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- PDB-3tdz: N-terminal acetylation acts as an avidity enhancer within an inte... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tdz
タイトルN-terminal acetylation acts as an avidity enhancer within an interconnected multiprotein complex: Structure of a human Cul1WHB-Dcn1P-stapled acetylated Ubc12N complex
要素
  • Cullin-1
  • DCN1-like protein 1
  • STAPLED PEPTIDE
キーワードPROTEIN BINDING/INHIBITOR / E2:E3 / PROTEIN BINDING-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


E2 NEDD8-conjugating enzyme / NEDD8 conjugating enzyme activity / positive regulation of protein neddylation / ubiquitin-like protein binding / Parkin-FBXW7-Cul1 ubiquitin ligase complex / regulation of protein neddylation / NEDD8 transferase activity / cullin-RING ubiquitin ligase complex / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / protein neddylation ...E2 NEDD8-conjugating enzyme / NEDD8 conjugating enzyme activity / positive regulation of protein neddylation / ubiquitin-like protein binding / Parkin-FBXW7-Cul1 ubiquitin ligase complex / regulation of protein neddylation / NEDD8 transferase activity / cullin-RING ubiquitin ligase complex / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / protein neddylation / ubiquitin conjugating enzyme binding / SCF ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Prolactin receptor signaling / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / protein monoubiquitination / cullin family protein binding / regulation of protein ubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / ubiquitin ligase complex / Regulation of BACH1 activity / intrinsic apoptotic signaling pathway / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / post-translational protein modification / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Degradation of GLI1 by the proteasome / Activation of NF-kappaB in B cells / animal organ morphogenesis / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Iron uptake and transport / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / protein modification process / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / FCERI mediated NF-kB activation / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / G1/S transition of mitotic cell cycle / ubiquitin-protein transferase activity / Regulation of RUNX2 expression and activity / Cyclin D associated events in G1 / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of neuron apoptotic process / Circadian Clock / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Downstream TCR signaling / protein-macromolecule adaptor activity / Neddylation / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cell population proliferation / protein ubiquitination / ubiquitin protein ligase binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Potentiating neddylation domain / Defective-in-cullin neddylation protein / DCN1-like, PONY binding domain / Cullin binding / DCUN1 domain profile. / UBA-like domain / Cullin protein neddylation domain / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin ...Potentiating neddylation domain / Defective-in-cullin neddylation protein / DCN1-like, PONY binding domain / Cullin binding / DCUN1 domain profile. / UBA-like domain / Cullin protein neddylation domain / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin protein neddylation domain / Cullin / Cullin, N-terminal / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family / Cullin family profile. / UBA-like superfamily / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / EF-hand / Recoverin; domain 1 / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Cul1WHB-Dcn1P-stapled acetylated / NEDD8-conjugating enzyme Ubc12 / Cullin-1 / DCN1-like protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Scott, D.C. / Monda, J.K. / Bennett, E.J. / Harper, J.W. / Schulman, B.A.
引用ジャーナル: Science / 年: 2011
タイトル: N-terminal acetylation acts as an avidity enhancer within an interconnected multiprotein complex.
著者: Scott, D.C. / Monda, J.K. / Bennett, E.J. / Harper, J.W. / Schulman, B.A.
履歴
登録2011年8月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月23日Group: Database references
改定 1.22012年12月12日Group: Other
改定 1.32013年4月17日Group: Other
改定 1.42017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.52023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DCN1-like protein 1
C: Cullin-1
B: DCN1-like protein 1
D: Cullin-1
E: STAPLED PEPTIDE
F: STAPLED PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,6026
ポリマ－67,6026
非ポリマー00
水8,737485
1
A: DCN1-like protein 1
C: Cullin-1
E: STAPLED PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,8013
ポリマ－33,8013
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: DCN1-like protein 1
D: Cullin-1
F: STAPLED PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,8013
ポリマ－33,8013
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)131.790, 190.210, 67.506
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 DCN1-like protein 1 / DCUN1 domain-containing protein 1 / Defective in cullin neddylation protein 1-like protein 1 / ...DCUN1 domain-containing protein 1 / Defective in cullin neddylation protein 1-like protein 1 / Squamous cell carcinoma-related oncogene


分子量: 23237.461 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 62-259 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DCUN1D1, DCUN1L1, RP42, SCCRO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96GG9
#2: タンパク質 Cullin-1 / CUL-1


分子量: 9015.699 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 702-776 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CUL1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13616
#3: タンパク質・ペプチド STAPLED PEPTIDE / NEDD8-conjugating enzyme Ubc12 / NEDD8 carrier protein / NEDD8 protein ligase / Ubiquitin- ...NEDD8-conjugating enzyme Ubc12 / NEDD8 carrier protein / NEDD8 protein ligase / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 M


タイプ: Oligopeptide / クラス: 阻害剤 / 分子量: 1547.910 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 2-12 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P61081, Cul1WHB-Dcn1P-stapled acetylated, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 485 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE SIDE CHAINS OF MK8 RESIDUE OF CHAIN E/F AND NUMBERS 5 AND 9 ARE LINKED BY A DOUBLE BOND AT THE CE ATOMS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.69 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 21% PEG3350, 0.2M KCl, pH Unbuffered, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
PH範囲: Unbuffered

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月20日
放射モノクロメーター: double crystal - liquid nitrogen cooled
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 57893 / Num. obs: 53080 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 2.474 / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.078 / Rsym value: 0.078 / Net I/σ(I): 24.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsRsym valueDiffraction-ID% possible all
2-2.073.50.4392.50.439177.2
2.07-2.15191.5
2.15-2.25198.3
2.25-2.37199.7
2.37-2.521100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345CCDデータ収集
CCP4モデル構築
REFMAC5.5.0102精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 3TDU

3tdu


解像度: 2→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 7.87 / SU ML: 0.099 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.159 / ESU R Free: 0.143 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22352 2840 5.1 %RANDOM
Rwork0.19567 ---
obs0.19706 53080 96.58 %-
all-57893 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.959 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å2-0 Å20 Å2
2--0.86 Å2-0 Å2
3----0.87 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4593 0 0 485 5078
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0224733
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9821.9846331
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.5885550
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.1624.978231
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.11815922
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.4411526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2682
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0213472
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4171.52810
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.80924511
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.25531923
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1624.51819
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.997→2.049 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.282 147 -
Rwork0.254 2963 -
obs--74.03 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.2920.3959-1.09910.3953-0.09320.60750.07990.26230.18220.03480.03770.0764-0.09450.0208-0.11760.064-0.01560.0080.20260.04060.0718-2.45149.5971.469
24.05413.1061-0.49845.8977-1.30043.1003-0.17520.7432-0.0328-0.14820.43380.04890.14540.1729-0.25870.01850.0053-0.00560.32850.01920.0471-28.06237.158-7.729
30.2608-0.19290.08884.18191.2921.5003-0.01160.0541-0.0107-0.10620.1447-0.204-0.43080.1839-0.13310.2380.00320.06370.103-0.00760.0376-21.58191.978-18.323
43.61052.52110.45274.7095-0.68673.71830.09410.1243-0.01730.35610.08970.0588-0.2396-0.2203-0.18380.10720.09290.02180.1346-0.00690.0389-33.92766.376-8.727
59.1336-6.08115.82913.1383-9.389516.55870.1360.3182-0.1443-0.53850.17640.10740.45880.3578-0.31240.0776-0.03350.00670.266-0.07120.12437.74641.19211.127
69.2569-3.53725.82110.2455-8.411212.9210.1524-0.55770.02970.29350.25510.6451-0.3627-0.5453-0.40750.53870.01120.10790.1293-0.0070.1712-29.92103.194-27.985
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A61 - 151
2X-RAY DIFFRACTION1A152 - 220
3X-RAY DIFFRACTION1A221 - 250
4X-RAY DIFFRACTION2C702 - 722
5X-RAY DIFFRACTION2C723 - 740
6X-RAY DIFFRACTION2C741 - 776
7X-RAY DIFFRACTION3B61 - 151
8X-RAY DIFFRACTION3B152 - 220
9X-RAY DIFFRACTION3B221 - 250
10X-RAY DIFFRACTION4D701 - 722
11X-RAY DIFFRACTION4D723 - 740
12X-RAY DIFFRACTION4D741 - 775
13X-RAY DIFFRACTION5E1 - 11
14X-RAY DIFFRACTION6F1 - 11

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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