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- PDB-3ti4: Crystal structure of 2009 pandemic H1N1 neuraminidase complexed w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ti4
タイトルCrystal structure of 2009 pandemic H1N1 neuraminidase complexed with laninamivir octanoate
要素Neuraminidase
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / 6-BLADED BETA-PROPELLER / Calcium Binding / Glycosylation / antiviral / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / : / exo-alpha-sialidase / viral budding from plasma membrane / carbohydrate metabolic process / host cell plasma membrane / virion membrane / identical protein binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Sialidase, Influenza viruses A/B / Glycoside hydrolase, family 34 / Neuraminidase / Neuraminidase - #10 / Sialidase superfamily / 6 Propeller / Neuraminidase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Chem-LVO / Neuraminidase
類似検索 - 構成要素
生物種Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.602 Å
データ登録者Vavricka, C.J. / Li, Q. / Wu, Y. / Qi, J. / Wang, M. / Liu, Y. / Gao, F. / Liu, J. / Feng, E. / He, J. ...Vavricka, C.J. / Li, Q. / Wu, Y. / Qi, J. / Wang, M. / Liu, Y. / Gao, F. / Liu, J. / Feng, E. / He, J. / Wang, J. / Liu, H. / Jiang, H. / Gao, G.F.
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2011
タイトル: Structural and functional analysis of laninamivir and its octanoate prodrug reveals group specific mechanisms for influenza NA inhibition
著者: Vavricka, C.J. / Li, Q. / Wu, Y. / Qi, J. / Wang, M. / Liu, Y. / Gao, F. / Liu, J. / Feng, E. / He, J. / Wang, J. / Liu, H. / Jiang, H. / Gao, G.F.
履歴
登録2011年8月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neuraminidase
B: Neuraminidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,49220
ポリマ－85,4552
非ポリマー3,03718
水22,0321223
1
A: Neuraminidase
B: Neuraminidase
ヘテロ分子

A: Neuraminidase
B: Neuraminidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)176,98540
ポリマ－170,9114
非ポリマー6,07436
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_654-x+1,y,-z-1/21
Buried area18410 Å2
ΔGint-143 kcal/mol
Surface area45090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)118.664, 137.102, 118.571
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-603-

CA

21A-651-

HOH

31B-750-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Neuraminidase


分子量: 42727.629 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 82-469 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
株: A/California/04/2009(H1N1) / 遺伝子: NA / プラスミド: pAcGP67-B / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: C3W5S3

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糖 , 3種, 6分子

#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 748.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 糖 ChemComp-LVO / 5-acetamido-2,6-anhydro-4-carbamimidamido-3,4,5-trideoxy-7-O-methyl-9-O-octanoyl-D-glycero-D-galacto-non-2-enonic acid / 5-(acetylamino)-2,6-anhydro-4-carbamimidamido-3,4,5-trideoxy-7-O-methyl-9-O-octanoyl-D-glycero-D-galacto-non-2-enonic acid / Laninamivir octanoate / (2R,3R,4S)-3-アセチルアミノ-4-グアニジノ-2-[(1R,2R)-1-メトキシ-2-ヒドロキシ-3-(オ(以下略)


タイプ: D-saccharide / 分子量: 472.533 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N4O8

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非ポリマー , 4種, 1235分子

#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#7: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1223 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.41 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.16M calcium acetate hydrate, 0.08M sodium cacodylate trihydrate, 14.4% polyethylene glycol 8000, 20% glycerol , pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月8日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. all: 125553 / Num. obs: 125553 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 7.63 Å2
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / % possible all: 99

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.5_2)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3NSS

3nss


解像度: 1.602→25.895 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.13 / FOM work R set: 0.9133 / SU ML: 0.16 / σ(F): 0.11 / 位相誤差: 15.37 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1767 6161 5.02 %RANDOM
Rwork0.14 ---
obs0.1419 122842 97.27 %-
all-122842 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 42.497 Å2 / ksol: 0.36 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 55.6 Å2 / Biso mean: 12.2263 Å2 / Biso min: 1.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.0229 Å20 Å2-0 Å2
2--2.1119 Å20 Å2
3----2.1348 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.602→25.895 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5982 0 181 1223 7386
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0046393
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0698682
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.8812329
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073928
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081123
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.6022-1.62040.20361790.13213365354485
1.6204-1.63950.18552050.12173655386093
1.6395-1.65950.17982150.12163714392994
1.6595-1.68050.16732030.11983731393494
1.6805-1.70260.19541980.12023713391194
1.7026-1.72590.18661770.1193782395995
1.7259-1.75050.16632060.11973800400696
1.7505-1.77670.18972020.11873846404896
1.7767-1.80440.18131900.1243791398196
1.8044-1.8340.16242060.11943829403597
1.834-1.86560.17672090.11733908411797
1.8656-1.89950.16562050.11763851405698
1.8995-1.9360.1531940.11553932412698
1.936-1.97560.14571950.11853922411798
1.9756-2.01850.1522230.11563941416499
2.0185-2.06540.15031980.11323889408799
2.0654-2.11710.161990.11823967416699
2.1171-2.17430.16412050.12433937414299
2.1743-2.23820.18491940.13073966416099
2.2382-2.31040.17732420.13243906414899
2.3104-2.39290.17952090.13573975418499
2.3929-2.48870.17162190.13863968418799
2.4887-2.60180.1982030.14823990419399
2.6018-2.73890.18441970.15173994419199
2.7389-2.91030.19042140.15373995420999
2.9103-3.13460.15762060.149540294235100
3.1346-3.44940.14972250.142940054230100
3.4494-3.9470.15752120.141840864298100
3.947-4.96710.1612140.142440624276100
4.9671-25.8980.2262170.19774132434998

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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