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- PDB-3tbl: Structure of Mono-ubiquitinated PCNA: Implications for DNA Polyme... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tbl
タイトルStructure of Mono-ubiquitinated PCNA: Implications for DNA Polymerase Switching and Okazaki Fragment Maturation
要素
  • Proliferating cell nuclear antigen
  • Ubiquitin
キーワードREPLICATION / PCNA / ubiquitin / translesion synthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / nuclear lamina / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / Polymerase switching / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / MutLalpha complex binding ...positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / nuclear lamina / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / Polymerase switching / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / MutLalpha complex binding / Processive synthesis on the lagging strand / PCNA complex / Removal of the Flap Intermediate / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / replisome / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / response to L-glutamate / Ribosomal scanning and start codon recognition / histone acetyltransferase binding / Translation initiation complex formation / DNA polymerase processivity factor activity / leading strand elongation / G1/S-Specific Transcription / response to dexamethasone / replication fork processing / nuclear replication fork / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / Peptide chain elongation / SUMOylation of DNA replication proteins / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / translesion synthesis / mismatch repair / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / response to cadmium ion / estrous cycle / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / base-excision repair, gap-filling / DNA polymerase binding / Maturation of protein E / Maturation of protein E / cytosolic ribosome / ER Quality Control Compartment (ERQC) / epithelial cell differentiation / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / VLDLR internalisation and degradation / male germ cell nucleus / positive regulation of DNA repair / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation
類似検索 - 分子機能
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類似検索 - ドメイン・相同性
Proliferating cell nuclear antigen / Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.903 Å
データ登録者Zhang, Z. / Lee, M. / Lee, E. / Zhang, S.
引用ジャーナル: Cell Cycle / 年: 2012
タイトル: Structure of monoubiquitinated PCNA: Implications for DNA polymerase switching and Okazaki fragment maturation.
著者: Zhang, Z. / Zhang, S. / Lin, S.H. / Wang, X. / Wu, L. / Lee, E.Y. / Lee, M.Y.
履歴
登録2011年8月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年6月27日Group: Database references
改定 1.22013年9月25日Group: Derived calculations
改定 1.32020年1月29日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen ...pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
改定 1.42024年2月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proliferating cell nuclear antigen
B: Proliferating cell nuclear antigen
C: Proliferating cell nuclear antigen
D: Ubiquitin
E: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,5415
ポリマ－103,5415
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)161.055, 161.055, 97.357
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Proliferating cell nuclear antigen / PCNA / Cyclin


分子量: 28795.752 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PCNA / プラスミド: plasmid / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5a / 参照: UniProt: P12004
#2: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPS27A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62979

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.65 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.9 to 1.3 M sodium citrate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月4日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock high-resolution double-crystal monochromator.
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→114 Å / Num. all: 28803 / Num. obs: 28695 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3.5 Å40.6 Å
Translation3.5 Å40.6 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-3000データ収集
PHENIX1.7_650精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.903→40.599 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.31 / σ(F): 0 / 位相誤差: 34.45 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2926 1458 5.08 %random 5%
Rwork0.2217 ---
all0.2325 28803 --
obs0.2252 28695 99.47 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.27 Å / VDWプローブ半径: 0.6 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 103.88 Å2 / ksol: 0.308 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 409.96 Å2 / Biso mean: 127.0651 Å2 / Biso min: 48.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--27.9402 Å2-0 Å20 Å2
2---27.9402 Å2-0 Å2
3---55.8805 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.903→40.599 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6947 0 0 0 6947
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 13.5591 Å / Origin y: -38.7692 Å / Origin z: 31.6755 Å
111213212223313233
T0.607 Å20.0076 Å20.0752 Å2-0.5946 Å2-0.1572 Å2--0.6219 Å2
L0.5447 °20.2267 °20.2586 °2-0.8247 °20.3609 °2--0.3412 °2
S0.0894 Å °-0.0876 Å °-0.0783 Å °0.3793 Å °-0.2256 Å °0.4238 Å °0.1604 Å °-0.1749 Å °0.0241 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 256
2X-RAY DIFFRACTION1allB1 - 256
3X-RAY DIFFRACTION1allC1 - 258
4X-RAY DIFFRACTION1allD3 - 74
5X-RAY DIFFRACTION1allE3 - 74

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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