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- PDB-3tm7: Processed Aspartate Decarboxylase Mutant with Asn72 mutated to Ala -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tm7
タイトルProcessed Aspartate Decarboxylase Mutant with Asn72 mutated to Ala
要素
  • Aspartate 1-decarboxylase alpha chain
  • Aspartate 1-decarboxylase beta chain
キーワードLYASE / AUTO-PROCESSING / Pyruvoyl
機能・相同性
機能・相同性情報


alanine biosynthetic process / aspartate 1-decarboxylase / aspartate 1-decarboxylase activity / pantothenate biosynthetic process / protein autoprocessing / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aspartate decarboxylase / Aspartate decarboxylase / Barwin-like endoglucanases - #20 / Barwin-like endoglucanases / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Aspartate 1-decarboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Webb, M.E. / Lobley, C.M.C. / Soliman, F. / Kilkenny, M.L. / Smith, A.G. / Abell, C. / Blundell, T.L.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2012
タイトル: Structure of Escherichia coli aspartate alpha-decarboxylase Asn72Ala: probing the role of Asn72 in pyruvoyl cofactor formation
著者: Webb, M.E. / Lobley, C.M. / Soliman, F. / Kilkenny, M.L. / Smith, A.G. / Blundell, T.L. / Abell, C.
履歴
登録2011年8月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年5月23日Group: Database references
改定 1.22018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.42024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aspartate 1-decarboxylase beta chain
B: Aspartate 1-decarboxylase alpha chain
C: Aspartate 1-decarboxylase beta chain
D: Aspartate 1-decarboxylase alpha chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,1326
ポリマ－27,9404
非ポリマー1922
水4,089227
1
A: Aspartate 1-decarboxylase beta chain
B: Aspartate 1-decarboxylase alpha chain
C: Aspartate 1-decarboxylase beta chain
D: Aspartate 1-decarboxylase alpha chain
ヘテロ分子

A: Aspartate 1-decarboxylase beta chain
B: Aspartate 1-decarboxylase alpha chain
C: Aspartate 1-decarboxylase beta chain
D: Aspartate 1-decarboxylase alpha chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,26412
ポリマ－55,8798
非ポリマー3844
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_555-x+y,y,-z+1/21
Buried area22440 Å2
ΔGint-215 kcal/mol
Surface area18950 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)71.083, 71.083, 215.807
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Aspartate 1-decarboxylase beta chain / Aspartate alpha-decarboxylase


分子量: 2985.510 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: b0131, JW0127, panD / プラスミド: pRSETA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C41DE3 / 参照: UniProt: P0A790, aspartate 1-decarboxylase
#2: タンパク質 Aspartate 1-decarboxylase alpha chain / Aspartate alpha-decarboxylase


分子量: 10984.321 Da / 分子数: 2 / Mutation: N72A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: b0131, JW0127, panD / プラスミド: pRSETA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C41DE3 / 参照: UniProt: P0A790, aspartate 1-decarboxylase
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 227 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.33 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4
詳細: 1.6-2.4M ammonium sulphate, 0.1M citric acid, pH 4.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.2 / 波長: 0.9781 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4r / 検出器: CCD / 日付: 2003年7月7日
放射モノクロメーター: horizontally focusing optimized for 1.488 and 0.98A
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9781 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→30 Å / Num. all: 36655 / Num. obs: 36655 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11.75 % / Biso Wilson estimate: 17 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Net I/σ(I): 59.3
反射 シェル解像度: 1.7→1.73 Å / 冗長度: 11.75 % / Rmerge(I) obs: 0.288 / Mean I/σ(I) obs: 9.3 / Num. unique all: 36655 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
CNS精密化
ADSCQuantumデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.7→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 1.202 / SU ML: 0.041 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.078 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18409 1826 5 %RANDOM
Rwork0.16024 ---
all0.16142 34687 --
obs0.16142 34687 99.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.112 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.52 Å20.26 Å20 Å2
2--0.52 Å20 Å2
3----0.79 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1822 0 10 227 2059
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0211904
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021764
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6131.9242581
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.07234070
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.8145241
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1790.2303
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022125
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.02390
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.230.2353
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2530.22130
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.21209
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.3130.2168
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2120.229
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3410.290
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.4680.238
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.16551216
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.30261942
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.7985688
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.5427.5639
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.173 125
Rwork0.161 2507

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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