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- PDB-3tb3: Crystal structure of the UCH domain of UCH-L5 with 6 residues deleted -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tb3
タイトルCrystal structure of the UCH domain of UCH-L5 with 6 residues deleted
要素Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L5
キーワードHYDROLASE / UCH domain
機能・相同性
機能・相同性情報


lateral ventricle development / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / forebrain morphogenesis / cytosolic proteasome complex / Ino80 complex / positive regulation of smoothened signaling pathway / midbrain development / endopeptidase inhibitor activity / proteasome binding ...lateral ventricle development / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / forebrain morphogenesis / cytosolic proteasome complex / Ino80 complex / positive regulation of smoothened signaling pathway / midbrain development / endopeptidase inhibitor activity / proteasome binding / regulation of chromosome organization / regulation of DNA replication / regulation of embryonic development / protein deubiquitination / regulation of DNA repair / regulation of proteasomal protein catabolic process / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / telomere maintenance / positive regulation of DNA repair / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / UCH proteinases / ubiquitin-dependent protein catabolic process / DNA recombination / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / regulation of cell cycle / chromatin remodeling / DNA repair / nucleolus / positive regulation of DNA-templated transcription / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ubiquitinyl hydrolase, UCH37 type / Ubiquitinyl hydrolase-L5 / Peptidase C12, C-terminal domain / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolases / Ubiquitin C-terminal Hydrolase UCH-l3 / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase superfamily / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, family 1 / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Papain-like cysteine peptidase superfamily ...Ubiquitinyl hydrolase, UCH37 type / Ubiquitinyl hydrolase-L5 / Peptidase C12, C-terminal domain / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolases / Ubiquitin C-terminal Hydrolase UCH-l3 / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase superfamily / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, family 1 / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Papain-like cysteine peptidase superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Zhou, Z.R. / Zha, M. / Zhou, J. / Hu, H.Y.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2012
タイトル: Length of the active-site crossover loop defines the substrate specificity of ubiquitin C-terminal hydrolases for ubiquitin chains.
著者: Zhou, Z.R. / Zhang, Y.H. / Liu, S. / Song, A.X. / Hu, H.Y.
履歴
登録2011年8月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
置き換え2012年2月22日ID: 3SQA
改定 1.02012年2月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L5
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,4464
ポリマ－51,3662
非ポリマー802
水77543
1
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,6831
ポリマ－25,6831
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7633
ポリマ－25,6831
非ポリマー802
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)47.540, 102.340, 47.060
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.130, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLUGLUARGARGchain A and (resseq 7:145 or resseq 162:226 )AA7 - 1459 - 147
12ALAALAASPASPchain A and (resseq 7:145 or resseq 162:226 )AA162 - 226164 - 228
21GLUGLUARGARGchain B and (resseq 7:145 or resseq 162:226 )BB7 - 1459 - 147
22ALAALAASPASPchain B and (resseq 7:145 or resseq 162:226 )BB162 - 226164 - 228

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L5 / UCH-L5 / Ubiquitin C-terminal hydrolase UCH37 / Ubiquitin thioesterase L5


分子量: 25682.881 Da / 分子数: 2 / 断片: UCH domain (UNP RESIDUES 1-227) / 変異: C88A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AD-019, CGI-70, UCH-L5, UCH37, UCHL5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y5K5, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.77 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2M Calcium Acetate hydrate, 0.1M Sodium Cacodylate, 18% w/v PEG 8000, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9791 Å
検出器検出器: CCD / 日付: 2011年4月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 19479 / Num. obs: 19479 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.3 % / Rsym value: 0.07
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / % possible all: 99

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.7.1_743精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345dtbデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3A7S

3a7s


解像度: 2.3→32.318 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7985 / SU ML: 0.87 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 27.32 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.269 615 3.17 %RANDOM
Rwork0.2219 ---
obs0.2234 19377 96.69 %-
all-19479 --
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 64.807 Å2 / ksol: 0.32 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 191.01 Å2 / Biso mean: 76.0153 Å2 / Biso min: 26.05 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.1378 Å20 Å2-2.229 Å2
2---2.0019 Å2-0 Å2
3---2.1398 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→32.318 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3230 0 2 43 3275
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083302
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0444468
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08486
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004586
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0911196
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1615X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.046
12B1615X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.046
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3-2.53140.34471630.31784780494399
2.5314-2.89750.33911590.263848224981100
2.8975-3.64970.29061410.23064721486297
3.6497-32.3210.23491520.19524439459191
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.0107-1.7305-1.48643.89131.64464.83360.2598-0.1505-0.41940.06750.0553-0.31650.0605-0.2137-0.140.26380.0409-0.01640.248-0.05010.3018.394115.94220.749
28.0825-4.2856-1.69537.0293-0.4496.284-0.6544-0.3094-0.79231.44580.45051.8068-0.2128-0.47620.01830.4574-0.02370.15040.4408-0.03980.54131.240134.1787-1.2354
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 7:145) or (chain A and resid 162:226)A7 - 145
2X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 7:145) or (chain A and resid 162:226)A162 - 226
3X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resid 7:145) or (chain B and resid 162:226)B7 - 145
4X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resid 7:145) or (chain B and resid 162:226)B162 - 226

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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