登録情報 データベース : PDB / ID : 3t8i 構造の表示 ダウンロードとリンクタイトル Structural analysis of thermostable S. solfataricus purine-specific nucleoside hydrolase 要素Purine nucleosidase, (IunH-2) 詳細 キーワード HYDROLASE / Purine nucleoside hydrolase / thermostable protein / Open (alpha / beta) structure / Rossmann fold / NH-fold / nucleoside hydrolase / Nucleotide metabolism / N-glycosidase機能・相同性 機能・相同性情報分子機能 ドメイン・相同性 構成要素
purine nucleosidase / purine nucleosidase activity / purine nucleoside catabolic process / metal ion binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 Inosine/uridine-preferring nucleoside hydrolase, conserved site / Inosine-uridine preferring nucleoside hydrolase family signature. / Inosine-uridine Nucleoside N-ribohydrolase; Chain A / Ribonucleoside hydrolase-like / Inosine/uridine-preferring nucleoside hydrolase domain / Inosine-uridine preferring nucleoside hydrolase / Ribonucleoside hydrolase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta 類似検索 - ドメイン・相同性 DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Purine nucleosidase, putative (IunH-2) 類似検索 - 構成要素生物種 Sulfolobus solfataricus (古細菌)手法 X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度 : 1.8 Å 詳細データ登録者 Minici, C. / Cacciapuoti, G. / De Leo, E. / Porcelli, M. / Degano, M. 引用 残り1件を表示 表示を減らす#1: ジャーナル : Arch.Biochem.Biophys. / 年 : 2009タイトル : Biochemical characterization and homology modeling of a purine-specific ribonucleoside hydrolase from the archaeon Sulfolobus solfataricus: insights into mechanisms of protein stabilization.
著者 :
Porcelli, M. / Peluso, I. / Marabotti, A. / Facchiano, A. / Cacciapuoti, G. 履歴 登録 2011年8月1日 登録サイト : RCSB / 処理サイト : RCSB改定 1.0 2012年5月16日 Provider : repository / タイプ : Initial release改定 1.1 2012年10月3日 Group : Database references改定 1.2 2023年9月13日 Group : Data collection / Database references ... Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description カテゴリ : chem_comp_atom / chem_comp_bond ... chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site Item : _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ... _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
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