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- PDB-3tc9: Crystal structure of an auxiliary nutrient binding protein (BT_34... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tc9
タイトルCrystal structure of an auxiliary nutrient binding protein (BT_3476) from Bacteroides thetaiotaomicron VPI-5482 at 2.23 A resolution
要素Hypothetical hydrolase
キーワードHYDROLASE / 6-bladed beta-propeller / Immunoglobulin-like / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


TolB, C-terminal domain / IPT/TIG domain / IPT domain / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / 6 Propeller / Neuraminidase / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold ...TolB, C-terminal domain / IPT/TIG domain / IPT domain / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / 6 Propeller / Neuraminidase / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / IPT/TIG domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bacteroides thetaiotaomicron (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.23 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a Hypothetical hydrolase (BT_3476) from Bacteroides thetaiotaomicron VPI-5482 at 2.23 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2011年8月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月24日Group: Structure summary
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hypothetical hydrolase
B: Hypothetical hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,29723
ポリマ－97,9812
非ポリマー1,31621
水6,810378
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Hypothetical hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,86615
ポリマ－48,9901
非ポリマー87514
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
B: Hypothetical hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,4318
ポリマ－48,9901
非ポリマー4417
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)239.670, 51.250, 75.990
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.610, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Hypothetical hydrolase


分子量: 48990.422 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 29-457 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacteroides thetaiotaomicron (バクテリア)
遺伝子: BT_3476 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q8A230
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 378 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY RESIDUES 29-457 OF THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.25 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 20.00% polyethylene glycol 3350, 0.20M sodium dihydrogen phosphate, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.91837,0.97932,0.97913
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月22日 / 詳細: double crystal monochromator
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979321
30.979131
反射解像度: 2.23→29.899 Å / Num. obs: 45197 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 42.202 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 8.31
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
2.23-2.310.5261.4129448551197.9
2.31-2.40.4361.7127458391197.9
2.4-2.510.3532.1132948740198
2.51-2.640.2822.5129368497198.2
2.64-2.810.2153.3135588887197.9
2.81-3.020.1425128368397198.2
3.02-3.330.0848.2134058767197.8
3.33-3.810.04514.1132098618197.6
3.81-4.780.02821.3130708475197.2
4.78-29.8990.02523.4134168651196.6

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEDecember 6, 2010データスケーリング
BUSTER-TNT2.8.0精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.23→29.899 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9374 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. A MET-INHIBITION ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. 1,2 ETHANEDIOL (EDO) AND PHOSPATE (PO4) FROM THE CRYSTALLIZATION CONDITIONS AND CHLORIDE (CL)FROM THE EXPRESSION OR PURIFICATION BUFFERS HAVE BEEN MODELED IN THE SOLVENT STRUCTURE. 5. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING BUSTER'S LSSR RESTRAINT REPRESENTATION (-AUTONCS). 6. THE REFINEMENT WAS RESTRAINED AGAINST THE MAD PHASES.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2055 2308 5.11 %RANDOM
Rwork0.161 ---
obs0.1632 45151 --
原子変位パラメータBiso max: 117.08 Å2 / Biso mean: 43.4784 Å2 / Biso min: 9.45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.2395 Å20 Å21.3969 Å2
2---2.648 Å20 Å2
3---2.8875 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.23→29.899 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6741 0 80 378 7199
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3217SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes204HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1033HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it7043HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd1SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion877SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact7753SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d7043HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg9509HARMONIC21.09
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.69
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion3.01
LS精密化 シェル解像度: 2.23→2.29 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2252 173 5.27 %
Rwork0.2011 3111 -
all0.2024 3284 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.367-0.04910.10730.2624-0.00580.58650.00330.03710.0013-0.009500.0148-0.0020.1052-0.0032-0.0298-0.01790.0019-0.01630.0044-0.091871.02329.341627.5152
20.77680.19770.38560.60660.28651.3061-0.0057-0.07460.16740.08210.00560.0113-0.19130.02850.0001-0.1044-0.00050.0162-0.05090.0167-0.1261100.182745.10858.9429
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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