ALDOA / プラスミド: pPB14 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-SI / 参照: UniProt: P00883, fructose-bisphosphate aldolase
#2: 糖
ChemComp-5MM / 2-O-methyl-1,6-di-O-phosphono-D-mannitol


タイプ: D-saccharide / 分子量: 356.158 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C7H18O12P2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1420 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.73 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 17.5% PEG4000, 0.1 M HEPES sodium, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.0809 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月27日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock double crystal sagittal focusing
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0809 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.09→36.973 Å / Num. all: 82812 / Num. obs: 82812 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル解像度: 2.09→2.16 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.589 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_357)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ZAH

1zah


解像度: 2.09→36.973 Å / SU ML: 0.24 / σ(F): 0.08 / 位相誤差: 18.64 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.201 6199 7.99 %RANDOM
Rwork0.1563 ---
all0.168 82812 --
obs0.1599 77544 93.52 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 46.134 Å2 / ksol: 0.43 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.8152 Å2-0 Å2-2.5644 Å2
2--5.0074 Å2-0 Å2
3----5.8225 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.09→36.973 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10682 0 84 1420 12186
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00710889
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.99914756
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.4764056
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0561672
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051917
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.09-2.11350.28291870.22492091X-RAY DIFFRACTION81
2.1135-2.13840.24241820.20342098X-RAY DIFFRACTION85
2.1384-2.16450.26631860.20312193X-RAY DIFFRACTION87
2.1645-2.19180.26021970.19642203X-RAY DIFFRACTION87
2.1918-2.22070.2471960.19792281X-RAY DIFFRACTION89
2.2207-2.25110.24361900.20482154X-RAY DIFFRACTION86
2.2511-2.28330.23961900.19422214X-RAY DIFFRACTION86
2.2833-2.31730.2361920.17272262X-RAY DIFFRACTION90
2.3173-2.35350.221910.16282324X-RAY DIFFRACTION90
2.3535-2.39210.21441960.14962273X-RAY DIFFRACTION90
2.3921-2.43340.18422190.13922321X-RAY DIFFRACTION92
2.4334-2.47760.19651840.14582309X-RAY DIFFRACTION91
2.4776-2.52520.20262120.15112339X-RAY DIFFRACTION93
2.5252-2.57680.21422030.14282408X-RAY DIFFRACTION94
2.5768-2.63280.20812080.14572397X-RAY DIFFRACTION95
2.6328-2.6940.20662030.1442398X-RAY DIFFRACTION95
2.694-2.76140.18772100.1392416X-RAY DIFFRACTION95
2.7614-2.8360.17852190.13532407X-RAY DIFFRACTION95
2.836-2.91940.18462140.13662431X-RAY DIFFRACTION96
2.9194-3.01360.20322200.14142497X-RAY DIFFRACTION98
3.0136-3.12130.20052160.13522486X-RAY DIFFRACTION98
3.1213-3.24620.17582180.13062487X-RAY DIFFRACTION98
3.2462-3.39380.17292120.12792510X-RAY DIFFRACTION99
3.3938-3.57260.15972220.12552512X-RAY DIFFRACTION99
3.5726-3.79620.17122230.11912535X-RAY DIFFRACTION99
3.7962-4.0890.15422170.12282538X-RAY DIFFRACTION100
4.089-4.49980.16592260.12262542X-RAY DIFFRACTION100
4.4998-5.14950.18382230.13972555X-RAY DIFFRACTION99
5.1495-6.48210.22332170.19372559X-RAY DIFFRACTION99
6.4821-36.97860.22972260.23012605X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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