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- PDB-3tdh: Structure of the regulatory fragment of sccharomyces cerevisiae A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tdh
タイトルStructure of the regulatory fragment of sccharomyces cerevisiae AMPK in complex with AMP
要素
  • Carbon catabolite-derepressing protein kinase
  • Nuclear protein SNF4
  • SNF1 protein kinase subunit beta-2
キーワードTRANSFERASE / CBS domain / Nucleotide binding / cytosol
機能・相同性
機能・相同性情報


fungal-type cell wall assembly / positive regulation of pseudohyphal growth / AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / positive regulation of filamentous growth of a population of unicellular organisms in response to starvation / regulation of cellular response to glucose starvation / single-species surface biofilm formation / regulation of invasive growth in response to glucose limitation / cellular bud neck septin ring / Carnitine shuttle ...fungal-type cell wall assembly / positive regulation of pseudohyphal growth / AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / positive regulation of filamentous growth of a population of unicellular organisms in response to starvation / regulation of cellular response to glucose starvation / single-species surface biofilm formation / regulation of invasive growth in response to glucose limitation / cellular bud neck septin ring / Carnitine shuttle / negative regulation of inositol phosphate biosynthetic process / invasive growth in response to glucose limitation / Macroautophagy / peroxisome organization / nucleotide-activated protein kinase complex / filamentous growth / protein kinase regulator activity / enzyme-substrate adaptor activity / vacuolar membrane / AMP-activated protein kinase activity / nuclear envelope lumen / AMP binding / establishment of mitotic spindle orientation / positive regulation of macroautophagy / response to unfolded protein / regulation of protein-containing complex assembly / cellular response to glucose starvation / positive regulation of gluconeogenesis / response to endoplasmic reticulum stress / protein serine/threonine kinase activator activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity / molecular function activator activity / autophagy / nuclear membrane / negative regulation of translation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / signal transduction / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
N-terminal domain of TfIIb - #290 / Carbon catabolite-derepressing protein kinase, ubiquitin-associated domain / Ubiquitin associated domain (UBA) / Kinase associated domain 1, KA1 / : / Association with the SNF1 complex (ASC) domain / ASC domain superfamily / : / 5'-AMP-activated protein kinase beta subunit, interaction domain / 5'-AMP-activated protein kinase beta subunit, interation domain ...N-terminal domain of TfIIb - #290 / Carbon catabolite-derepressing protein kinase, ubiquitin-associated domain / Ubiquitin associated domain (UBA) / Kinase associated domain 1, KA1 / : / Association with the SNF1 complex (ASC) domain / ASC domain superfamily / : / 5'-AMP-activated protein kinase beta subunit, interaction domain / 5'-AMP-activated protein kinase beta subunit, interation domain / AMPK, C-terminal adenylate sensor domain / Adenylate sensor of SNF1-like protein kinase / AMP-activated protein kinase, glycogen-binding domain / Glycogen recognition site of AMP-activated protein kinase / CBS-domain / CBS-domain / KA1 domain/Ssp2, C-terminal / TATA-Binding Protein / N-terminal domain of TfIIb / Domain in cystathionine beta-synthase and other proteins. / CBS domain superfamily / CBS domain / CBS domain / CBS domain profile. / Single Sheet / Immunoglobulin E-set / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / Carbon catabolite-derepressing protein kinase / 5'-AMP-activated protein kinase subunit gamma / SNF1 protein kinase subunit beta-2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Mayer, F.V. / Heath, R. / Underwood, E. / Sanders, M.J. / Carmena, D. / McCartney, R. / Leiper, F.C. / Xiao, B. / Jing, C. / Walker, P.A. ...Mayer, F.V. / Heath, R. / Underwood, E. / Sanders, M.J. / Carmena, D. / McCartney, R. / Leiper, F.C. / Xiao, B. / Jing, C. / Walker, P.A. / Haire, L.F. / Ogrodowicz, R. / Martin, S.R. / Schmidt, M.C. / Gamblin, S.J. / Carling, D.
引用ジャーナル: Cell Metab / 年: 2011
タイトル: ADP Regulates SNF1, the Saccharomyces cerevisiae Homolog of AMP-Activated Protein Kinase.
著者: Mayer, F.V. / Heath, R. / Underwood, E. / Sanders, M.J. / Carmena, D. / McCartney, R.R. / Leiper, F.C. / Xiao, B. / Jing, C. / Walker, P.A. / Haire, L.F. / Ogrodowicz, R. / Martin, S.R. / ...著者: Mayer, F.V. / Heath, R. / Underwood, E. / Sanders, M.J. / Carmena, D. / McCartney, R.R. / Leiper, F.C. / Xiao, B. / Jing, C. / Walker, P.A. / Haire, L.F. / Ogrodowicz, R. / Martin, S.R. / Schmidt, M.C. / Gamblin, S.J. / Carling, D.
履歴
登録2011年8月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月23日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Carbon catabolite-derepressing protein kinase
B: SNF1 protein kinase subunit beta-2
C: Nuclear protein SNF4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,3504
ポリマ－70,0033
非ポリマー3471
水3,027168
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11080 Å2
ΔGint-71 kcal/mol
Surface area26190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.970, 242.378, 79.352
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Carbon catabolite-derepressing protein kinase


分子量: 20454.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SNF1, CAT1, CCR1, GLC2, PAS14, YDR477W, D8035.20 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P06782, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質 SNF1 protein kinase subunit beta-2 / Protein SPM2 / SNF1-interacting protein 2


分子量: 13036.580 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SIP2, SPM2, YGL208W, G1155 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P34164
#3: タンパク質 Nuclear protein SNF4 / Regulatory protein CAT3


分子量: 36512.051 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SNF4, CAT3, YGL115W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12904
#4: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 168 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.29 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1M succinic Acid, 0.1M HEPES, 1% w/v Polyethylene glycol monomethyl ether 2000, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月3日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. all: 38885 / Num. obs: 38885 / % possible obs: 99.56 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル解像度: 2.3→2.423 Å / % possible all: 97.33

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
GDAデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.901 / SU B: 7.025 / SU ML: 0.176 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.234 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29013 2062 5 %RANDOM
Rwork0.24821 ---
obs0.25034 38885 99.56 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 47.11 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.52 Å20 Å20 Å2
2--0.29 Å20 Å2
3----1.81 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4408 0 23 168 4599
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0224520
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9561.986152
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.5335553
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.1324.396182
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.3715787
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.2441521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.060.2737
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0213291
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4741.52794
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.87524556
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.86131726
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.5264.51596
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.423 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.335 265 -
Rwork0.286 5490 -
obs--97.33 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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