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万見
- PDB-3th6: Crystal structure of Triosephosphate isomerase from Rhipicephalus... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3th6
タイトルCrystal structure of Triosephosphate isomerase from Rhipicephalus (Boophilus) microplus.
要素Triosephosphate isomerase
キーワードISOMERASE / ALPHA/BETA BARREL / EMBRYOGENESIS / GLYCOLYSIS
機能・相同性
機能・相同性情報


triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / glycerol catabolic process / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / gluconeogenesis / glycolytic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel ...Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Triosephosphate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Rhipicephalus microplus (ダニ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Arreola, R. / Rodriguez-Romero, A. / Moraes, J. / Gomez-Puyou, A. / Perez-Montfort, R. / Logullo, C.
引用ジャーナル: Insect Biochem.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Structural and biochemical characterization of a recombinant triosephosphate isomerase from Rhipicephalus (Boophilus) microplus.
著者: Moraes, J. / Arreola, R. / Cabrera, N. / Saramago, L. / Freitas, D. / Masuda, A. / da Silva Vaz, I. / Tuena de Gomez-Puyou, M. / Perez-Montfort, R. / Gomez-Puyou, A. / Logullo, C.
履歴
登録2011年8月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Triosephosphate isomerase
B: Triosephosphate isomerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,2282
ポリマ－54,2282
非ポリマー00
水2,018112
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3210 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area18820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.384, 53.384, 278.775
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Triosephosphate isomerase


分子量: 27114.059 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Total RNA was isolated from 10-day-old eggs / 由来: (組換発現) Rhipicephalus microplus (ダニ) / 株: Porto Alegre / 遺伝子: TIM / プラスミド: PET3A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYS / 参照: UniProt: A8B3A8, triose-phosphate isomerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 112 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.83 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES/Na, 1.4 M Trisodium citrate dihydrate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 5ID-B / 波長: 0.977 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月5日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.977 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→46.474 Å / Num. all: 17583 / Num. obs: 17583 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 8.5 % / Biso Wilson estimate: 35.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.102 / Rsym value: 0.102 / Net I/σ(I): 17.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / % possible all: 100

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value
2.4-2.538.70.37522232925620.375
2.53-2.688.70.2742.22097624240.274
2.68-2.878.70.1941953222570.19
2.87-3.18.50.1395.21798621270.139
3.1-3.398.40.0977.11640419480.097
3.39-3.798.30.0777.91465117730.077
3.79-4.388.30.0715.81294115600.071
4.38-5.378.50.0796.81128613260.079
5.37-7.598.80.0648.9905110230.064

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å46.46 Å
Translation2.5 Å46.46 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.2.19データスケーリング
PHASER1.3.2位相決定
CNS1.2精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345dtbデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1WYI

1wyi


解像度: 2.4→46.46 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / Data cutoff high absF: 1907544 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: BULK SOLVENT MODEL USED THE FOLLOWING RESIDUES ARE DISORDERED AND IT WERE NOT MODELED DUE TO POOR/NULL ELECTRON DENSITY. CHAIN A/B RESIDUES: MET1 AND ALA2. CHAIN A RESIDUES FROM LOOP6: ...詳細: BULK SOLVENT MODEL USED THE FOLLOWING RESIDUES ARE DISORDERED AND IT WERE NOT MODELED DUE TO POOR/NULL ELECTRON DENSITY. CHAIN A/B RESIDUES: MET1 AND ALA2. CHAIN A RESIDUES FROM LOOP6: THR172, GLY173 AND LYS174. CHAIN B RESIDUES FROM LOOP6: GLY171 THR172, GLY173, LYS174 AND THR175. CHAIN B RESIDUE: GLY249
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.228 1773 10.1 %RANDOM
Rwork0.186 ---
obs0.221 17481 99.9 %-
all-17583 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 42.5156 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 80.29 Å2 / Biso mean: 29.8919 Å2 / Biso min: 8.29 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.82 Å20 Å20 Å2
2--3.82 Å20 Å2
3----7.64 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.3 Å0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→46.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3716 0 0 112 3828
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.94
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.331.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.232
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.092
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.122.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.303 285 9.7 %
Rwork0.238 2640 -
all-2925 -
obs-2640 100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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