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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3tmm | ||||||
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Title | TFAM imposes a U-turn on mitochondrial DNA | ||||||
![]() |
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![]() | TRANSCRIPTION/DNA / HMG / High Mobility Group / Transcription / LSP1 / DNA / Mitochondria / TRANSCRIPTION-DNA complex | ||||||
Function / homology | ![]() Mitochondrial transcription initiation / mitochondrial transcription factor activity / mitochondrial promoter sequence-specific DNA binding / mitochondrial respiratory chain complex assembly / transcription initiation at mitochondrial promoter / mitochondrial transcription / mitochondrial nucleoid / heat shock protein binding / Mitochondrial protein degradation / response to nutrient ...Mitochondrial transcription initiation / mitochondrial transcription factor activity / mitochondrial promoter sequence-specific DNA binding / mitochondrial respiratory chain complex assembly / transcription initiation at mitochondrial promoter / mitochondrial transcription / mitochondrial nucleoid / heat shock protein binding / Mitochondrial protein degradation / response to nutrient / transcription coactivator binding / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / sequence-specific DNA binding / response to hypoxia / transcription cis-regulatory region binding / mitochondrial matrix / chromatin binding / positive regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / nucleus / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Ngo, H.B. / Kaiser, J.T. / Chan, D.C. | ||||||
![]() | ![]() Title: The mitochondrial transcription and packaging factor Tfam imposes a U-turn on mitochondrial DNA. Authors: Ngo, H.B. / Kaiser, J.T. / Chan, D.C. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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PDB format | ![]() | 127.7 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 435.4 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 440.4 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 13.5 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 17.6 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Details | 20_bss: 99 |
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Components
#1: Protein | Mass: 28425.203 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Mitochondrial / Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
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#2: DNA chain | Mass: 8786.657 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Details: Synthetic Oligonucleotide |
#3: DNA chain | Mass: 8422.472 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Details: Synthetic Oligonucleotide |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.54 Å3/Da / Density % sol: 51.49 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 4.2 Details: 29% PEG 400, 0.15 M calcium acetate, 0.1 M sodium acetate,pH 4.2, 400 mM NDSB211, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction |
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Diffraction source |
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Detector |
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Radiation |
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Radiation wavelength |
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Reflection | Resolution: 2.5→24.192 Å / Num. obs: 15812 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 10.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.72 Å / VDW probe radii: 1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 44.55 Å2 / ksol: 0.33 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.5001→24.192 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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