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- PDB-3tjw: Crystal Structure of Quasiracemic Villin Headpiece Subdomain Cont... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tjw
タイトルCrystal Structure of Quasiracemic Villin Headpiece Subdomain Containing (F5Phe10) Substitution
要素
  • D-Villin-1
  • L-Villin-1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / pentafluorophenylalanine
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of actin nucleation / lysophosphatidic acid binding / cytoplasmic actin-based contraction involved in cell motility / regulation of lamellipodium morphogenesis / filopodium tip / positive regulation of actin filament bundle assembly / actin filament severing / regulation of wound healing / barbed-end actin filament capping / actin filament capping ...regulation of actin nucleation / lysophosphatidic acid binding / cytoplasmic actin-based contraction involved in cell motility / regulation of lamellipodium morphogenesis / filopodium tip / positive regulation of actin filament bundle assembly / actin filament severing / regulation of wound healing / barbed-end actin filament capping / actin filament capping / actin filament depolymerization / actin polymerization or depolymerization / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / actin filament bundle / microvillus / positive regulation of epithelial cell migration / ruffle / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / actin filament polymerization / cellular response to epidermal growth factor stimulus / filopodium / response to bacterium / epidermal growth factor receptor signaling pathway / actin filament binding / actin cytoskeleton / lamellipodium / regulation of cell shape / positive regulation of cell migration / calcium ion binding / protein homodimerization activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Villin headpiece / Villin headpiece domain superfamily / Villin headpiece domain / Headpiece (HP) domain profile. / Villin headpiece domain / Gelsolin-like domain superfamily / Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
polypeptide(D) / polypeptide(D) (> 10) / Villin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.46 Å
データ登録者Mortenson, D.E. / Satyshur, K.A. / Gellman, S.H. / Forest, K.T.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2012
タイトル: Quasiracemic crystallization as a tool to assess the accommodation of noncanonical residues in nativelike protein conformations.
著者: Mortenson, D.E. / Satyshur, K.A. / Guzei, I.A. / Forest, K.T. / Gellman, S.H.
履歴
登録2011年8月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年2月8日Group: Database references
改定 1.22012年2月22日Group: Database references
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-Villin-1
B: L-Villin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,2565
ポリマ－7,9682
非ポリマー2883
水1,17165
1
A: D-Villin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,1293
ポリマ－3,9371
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: L-Villin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,1282
ポリマ－4,0321
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)38.656, 88.112, 88.663
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number22
Space group name H-MF222

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要素

#1: Polypeptide(D) D-Villin-1


分子量: 3936.542 Da / 分子数: 1 / 断片: headpiece subdomain (UNP residues 792-825) / 変異: N818H / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthesized using Fmoc-protected D-amino acids / 由来: (合成) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P02640
#2: タンパク質・ペプチド L-Villin-1


分子量: 4031.529 Da / 分子数: 1 / 断片: headpiece subdomain (UNP residues 792-825) / 変異: N818H / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthesized using Fmoc-protected L-amino acids / 由来: (合成) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P02640
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 65 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.07 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.75
詳細: 2.0 M ammonium sulfate, 6% isopropanol, 8% glycerol, pH 5.75, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月17日
放射モノクロメーター: Diamond(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.46→32.88 Å / Num. all: 13191 / Num. obs: 13191 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 14.4 % / Rsym value: 0.034 / Χ2: 0.956 / Net I/σ(I): 34.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique allRsym valueΧ2Diffraction-ID% possible all
1.46-1.49135690.081.08186.2
1.49-1.5114.56460.071.0641100
1.51-1.5414.66580.0621.0691100
1.54-1.5714.56580.0541.0861100
1.57-1.6114.66760.0460.9631100
1.61-1.6414.56420.0450.9521100
1.64-1.6914.76580.0381.0051100
1.69-1.7314.66690.0350.9751100
1.73-1.7814.66710.0340.9741100
1.78-1.8414.76650.0320.8961100
1.84-1.9114.76430.030.8921100
1.91-1.9814.66680.0290.921100
1.98-2.0714.76650.0260.8521100
2.07-2.1814.66640.0271.1521100
2.18-2.3214.66710.0310.8381100
2.32-2.514.76720.040.9171100
2.5-2.7514.66770.0530.9631100
2.75-3.1514.66800.050.837199.7
3.15-3.9613.66830.0260.72198.3
3.96-5012.26560.021.001190.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å32.88 Å
Translation2.5 Å32.88 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.3.0位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MD2EMBLデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.46→32.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / WRfactor Rfree: 0.2241 / WRfactor Rwork: 0.1686 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8926 / SU B: 1.825 / SU ML: 0.033 / SU R Cruickshank DPI: 0.0715 / SU Rfree: 0.0652 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.072 / ESU R Free: 0.065 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1895 646 4.9 %RANDOM
Rwork0.1501 ---
obs0.1521 13190 98.7 %-
all-13191 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 71.63 Å2 / Biso mean: 15.3321 Å2 / Biso min: 7.08 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.35 Å20 Å2-0 Å2
2--0.16 Å2-0 Å2
3---0.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.46→32.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数559 0 15 65 639
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.021615
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.02443
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7332.3827
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8263.0021075
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.386572
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.31323.84613
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.971559
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.399152
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.285
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02651
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02133
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.931058
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free38.429529
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded8.18451081
LS精密化 シェル解像度: 1.47→1.503 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.159 41 -
Rwork0.122 869 -
all-910 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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