[日本語] English
万見
- PDB-3tnf: LidA from Legionella in complex with active Rab8a -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tnf
タイトルLidA from Legionella in complex with active Rab8a
要素
  • LidA
  • Ras-related protein Rab-8A
キーワードPROTEIN TRANSPORT / vesicular trafficking / GTPase / Legionella pneumophila / Rab8a / vesicle recuitment / LCV / DrrA / SidM / Rab-effector / vesicular transport / GDP/GTP binding Rab-binding / ER / Golgi / Plasmamembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotransmitter receptor transport to postsynaptic membrane / Golgi vesicle fusion to target membrane / regulation of protein transport / vesicle-mediated transport in synapse / neurotransmitter receptor transport, endosome to postsynaptic membrane / VxPx cargo-targeting to cilium / myosin V binding / RAB geranylgeranylation / trans-Golgi network transport vesicle / protein localization to cilium ...neurotransmitter receptor transport to postsynaptic membrane / Golgi vesicle fusion to target membrane / regulation of protein transport / vesicle-mediated transport in synapse / neurotransmitter receptor transport, endosome to postsynaptic membrane / VxPx cargo-targeting to cilium / myosin V binding / RAB geranylgeranylation / trans-Golgi network transport vesicle / protein localization to cilium / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / endocytic recycling / non-motile cilium / vesicle docking involved in exocytosis / TBC/RABGAPs / ciliary membrane / ciliary base / Golgi organization / exocytosis / cilium assembly / phagocytic vesicle / centriole / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / axonogenesis / protein tyrosine kinase binding / small monomeric GTPase / trans-Golgi network membrane / protein localization to plasma membrane / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / small GTPase binding / autophagy / centriolar satellite / cellular response to insulin stimulus / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / GDP binding / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / synaptic vesicle / actin cytoskeleton / midbody / lysosome / endosome / regulation of autophagy / endosome membrane / ciliary basal body / cilium / Golgi membrane / neuronal cell body / GTPase activity / centrosome / dendrite / GTP binding / nucleolus / glutamatergic synapse / Golgi apparatus / extracellular exosome / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
LidA long coiled-coil domain / LidA long coiled-coil domain / Beta-Lactamase - #390 / Helix Hairpins - #2010 / : / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / small GTPase Rab1 family profile. / Helix Hairpins / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Beta-Lactamase ...LidA long coiled-coil domain / LidA long coiled-coil domain / Beta-Lactamase - #390 / Helix Hairpins - #2010 / : / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / small GTPase Rab1 family profile. / Helix Hairpins / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Beta-Lactamase / Helix non-globular / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Special / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Ras-related protein Rab-8A / LidA
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Legionella pneumophila subsp. pneumophila str. Philadelphia 1 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Schoebel, S. / Cichy, A.L. / Goody, R.S. / Itzen, A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Protein LidA from Legionella is a Rab GTPase supereffector.
著者: Schoebel, S. / Cichy, A.L. / Goody, R.S. / Itzen, A.
履歴
登録2011年9月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月23日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Ras-related protein Rab-8A
B: LidA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,6698
ポリマ－64,6492
非ポリマー1,0196
水1,11762
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5680 Å2
ΔGint-74 kcal/mol
Surface area28760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.820, 103.820, 150.610
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Ras-related protein Rab-8A / Oncogene c-mel


分子量: 20012.037 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 6-176 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 株: synthetic DNA / 遺伝子: MEL, RAB8, RAB8A / プラスミド: pET19mod / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P61006
#2: タンパク質 LidA


分子量: 44637.355 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 201-583 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Legionella pneumophila subsp. pneumophila str. Philadelphia 1 (バクテリア)
株: Legionella pneumophila subsp. pneumophila str. philadelphia 1
遺伝子: lida, lpg0940 / プラスミド: pOPINF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIL / 参照: UniProt: Q5ZWZ3

-
非ポリマー , 4種, 68分子

#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 化合物
ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.81 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 50% (v/v) MPD , 0.1 M sodium cacodylate pH 5.6, 10 mM spermidine, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSLS X10SA10.9786
シンクロトロンSLS X10SA20.9786
検出器
タイプID検出器日付
PSI PILATUS 6M1PIXEL2011年3月20日
PSI PILATUS 6M2PIXEL2011年3月20日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
Reflection数: 1133423 / Rmerge(I) obs: 0.12 / D res high: 3 Å / Num. obs: 31122 / % possible obs: 100
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)IDRmerge(I) obs
153021710010.038
101559710010.041
81079910010.047
68224710010.077
56284510010.096
4.55249110010.09
44.5392510010.114
3.54645310010.168
33.51152410010.39
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. obs: 29149 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 26.34
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.5-2.60.5934.591,299.5
2.6-2.70.3946.581,299.7
2.7-2.80.3028.121,299.7
2.8-2.90.21611.381,299.6
2.9-30.16814.511,299.9
3-3.50.08924.041,299.9
3.5-40.05240.251,2100
4-4.50.04448.251,2100
4.5-50.0450.311,2100
5-60.03649.71,2100
6-80.03353.961,2100
8-100.02854.981,299.8
10-150.02857.621,299.7
15-300.0356.211,299.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.7_650精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.5→30 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.33 / σ(F): 2.03 / 位相誤差: 28.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2747 1458 5 %
Rwork0.216 --
obs0.2189 29141 99.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 47.522 Å2 / ksol: 0.306 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.5077 Å20 Å2-0 Å2
2--6.5077 Å2-0 Å2
3----13.0154 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4463 0 65 62 4590
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0094592
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0736156
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.2881782
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073666
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003785
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.58940.31451430.26622715X-RAY DIFFRACTION100
2.5894-2.6930.32991430.25792706X-RAY DIFFRACTION99
2.693-2.81560.34551430.27572724X-RAY DIFFRACTION100
2.8156-2.9640.38821430.27052719X-RAY DIFFRACTION100
2.964-3.14970.30551440.26322733X-RAY DIFFRACTION100
3.1497-3.39280.3231450.23462745X-RAY DIFFRACTION100
3.3928-3.73420.32351450.22652758X-RAY DIFFRACTION100
3.7342-4.27420.25691460.19162778X-RAY DIFFRACTION100
4.2742-5.3840.23171490.19012828X-RAY DIFFRACTION100
5.384-49.08620.23421570.20052977X-RAY DIFFRACTION100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る