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万見
- PDB-3tdc: Crystal Structure of Human Acetyl-CoA carboxylase 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tdc
タイトルCrystal Structure of Human Acetyl-CoA carboxylase 2
要素Acetyl-CoA carboxylase 2 variant
キーワードLIGASE/LIGASE INHIBITOR / biotin / malonyl-CoA / carboxylase / LIGASE-LIGASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


intracellular aspartate homeostasis / lactic acid secretion / mitochondrial fatty acid beta-oxidation multienzyme complex / regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / positive regulation of heart growth / acetyl-CoA carboxylase / Biotin transport and metabolism / negative regulation of fatty acid beta-oxidation / tricarboxylic acid metabolic process / acetyl-CoA metabolic process ...intracellular aspartate homeostasis / lactic acid secretion / mitochondrial fatty acid beta-oxidation multienzyme complex / regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / positive regulation of heart growth / acetyl-CoA carboxylase / Biotin transport and metabolism / negative regulation of fatty acid beta-oxidation / tricarboxylic acid metabolic process / acetyl-CoA metabolic process / malonyl-CoA biosynthetic process / ChREBP activates metabolic gene expression / acetyl-CoA carboxylase activity / intracellular glutamate homeostasis / positive regulation of lipid storage / pentose-phosphate shunt / Carnitine shuttle / biotin binding / D-glucose import / fatty acid oxidation / regulation of glucose metabolic process / energy homeostasis / response to nutrient / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / response to organic cyclic compound / fatty acid biosynthetic process / protein homotetramerization / mitochondrial outer membrane / response to xenobiotic stimulus / negative regulation of gene expression / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
ClpP/crotonase fold / Biotin dependent carboxylase carboxyltransferase / Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal ...ClpP/crotonase fold / Biotin dependent carboxylase carboxyltransferase / Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / Acetyl-CoA carboxylase / Carboxyl transferase domain / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / Biotin-requiring enzyme / Rudiment single hybrid motif / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2. / Alpha-Beta Complex / Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-0EU / Acetyl-CoA carboxylase 2 / Acetyl-CoA carboxylase 2 variant
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.41 Å
データ登録者Dougan, D.R. / Mol, C.D.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2011
タイトル: Design, synthesis, and structure-activity relationships of spirolactones bearing 2-ureidobenzothiophene as acetyl-CoA carboxylases inhibitors.
著者: Yamashita, T. / Kamata, M. / Endo, S. / Yamamoto, M. / Kakegawa, K. / Watanabe, H. / Miwa, K. / Yamano, T. / Funata, M. / Sakamoto, J. / Tani, A. / Mol, C.D. / Zou, H. / Dougan, D.R. / Sang, ...著者: Yamashita, T. / Kamata, M. / Endo, S. / Yamamoto, M. / Kakegawa, K. / Watanabe, H. / Miwa, K. / Yamano, T. / Funata, M. / Sakamoto, J. / Tani, A. / Mol, C.D. / Zou, H. / Dougan, D.R. / Sang, B. / Snell, G. / Fukatsu, K.
履歴
登録2011年8月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月16日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetyl-CoA carboxylase 2 variant
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,1042
ポリマ－86,5911
非ポリマー5131
水8,215456
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Acetyl-CoA carboxylase 2 variant
ヘテロ分子

A: Acetyl-CoA carboxylase 2 variant
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)174,2074
ポリマ－173,1822
非ポリマー1,0252
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_566x,-y+1,-z+11
Buried area14100 Å2
ΔGint-105 kcal/mol
Surface area61740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.921, 119.756, 146.035
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Acetyl-CoA carboxylase 2 variant


分子量: 86591.008 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 921-1676 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q59GJ9, UniProt: O00763*PLUS, acetyl-CoA carboxylase
#2: 化合物 ChemComp-0EU / 1-[3-({4-[(5S)-3,3-dimethyl-1-oxo-2-oxa-7-azaspiro[4.5]dec-7-yl]piperidin-1-yl}carbonyl)-1-benzothiophen-2-yl]-3-ethylurea


分子量: 512.664 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H36N4O4S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 456 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.23 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 6.8% PEG MME 2000, 0.0175M Ammonium Sulfate, 0.1M MES , pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.9764 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年2月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9764 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→30 Å / Num. all: 39078 / Num. obs: 37827 / % possible obs: 96.81 % / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.092 / Net I/σ(I): 19.2

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1UYT

1uyt


解像度: 2.41→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 13.949 / SU ML: 0.146 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.226 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21788 1874 5 %RANDOM
Rwork0.16918 ---
obs0.17163 35745 96.81 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.746 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.89 Å20 Å20 Å2
2--1.73 Å20 Å2
3----2.62 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.41→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5762 0 36 456 6254
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0225972
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2231.9678103
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6085718
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.08323.799279
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.367151036
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.9451542
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2879
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0214534
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1921.53584
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.1425809
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.60932388
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.4524.52294
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.41→2.472 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.309 130 -
Rwork0.237 2055 -
obs--77.37 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5428-0.0501-0.20940.9688-0.08351.25430.02740.1459-0.09-0.25390.03570.12790.3175-0.0672-0.06310.1516-0.0102-0.06320.0622-0.03420.059813.858938.183450.5838
21.82050.7088-1.17152.3289-0.54272.3476-0.04280.17490.1131-0.360.1315-0.1469-0.0116-0.0581-0.08880.0676-0.01480.02490.04670.01550.035127.054272.153427.8607
30.2197-0.08080.15420.2875-0.09270.99350.0184-0.0176-0.03060.0069-0.015-0.05720.11550.1648-0.00340.01490.0165-0.0070.06930.0110.056427.754646.967685.1999
44.1117-1.99371.47011.1467-1.26182.2385-0.2217-0.05550.32350.14130.1659-0.1364-0.1493-0.48620.05580.0573-0.00430.01590.15720.01750.0966-7.851144.941587.6348
512.92963.429-1.56126.303110.955624.18270.17280.10010.62460.10050.3754-0.05660.09840.8907-0.54820.09940.12180.02480.25310.07580.12636.455463.548850.009
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1719 - 1862
2X-RAY DIFFRACTION2A1863 - 1935
3X-RAY DIFFRACTION3A1936 - 2351
4X-RAY DIFFRACTION4A2352 - 2451
5X-RAY DIFFRACTION5A3000

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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