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Yorodumi- PDB-2pbl: Crystal structure of a putative thioesterase (tm1040_2492) from s... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2pbl | ||||||
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Title | Crystal structure of a putative thioesterase (tm1040_2492) from silicibacter sp. tm1040 at 1.79 A resolution | ||||||
Components | Putative esterase/lipase/thioesterase | ||||||
Keywords | HYDROLASE / Alpha/beta-hydrolases fold / structural genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2 | ||||||
Function / homology | Function and homology information | ||||||
Biological species | Silicibacter sp. (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MAD / Resolution: 1.79 Å | ||||||
Authors | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
Citation | Journal: To be published Title: Crystal structure of putative thioesterase (YP_614486.1) from Silicibacter sp. TM1040 at 1.79 A resolution Authors: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
History |
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Remark 999 | SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ... SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE. |
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2pbl.cif.gz | 240.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2pbl.ent.gz | 196.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2pbl.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 2pbl_validation.pdf.gz | 454.9 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 2pbl_full_validation.pdf.gz | 458 KB | Display | |
Data in XML | 2pbl_validation.xml.gz | 51 KB | Display | |
Data in CIF | 2pbl_validation.cif.gz | 78.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pb/2pbl ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pb/2pbl | HTTPS FTP |
-Related structure data
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Ens-ID: 1
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-Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 29026.627 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Silicibacter sp. (bacteria) / Strain: TM1040 / Gene: YP_614486.1, TM1040_2492 / Plasmid: speedET / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): HK100 / References: UniProt: Q1GDP2 |
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-Non-polymers , 5 types, 1321 molecules
#2: Chemical | ChemComp-CL / #3: Chemical | ChemComp-UNL / Num. of mol.: 4 / Source method: obtained synthetically #4: Chemical | ChemComp-MG / | #5: Chemical | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.17 Å3/Da / Density % sol: 43.4 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8.5 Details: NANODROP, 0.2M MgCl2, 30.0% PEG 4000, 0.1M Tris-HCl pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRL / Beamline: BL11-1 / Wavelength: 0.97937, 0.91837, 0.97910 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 325 mm CCD / Detector: CCD / Date: Mar 10, 2007 / Details: Flat mirror (vertical focusing) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Single crystal Si(111) bent (horizontal focusing) Protocol: MAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength |
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Reflection | Resolution: 1.79→29.45 Å / Num. obs: 93727 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 18.53 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.108 / Rsym value: 0.108 / Net I/σ(I): 4.8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: MAD |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MAD / Resolution: 1.79→29.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 3.928 / SU ML: 0.12 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.174 / ESU R Free: 0.161 Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES Details: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...Details: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. ONE MG ATOM AND FOUR CHLORIDE IONS FROM CRYSTALLIZATION WERE MODELED INTO THE STRUCTURE. 5. ONE P-NITROBENZENE-LIKE UNKNOWN LIGAND IS MODELED NEAR TO HIS 135 IN EACH SUBUNIT. 6. PHOSPHATE IONS ARE MODELED IN THE UNKNOWN ELECTRON DENSITY NEAR GLU 149 IN EACH SUBUNIT.
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 17.196 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.79→29.45 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 1.79→1.836 Å / Total num. of bins used: 20
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