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万見
- PDB-3tu5: Actin complex with Gelsolin Segment 1 fused to Cobl segment -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tu5
タイトルActin complex with Gelsolin Segment 1 fused to Cobl segment
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Gelsolin,Protein cordon-bleu,Thymosin beta-4
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN/ACTIN-BINDING PROTEIN / Unusual hairpin conformation in the D-loop / STRUCTURAL PROTEIN-ACTIN-BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / somite specification / floor plate development / actin filament network formation / striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process ...positive regulation of proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / somite specification / floor plate development / actin filament network formation / striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / positive regulation of actin nucleation / phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit binding / embryonic axis specification / actin cap / actin crosslink formation / notochord development / regulation of podosome assembly / myosin II binding / negative regulation of actin filament polymerization / host-mediated suppression of symbiont invasion / actin filament severing / actin filament capping / barbed-end actin filament capping / actin filament depolymerization / cell projection assembly / actin polymerization or depolymerization / cardiac muscle cell contraction / collateral sprouting in absence of injury / digestive tract development / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / relaxation of cardiac muscle / positive regulation of ruffle assembly / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / podosome / positive regulation of dendrite development / cytoskeletal motor activator activity / phagocytosis, engulfment / cortical actin cytoskeleton / myosin heavy chain binding / hepatocyte apoptotic process / tropomyosin binding / actin filament bundle / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / dendritic growth cone / positive regulation of ATP biosynthetic process / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / striated muscle thin filament / sarcoplasm / skeletal muscle thin filament assembly / actin monomer binding / cilium assembly / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / axonal growth cone / skeletal muscle fiber development / stress fiber / phagocytic vesicle / titin binding / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / ruffle / response to muscle stretch / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / actin filament polymerization / protein sequestering activity / regulation of cell migration / actin filament organization / liver development / platelet alpha granule lumen / central nervous system development / filopodium / actin filament / neural tube closure / protein destabilization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cellular response to type II interferon / negative regulation of inflammatory response / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / Platelet degranulation / actin cytoskeleton / lamellipodium / actin binding / actin cytoskeleton organization / cell body / cell cortex / secretory granule lumen / blood microparticle / amyloid fibril formation / ficolin-1-rich granule lumen / cytoskeleton / hydrolase activity / Amyloid fiber formation / protein domain specific binding / axon / focal adhesion
類似検索 - 分子機能
Cordon-bleu, ubiquitin-like domain / Protein cordon-bleu-like / Cordon-bleu ubiquitin-like domain / Thymosin beta-4 family signature. / Beta-thymosin / Beta-thymosin superfamily / Thymosin beta-4 family / Thymosin beta actin-binding motif. / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 motif ...Cordon-bleu, ubiquitin-like domain / Protein cordon-bleu-like / Cordon-bleu ubiquitin-like domain / Thymosin beta-4 family signature. / Beta-thymosin / Beta-thymosin superfamily / Thymosin beta-4 family / Thymosin beta actin-binding motif. / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 motif / Actin; Chain A, domain 2 / Actin; Chain A, domain 2 / WH2 domain / WH2 domain profile. / Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Roll / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Gelsolin / Thymosin beta-4 / Actin, alpha skeletal muscle / Protein cordon-bleu
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Kudryashov, D.S. / Sawaya, M.R. / Durer, Z.A.O.
引用ジャーナル: Biophys.J. / 年: 2012
タイトル: Structural States and dynamics of the d-loop in actin.
著者: Durer, Z.A. / Kudryashov, D.S. / Sawaya, M.R. / Altenbach, C. / Hubbell, W. / Reisler, E.
履歴
登録2011年9月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年9月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月10日Group: Database references
改定 1.22017年6月7日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Gelsolin,Protein cordon-bleu,Thymosin beta-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,4147
ポリマ－74,5902
非ポリマー8245
水1,17165
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4480 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area21980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.184, 71.184, 222.244
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 42096.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: skeletal / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135
#2: タンパク質 Gelsolin,Protein cordon-bleu,Thymosin beta-4 / AGEL / Actin-depolymerizing factor / ADF / Brevin / T beta-4 / Fx


分子量: 32493.480 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
遺伝子: GSN, Cobl, Kiaa0633, TMSB4X, TB4X, THYB4, TMSB4 / プラスミド: pCOLD-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta-2 cells / 参照: UniProt: P06396, UniProt: Q5NBX1, UniProt: P62328

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非ポリマー , 4種, 70分子

#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 65 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.56 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: 10% (w/v) polyethyleneglycol 20000, 2% (v/v) dioxane, and 0.1M bicine, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月22日
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→118 Å / Num. all: 13348 / Num. obs: 13348 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 67.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Χ2: 1.031 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
3-3.117.20.49313321.121198.1
3.11-3.237.20.33913161.155197.9
3.23-3.387.10.22713171.15197.6
3.38-3.567.20.1613331.1197.6
3.56-3.787.10.12313121.001197.2
3.78-4.077.10.09713120.902196.8
4.07-4.487.10.08813460.994196.3
4.48-5.1370.07813320.992195.7
5.13-6.466.80.06113471.004194.7
6.46-1186.70.0414010.887191.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3.7 Å33.8 Å
Translation3.7 Å33.8 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
BUSTER-TNT精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→25.42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9505 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9378 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2045 668 5.02 %RANDOM
Rwork0.1652 ---
all0.1672 13348 --
obs0.1672 13297 --
原子変位パラメータBiso max: 200.15 Å2 / Biso mean: 74.2852 Å2 / Biso min: 25.74 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.2979 Å20 Å20 Å2
2---4.2979 Å20 Å2
3---8.5958 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.392 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→25.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3943 0 49 65 4057
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1420SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes103HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes585HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4077HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion4HARMONIC0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion529SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4673SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d4077HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg5529HARMONIC21.11
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.07
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion22.43
LS精密化 シェル解像度: 3→3.24 Å / Total num. of bins used: 7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2872 140 5.12 %
Rwork0.19 2597 -
all0.1948 2737 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.15440.1752-0.47182.8935-0.74294.7536-0.14130.0167-0.04580.47570.19150.0249-0.0442-0.611-0.0501-0.1291-0.0834-0.01-0.2648-0.0183-0.27516.3444-8.070922.1341
21.72971.0545-0.50713.3524-0.33523.4015-0.19950.0896-0.1088-0.39470.0887-0.32050.25850.02170.11090.0696-0.18260.1555-0.1761-0.0903-0.089630.7241-17.7104-3.9211
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A4 - 377
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B1 - 132

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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