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万見
- PDB-3ts9: Crystal Structure of the MDA5 Helicase Insert Domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ts9
タイトルCrystal Structure of the MDA5 Helicase Insert Domain
要素Interferon-induced helicase C domain-containing protein 1
キーワードANTIVIRAL PROTEIN / HYDROLASE / helix bundle / FANCM helicase / Super Family 2 helicase / SF2 helicase / DExD/H helicase / Rig-I-like helicase
機能・相同性
機能・相同性情報


MDA-5 signaling pathway / Ub-specific processing proteases / positive regulation of response to cytokine stimulus / negative regulation of viral genome replication / type I interferon-mediated signaling pathway / pattern recognition receptor activity / cellular response to exogenous dsRNA / protein complex oligomerization / positive regulation of interferon-alpha production / protein sumoylation ...MDA-5 signaling pathway / Ub-specific processing proteases / positive regulation of response to cytokine stimulus / negative regulation of viral genome replication / type I interferon-mediated signaling pathway / pattern recognition receptor activity / cellular response to exogenous dsRNA / protein complex oligomerization / positive regulation of interferon-alpha production / protein sumoylation / ribonucleoprotein complex binding / antiviral innate immune response / positive regulation of interferon-beta production / cellular response to virus / positive regulation of interleukin-6 production / response to virus / positive regulation of tumor necrosis factor production / double-stranded RNA binding / defense response to virus / single-stranded RNA binding / RNA helicase activity / RNA helicase / protein domain specific binding / innate immune response / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / DNA binding / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
phosphoenolpyruvate carboxylase, domain 3 - #30 / phosphoenolpyruvate carboxylase, domain 3 / RIG-I-like receptor, C-terminal / RIG-I receptor C-terminal domain / RIG-I-like receptor, C-terminal regulatory domain / RIG-I-like receptor, C-terminal domain superfamily / : / C-terminal domain of RIG-I / RIG-I-like receptor (RLR) C-terminal regulatory (CTR) domain profile. / Caspase recruitment domain ...phosphoenolpyruvate carboxylase, domain 3 - #30 / phosphoenolpyruvate carboxylase, domain 3 / RIG-I-like receptor, C-terminal / RIG-I receptor C-terminal domain / RIG-I-like receptor, C-terminal regulatory domain / RIG-I-like receptor, C-terminal domain superfamily / : / C-terminal domain of RIG-I / RIG-I-like receptor (RLR) C-terminal regulatory (CTR) domain profile. / Caspase recruitment domain / Caspase recruitment domain / Helicase/UvrB, N-terminal / Type III restriction enzyme, res subunit / Death-like domain superfamily / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Interferon-induced helicase C domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.003 Å
データ登録者Berke, I.C. / Modis, Y.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2012
タイトル: MDA5 cooperatively forms dimers and ATP-sensitive filaments upon binding double-stranded RNA.
著者: Berke, I.C. / Modis, Y.
履歴
登録2011年9月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月18日Group: Database references
改定 1.22017年7月26日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interferon-induced helicase C domain-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7424
ポリマ－16,4541
非ポリマー2883
水72140
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)23.878, 57.618, 90.332
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Interferon-induced helicase C domain-containing protein 1 / MDA-5 / Melanoma differentiation-associated protein 5 / Helicase with 2 CARD domains / Helicard / ...MDA-5 / Melanoma differentiation-associated protein 5 / Helicase with 2 CARD domains / Helicard / Interferon induced with helicase C domain protein


分子量: 16453.766 Da / 分子数: 1 / 断片: SEE REMARK 999 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ifih1 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8R5F7, RNA helicase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細PROTEIN FRAGMENT COMPRISES THE MDA5 HELICASE INSERT (UNP RESIDUES 545-697) WITH RESIDUES 646-663 DELETED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
11.8934.86
2
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
2931蒸気拡散法, ハンギングドロップ法9Crystal #1: 1.9 M ammonium sulfate, 49 mM sodium phosphate, 49 mM glycine, 14 mM succinic acid, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
2932蒸気拡散法, ハンギングドロップ法9Crystal #2: 2.0 M ammonium sulfate, 49 mM sodium phosphate, 49 mM glycine, 14 mM succinic acid, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21002
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンNSLS X29A11.075
シンクロトロンNSLS X29A20.9791, 0.9793
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 3151CCD2010年6月22日
ADSC QUANTUM 3152CCD2010年4月29日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Cryogenically cooled double crystal monochromatorSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2with horizontal focusing sagittal bend second mono crystal with 4:1 magnification ratio and vertically focusing mirrorMADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.0751
20.97911
30.97931
Reflection冗長度: 12.6 % / Av σ(I) over netI: 17.84 / 数: 99334 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Χ2: 1.71 / D res high: 2.05 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 7880 / % possible obs: 92
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
4.425099.510.0923.38812.2
3.514.4280.310.1012.28112.3
3.063.5110010.1212.30213.4
2.783.0610010.1531.92913.2
2.582.7899.610.1821.53713.1
2.432.5898.110.2161.29213.3
2.312.4397.610.2751.08213.2
2.212.3148.210.4481.00110.5
2.122.219710.4790.86612.4
2.052.1297.410.4920.67811.2
反射解像度: 2.003→50 Å / Num. all: 8917 / Num. obs: 8873 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 1.87 / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.122 / Χ2: 1.573 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique allΧ2Diffraction-ID% possible allRmerge(I) obs
2.003-2.096.88481.2671,2100
2.09-2.186.88821.3311,21000.683
2.18-2.276.98361.3861,21000.552
2.27-2.396.98961.5711,21000.4
2.39-2.546.88471.6651,21000.322
2.54-2.746.88871.7371,21000.24
2.74-3.026.88921.8751,21000.174
3.02-3.456.88891.7021,21000.127
3.45-4.356.69001.7741,21000.095
4.35-506.19961.4011,299.70.07

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散
Phasing set
ID
1
2
Phasing MADD res high: 2.05 Å / D res low: 1000 Å / FOM : 0.51 / 反射: 7735
Phasing MAD set
Clust-IDExpt-IDSet-ID波長 (Å)F double prime refinedF prime refined
2 wavelength110.97911.58-7.05
2 wavelength120.97931.25-9.38
Phasing MAD set site
IDAtom type symbolB isoFract xFract yFract zOccupancy
1Se11.4850.7640.9520.2742.091
2Se29.3470.8680.1180.152.069
3Se600.8510.1420.9052.486
4Se17.0560.8590.3230.7831.135
5Se54.5680.9490.1340.4172.289
Phasing MAD shell
解像度 (Å)FOM 反射
7.49-10000.69432
4.69-7.490.76732
3.65-4.690.65784
3.09-3.650.691069
2.73-3.090.591197
2.47-2.730.471271
2.27-2.470.31847
2.12-2.270.211403
Phasing dmFOM : 0.65 / FOM acentric: 0.66 / FOM centric: 0.65 / 反射: 7681 / Reflection acentric: 6264 / Reflection centric: 1417
Phasing dm shell
解像度 (Å)FOM FOM acentricFOM centric反射Reflection acentricReflection centric
5.9-500.910.930.88413232181
3.7-5.90.930.940.911120834286
2.9-3.70.850.860.8113441078266
2.6-2.90.730.740.6514041179225
2.2-2.60.520.540.4219151646269
2.1-2.20.30.320.1414851295190

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE2.13位相決定
RESOLVE2.15位相決定
PHENIX1.7.1_743精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
CBASSデータ収集
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.003→35.546 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8031 / SU ML: 0.56 / σ(F): 0 / σ(I): 1.87 / 位相誤差: 25.07 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2216 442 5.01 %RANDOM
Rwork0.1927 ---
all0.1943 8917 --
obs0.1943 8829 99.04 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.692 Å2 / ksol: 0.392 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 126.59 Å2 / Biso mean: 41.0735 Å2 / Biso min: 15.31 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.6168 Å20 Å20 Å2
2--13.6007 Å2-0 Å2
3---1.8683 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.003→35.546 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1047 0 15 40 1102
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0021078
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5781447
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047150
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002186
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.204406
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 3

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.003-2.29310.32231400.24752660280097
2.2931-2.88890.2531470.198127972944100
2.8889-35.5520.19131550.180129303085100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.4402-1.4151-0.46844.7821-1.21083.1987-0.061-0.10790.46810.24980.0051-0.0185-0.32840.11010.10860.1347-0.0341-0.02110.1825-0.06040.19136.68234.917960.7585
24.58130.13640.1085.6789-1.13646.68830.11340.0721-0.1333-0.0285-0.05850.2567-0.1243-0.2043-0.06240.07250.02310.0010.1022-0.03870.13822.250128.653256.6718
37.59640.91960.42914.13264.23214.322-0.29850.9048-0.5264-0.0176-0.22930.25660.8505-0.10910.37020.4452-0.02040.01120.3239-0.07580.23156.337116.528850.8499
44.0341-0.22270.3914.8991-3.33327.9891-0.1984-0.4578-0.17420.2804-0.0049-0.36361.00780.90670.12680.24130.1294-0.05950.3587-0.04390.209713.37121.809461.3425
56.09882.5839-5.08566.1348-3.68934.7064-0.37610.3958-1.45750.6211-0.0389-0.50120.6834-1.01640.3890.74-0.1582-0.01521.0414-0.12420.70059.436316.791838.578
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1resid 7:43 and chain AA7 - 43
2X-RAY DIFFRACTION2resid 44:86 and chain AA44 - 86
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and resid 87:99A87 - 99
4X-RAY DIFFRACTION4resid 111:138 and chain AA111 - 138
5X-RAY DIFFRACTION5chain A and resid 100:110A100 - 110

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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