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- PDB-3th0: P22 Tailspike complexed with S.Paratyphi O antigen octasaccharide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3th0
タイトルP22 Tailspike complexed with S.Paratyphi O antigen octasaccharide
要素Bifunctional tail protein
キーワードVIRAL PROTEIN / VIRAL ADHESION PROTEIN / RECEPTOR / ENDOGLYCOSIDASE / CARBOHYDRATE / CELL RECEPTOR / RECOGNITION / BINDING PROTEIN LIPOPOLYSACCHARIDE / beta helix / host recognition / Bacteriophage P22 baseplate / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


endo-1,3-alpha-L-rhamnosidase activity / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope lipopolysaccharide / virus tail, fiber / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / symbiont entry into host / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素 / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / virion attachment to host cell
類似検索 - 分子機能
Pectate Lyase C-like - #20 / P22 tailspike C-terminal domain / Salmonella phage P22 tail-spike / Bacteriophage P22 tailspike, N-terminal / Phage P22 tailspike-like, N-terminal domain superfamily / Head binding / Autotransporter, pectate lyase C-like domain superfamily / Pectate Lyase C-like / Pectin lyase fold/virulence factor / 3 Solenoid / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tail spike protein
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage P22 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Andres, D. / Gohlke, U. / Heinemann, U. / Seckler, R. / Barbirz, S.
引用
ジャーナル: Glycobiology / 年: 2013
タイトル: An essential serotype recognition pocket on phage P22 tailspike protein forces Salmonella enterica serovar Paratyphi A O-antigen fragments to bind as nonsolution conformers.
著者: Andres, D. / Gohlke, U. / Broeker, N.K. / Schulze, S. / Rabsch, W. / Heinemann, U. / Barbirz, S. / Seckler, R.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1994
タイトル: Crystal structure of P22 tailspike protein: interdigitated subunits in a thermostable trimer.
著者: Steinbacher, S. / Seckler, R. / Miller, S. / Steipe, B. / Huber, R. / Reinemer, P.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1996
タイトル: Crystal structure of phage P22 tailspike protein complexed with Salmonella sp. O-antigen receptors.
著者: Steinbacher, S. / Baxa, U. / Miller, S. / Weintraub, A. / Seckler, R. / Huber, R.
履歴
登録2011年8月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年8月13日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional tail protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,7615
ポリマ－60,2651
非ポリマー1,4954
水11,890660
1
A: Bifunctional tail protein
ヘテロ分子

A: Bifunctional tail protein
ヘテロ分子

A: Bifunctional tail protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)185,28215
ポリマ－180,7963
非ポリマー4,48612
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
Buried area36090 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area48570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.943, 119.943, 119.943
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1140-

HOH

21A-1272-

HOH

31A-1279-

HOH

41A-1340-

HOH

51A-1556-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Bifunctional tail protein / Late protein gp9 / Tailspike-protein / TSP / Endorhamnosidase / Endo-1 / 3-alpha-L-rhamnosidase


分子量: 60265.270 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 109-657 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage P22 (ファージ)
遺伝子: 9, phage p22 gene 9 / プラスミド: pTSF1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3
参照: UniProt: P12528, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素
#2: 多糖 alpha-D-galactopyranose-(1-2)-[alpha-D-Paratopyranose-(1-3)]alpha-D-mannopyranose-(1-4)-alpha-L- ...alpha-D-galactopyranose-(1-2)-[alpha-D-Paratopyranose-(1-3)]alpha-D-mannopyranose-(1-4)-alpha-L-rhamnopyranose-(1-3)-alpha-D-galactopyranose-(1-2)-[alpha-D-Paratopyranose-(1-3)]alpha-D-mannopyranose-(1-4)-alpha-L-rhamnopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1219.144 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
記述子タイププログラム
DGalpa1-2[DPara1-3]DManpa1-4LRhapa1-3DGalpa1-2[DPara1-3]DManpa1-4LRhapa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/4,8,7/[a2211m-1a_1-5][a1122h-1a_1-5][a2112h-1a_1-5][a2d22m-1a_1-5]/1-2-3-1-2-3-4-4/a4-b1_b2-c1_b3-h1_c3-d1_d4-e1_e2-f1_e3-g1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-L-Rhap]{[(4+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Galp]{[(3+1)][a-L-Rhap]{[(4+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Galp]{}[(3+1)][a-D-3,6-deoxy-Glcp]{}}}}[(3+1)][a-D-3,6-deoxy-Glcp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 660 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
12.3948.45
2
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
277.151蒸気拡散法, ハンギングドロップ法101.5 Ammonium sulfate, 0.1M sodium phosphate over reservoir 1.0 Ammonium sulfate, 0.1M sodium phosphate, pH 10, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.15K
293.152microdialysis7.5addition of 2mM S.Paratyphi o antigen octasaccharide in 0.1M Tris, 1M sodium phosphate, pH 7.5, MICRODIALYSIS, temperature 293.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月12日
詳細: mirrors, double crystal monochromator, MD2 microdiffractometer, MK3-minikappa
放射モノクロメーター: Si-111 crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→33.27 Å / Num. obs: 58030 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 11.55 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.133 / Net I/σ(I): 16.1
反射 シェル解像度: 1.75→1.8 Å / 冗長度: 5.2 % / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 4247 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxCuBEデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: ENSEMBLE OF PDB ENTRIES 2VFM, 2VFN, and 2VFQ

2vfm

2vfn

2vfq


解像度: 1.75→33.27 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / SU B: 2.286 / SU ML: 0.032 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.018 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.15588 2902 5 %RANDOM
Rwork0.13578 ---
obs0.13682 55128 99.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 10.308 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→33.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4182 0 101 660 4943
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0224478
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022977
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3721.9956103
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8313.0027214
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6715579
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.93724.607191
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.17315710
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.8421521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2698
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0215018
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02888
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5661.52778
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1531.51167
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.02824473
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.71931700
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8144.51621
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.749→1.795 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.22 211 -
Rwork0.169 4016 -
obs--99.18 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.06030.0229-0.00310.07410.06980.3779-0.0068-0.004-0.02410.0046-0.00120.01760.0177-0.01860.0080.01-0.00560.00680.00520.0020.0227-2.6017-8.429920.3336
20.10930.0001-0.01010.08690.03870.08630.00550.0073-0.00760.0195-0.0044-0.00450.0159-0.0031-0.00110.0166-0.0002-0.00180.00250.00310.012917.308-0.153725.3084
30.9056-0.27090.38090.0902-0.12680.3731-0.006-0.0827-0.0220.01580.01610.002-0.0157-0.0321-0.01010.0255-0.0102-0.00570.01560.0070.003823.280915.780739.6251
40.16130.13090.10870.13470.08380.08380.0167-0.02180.01430.0414-0.01870.00220.0091-0.00240.0020.0308-0.003-0.00960.0214-0.01240.012441.037540.003149.294
51.4735-0.3239-1.9950.07230.43852.7011-0.0850.0645-0.0690.0263-0.01130.01550.1182-0.0870.09630.0503-0.00560.00190.02030.0170.026111.5809-10.413833.7175
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A113 - 266
2X-RAY DIFFRACTION2A267 - 481
3X-RAY DIFFRACTION3A482 - 521
4X-RAY DIFFRACTION4A522 - 666
5X-RAY DIFFRACTION5A1 - 8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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