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万見
- PDB-3tb8: Crystal structure of full-length myristoylated HIV-1 Nef -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tb8
タイトルCrystal structure of full-length myristoylated HIV-1 Nef
要素Protein Nef
キーワードAPOPTOSIS / F-protein (PF00469)
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of glycoprotein biosynthetic process / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / symbiont-mediated suppression of host autophagy / symbiont-mediated suppression of host apoptosis / thioesterase binding / CD4 receptor binding / host cell Golgi membrane / MHC class I protein binding / viral life cycle ...negative regulation of glycoprotein biosynthetic process / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / symbiont-mediated suppression of host autophagy / symbiont-mediated suppression of host apoptosis / thioesterase binding / CD4 receptor binding / host cell Golgi membrane / MHC class I protein binding / viral life cycle / regulation of calcium-mediated signaling / SH3 domain binding / virion component / ATPase binding / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / signaling receptor binding / protein kinase binding / GTP binding / host cell plasma membrane / extracellular region / membrane
類似検索 - 分子機能
HIV-1 Nef protein, anchor domain superfamily / HIV negative factor Nef / HIV-1 Nef protein, core domain superfamily / Negative factor, (F-Protein) or Nef
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Human immunodeficiency virus type 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.71 Å
データ登録者Dennis, C.A. / Harris, M. / Jaeger, J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of full-length myristoylated HIV-1 Nef
著者: Dennis, C.A. / Harris, M. / Jaeger, J.
履歴
登録2011年8月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年10月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年12月21日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein Nef


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,4651
ポリマ－23,4651
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)89.330, 89.330, 27.780
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Protein Nef / 3'ORF / Negative factor / F-protein / C-terminal core protein


分子量: 23464.514 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: myristoylated
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus type 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
株: BH10 / 遺伝子: nef / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03404

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.92 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 25% polyethyleneglycol 3350, lithium sulfate, HEPES pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: Cu FINE FOCUS / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年7月15日
放射モノクロメーター: Yale / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.71→28.25 Å / Num. all: 2629 / Num. obs: 2622 / % possible obs: 99.73 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
PHENIX- Phaserモデル構築
PHENIX1.6.2_432 - Refine精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX- Phaser位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.71→28.25 Å / σ(F): 0.06 / 位相誤差: 41.66 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3366 86 3.28 %random
Rwork0.2308 ---
obs0.2334 2622 99.73 %-
all-2629 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 0.185 Å2 / ksol: 0 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.3662 Å20 Å2-0 Å2
2--11.2248 Å20 Å2
3----3.8587 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.71→28.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数203 0 0 0 203
LS精密化 シェル最高解像度: 3.71 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3366 86 -
Rwork0.2308 2436 -
obs--96 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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