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- PDB-3tsi: Structure of the parainfluenza virus 5 (PIV5) hemagglutinin-neura... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tsi
タイトルStructure of the parainfluenza virus 5 (PIV5) hemagglutinin-neuraminidase (HN) stalk domain
要素Hemagglutinin-neuraminidase
キーワードVIRAL PROTEIN / four-helix bundle / four stranded coiled coil / 11-mer hydrophobic repeat / receptor binding protein / ectodomain
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / : / exo-alpha-sialidase / viral budding from plasma membrane / host cell surface receptor binding / symbiont entry into host cell / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane ...: / : / : / exo-alpha-sialidase / viral budding from plasma membrane / host cell surface receptor binding / symbiont entry into host cell / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / Haemagglutinin-neuraminidase / Haemagglutinin/haemagglutinin-neuraminidase, paramyxovirus / Haemagglutinin-neuraminidase / Sialidase superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Hemagglutinin-neuraminidase
類似検索 - 構成要素
生物種Simian virus 5 (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.651 Å
データ登録者Bose, S. / Welch, B.D. / Kors, C.A. / Yuan, P. / Jardetzky, T.S. / Lamb, R.A.
引用ジャーナル: J.Virol. / 年: 2011
タイトル: Structure and mutagenesis of the parainfluenza virus 5 hemagglutinin-neuraminidase stalk domain reveals a four-helix bundle and the role of the stalk in fusion promotion.
著者: Bose, S. / Welch, B.D. / Kors, C.A. / Yuan, P. / Jardetzky, T.S. / Lamb, R.A.
履歴
登録2011年9月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年12月14日Group: Database references
改定 1.22015年10月21日Group: Source and taxonomy
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hemagglutinin-neuraminidase
B: Hemagglutinin-neuraminidase
C: Hemagglutinin-neuraminidase
D: Hemagglutinin-neuraminidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3954
ポリマ－27,3954
非ポリマー00
水19811
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7560 Å2
ΔGint-90 kcal/mol
Surface area10660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.276, 101.276, 85.713
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質
Hemagglutinin-neuraminidase


分子量: 6848.696 Da / 分子数: 4 / 断片: stalk domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Simian virus 5 (ウイルス) / 株: W3 / 遺伝子: HN / プラスミド: pBACgus-3 / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P04850, exo-alpha-sialidase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.45 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 4.5% Tascimate, 0.09 M HEPES, 9% PEG MME 5000, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.97959
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年4月25日
放射モノクロメーター: Si 111 Channel / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97959 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→30 Å / Num. all: 15107 / Num. obs: 14956 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.057 / Χ2: 1.008 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.65-2.75.60.3827271.0251100
2.7-2.745.60.3217551.0851100
2.74-2.85.60.277171.0251100
2.8-2.855.60.2127661.0071100
2.85-2.925.60.1917411.0421100
2.92-2.985.60.157321.0051100
2.98-3.065.60.1257761.011100
3.06-3.145.60.1127240.9761100
3.14-3.235.60.1017641.0111100
3.23-3.345.60.0857231.0111100
3.34-3.465.60.0797570.9541100
3.46-3.65.50.0747571.0141100
3.6-3.765.40.0697541.1091100
3.76-3.965.40.0617460.9961100
3.96-4.25.40.0537630.878199.9
4.2-4.535.30.0467650.955199.9
4.53-4.985.20.0447540.9199.7
4.98-5.75.20.0457701.101199.7
5.7-7.165.20.0417781.0211100
7.16-304.50.0386871.057182.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.65 Å29.24 Å
Translation2.65 Å29.24 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.3.0位相決定
PHENIX1.7.1_743精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3T1E

3t1e


解像度: 2.651→29.236 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.69 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.05 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2379 757 5.07 %Random
Rwork0.2019 ---
obs0.2037 14930 98.97 %-
all-15085 --
溶媒の処理減衰半径: 1.17 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 59.835 Å2 / ksol: 0.328 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 199.98 Å2 / Biso mean: 81.4618 Å2 / Biso min: 33.23 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.1246 Å2-0 Å2-0 Å2
2--7.1246 Å20 Å2
3----14.2491 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.651→29.236 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1466 0 0 11 1477
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061468
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0882006
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.067281
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005247
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.913528
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.651-2.85520.30641280.286828332961100
2.8552-3.14230.26461640.214528072971100
3.1423-3.59620.23261680.21228282996100
3.5962-4.52820.23031670.166228573024100
4.5282-29.23760.231300.20972848297895
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.98652.08441.96546.151.72946.5658-0.88760.60870.1509-2.44470.82981.5979-1.72380.48860.02210.41840.1139-0.05670.3220.07780.400233.206721.0548.8929
21.0847-0.5875-1.45647.91463.75.1982-0.23480.2593-0.0198-0.91520.9287-0.4406-0.54110.7464-0.72460.3956-0.0130.00290.38460.05360.399941.896316.22568.289
3-0.4644-0.580.72075.80022.7593.0755-0.0097-0.32840.191-0.0757-0.49582.07110.0584-0.58360.52960.33780.045-0.01680.5813-0.00910.702230.185216.22817.1333
41.673-0.06520.25273.5855-1.33982.6853-0.15590.1191-0.14961.03630.605-0.01711.39740.2418-0.31610.2941-0.05590.03460.32630.05020.389439.43527.016814.1793
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN AA0
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN BB0
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN CC0
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN DD0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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