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万見
- PDB-3tc7: Crystal Structure of Engineered Protein. Northeast Structural Gen... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tc7
タイトルCrystal Structure of Engineered Protein. Northeast Structural Genomics Consortium Target OR62.
要素Indole-3-glycerol phosphate synthase
キーワードLYASE / Engineered Protein / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG / OR62 / PSI-Biology
機能・相同性
機能・相同性情報


indole-3-glycerol-phosphate synthase / indole-3-glycerol-phosphate synthase activity / phosphoribosylanthranilate isomerase activity / tryptophan biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
Indole-3-glycerol phosphate synthase, conserved site / Indole-3-glycerol phosphate synthase signature. / Indole-3-glycerol phosphate synthase domain / Indole-3-glycerol phosphate synthase / Indole-3-glycerol phosphate synthase / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / PHOSPHATE ION / Indole-3-glycerol phosphate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus solfataricus P2 (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Vorobiev, S. / Su, M. / Bjelic, S. / Kipnis, Y. / Wang, L. / Seetharaman, J. / Sahdev, S. / Xiao, R. / Ciccosanti, C. / Baker, D. ...Vorobiev, S. / Su, M. / Bjelic, S. / Kipnis, Y. / Wang, L. / Seetharaman, J. / Sahdev, S. / Xiao, R. / Ciccosanti, C. / Baker, D. / Everett, J.K. / Acton, T.B. / Montelione, G.T. / Hunt, J.F. / Tong, L. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2014
タイトル: Exploration of alternate catalytic mechanisms and optimization strategies for retroaldolase design.
著者: Bjelic, S. / Kipnis, Y. / Wang, L. / Pianowski, Z. / Vorobiev, S. / Su, M. / Seetharaman, J. / Xiao, R. / Kornhaber, G. / Hunt, J.F. / Tong, L. / Hilvert, D. / Baker, D.
履歴
登録2011年8月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月4日Group: Database references
改定 1.22014年1月8日Group: Database references
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Indole-3-glycerol phosphate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1425
ポリマ－29,7971
非ポリマー3454
水3,243180
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.960, 60.960, 118.663
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
詳細monomer,31.74 kD,97.9%

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要素

#1: タンパク質 Indole-3-glycerol phosphate synthase / IGPS


分子量: 29797.211 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Sulfolobus solfataricus P2 (古細菌)
株: ATCC 35092 / DSM 1617 / JCM 11322 / P2 / 遺伝子: trpC, SSO0895 / プラスミド: pET29b+, OR62-29.1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)GOLD
参照: UniProt: Q06121, indole-3-glycerol-phosphate synthase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 180 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.42 %
結晶化温度: 277 K / 手法: microbatch crystallization under oil / pH: 5
詳細: 40 % PEG 400, 0.1 M Ammonium phosphate monobasic, 0.1 M Sodium acetate, pH 5.0, Microbatch crystallization under oil, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4C / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月9日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. all: 41749 / Num. obs: 41081 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 14.18 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 29.3
反射 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.491 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 4119 / % possible all: 92.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.7_650精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
BALBES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1IGS

1igs


解像度: 1.5→39.44 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.41 / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 16.85 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.193 2075 5.05 %RANDOM
Rwork0.158 ---
obs0.16 41049 98.46 %-
溶媒の処理減衰半径: 1.06 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 48.259 Å2 / ksol: 0.416 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 45.22 Å2 / Biso mean: 15.707 Å2 / Biso min: 6.64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.627 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.627 Å2-0 Å2
3----1.254 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→39.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2015 0 19 180 2214
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062066
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0922786
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072314
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005357
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.152801
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.5-1.5350.2981350.2332383251891
1.535-1.5730.2511370.2012443258094
1.573-1.6160.2361460.1692487263397
1.616-1.6630.2341230.1572574269798
1.663-1.7170.1891590.1362544270399
1.717-1.7780.1761370.1322598273599
1.778-1.850.1971310.12826522783100
1.85-1.9340.1691320.12125782710100
1.934-2.0360.1651310.1326632794100
2.036-2.1630.1751530.13225792732100
2.163-2.330.1751430.14526482791100
2.33-2.5650.211380.15326502788100
2.565-2.9360.1631300.17126832813100
2.936-3.6980.1911270.17327022829100
3.698-39.4540.2031530.1762790294399

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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