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Yorodumi- PDB-3tf1: Crystal structure of an H-NOX protein from T. tengcongensis under... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3tf1 | ||||||
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Title | Crystal structure of an H-NOX protein from T. tengcongensis under 6 atm of xenon | ||||||
Components | Methyl-accepting chemotaxis protein | ||||||
Keywords | SIGNALING PROTEIN / Heme-based Methyl-accepting Chemotaxis Protein / Gas Binding | ||||||
Function / homology | Function and homology information | ||||||
Biological species | Caldanaerobacter subterraneus subsp. tengcongensis (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.0369 Å | ||||||
Authors | Winter, M.B. / Herzik Jr., M.A. / Kuriyan, J. / Marletta, M.A. | ||||||
Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2011 Title: Tunnels modulate ligand flux in a heme nitric oxide/oxygen binding (H-NOX) domain. Authors: Winter, M.B. / Herzik, M.A. / Kuriyan, J. / Marletta, M.A. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3tf1.cif.gz | 243 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3tf1.ent.gz | 202.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3tf1.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3tf1_validation.pdf.gz | 1.1 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3tf1_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | Display | |
Data in XML | 3tf1_validation.xml.gz | 18.4 KB | Display | |
Data in CIF | 3tf1_validation.cif.gz | 25.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tf/3tf1 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tf/3tf1 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3tf0SC 3tf8C 3tf9C 3tfaC 3tfdC 3tfeC 3tffC 3tfgC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 1 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 22047.502 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: N-terminal Domain (UNP Residues 1-188) Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Caldanaerobacter subterraneus subsp. tengcongensis (bacteria) Gene: Tar4, TTE0680 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q8RBX6 |
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-Non-polymers , 5 types, 154 molecules
#2: Chemical | #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-XE / #5: Chemical | ChemComp-ACT / | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.53 Å3/Da / Density % sol: 51.43 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: 20-28% PEG 200, 200-250 mM Sodium Acetate pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 8.3.1 / Wavelength: 1.23 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: May 30, 2010 |
Radiation | Monochromator: KHOZU Double flat crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.23 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.03→50 Å / Num. all: 52373 / Num. obs: 52373 / % possible obs: 94.66 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1 |
Reflection shell | Resolution: 2.03→2.07 Å / % possible all: 99.1 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 3TF0 Resolution: 2.0369→42.81 Å / SU ML: 0.25 / σ(F): 0 / Phase error: 20.87 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.77 Å / VDW probe radii: 0.9 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 39.74 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.0369→42.81 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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