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- PDB-3t7k: Complex structure of Rtt107p and phosphorylated histone H2A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3t7k
タイトルComplex structure of Rtt107p and phosphorylated histone H2A
要素
  • Histone H2A.1
  • Regulator of Ty1 transposition protein 107
キーワードPROTEIN BINDING / BRCT / DNA repair / phospho-peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of DNA double-strand break processing / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / Cul8-RING ubiquitin ligase complex / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / HDACs deacetylate histones / retrotransposon silencing / regulation of DNA damage checkpoint ...regulation of DNA double-strand break processing / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / Cul8-RING ubiquitin ligase complex / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / HDACs deacetylate histones / retrotransposon silencing / regulation of DNA damage checkpoint / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / replication fork protection complex / Oxidative Stress Induced Senescence / RMTs methylate histone arginines / RNA Polymerase I Promoter Escape / Estrogen-dependent gene expression / Ub-specific processing proteases / heterochromatin organization / nucleosomal DNA binding / cell periphery / structural constituent of chromatin / nucleosome / double-strand break repair / nucleosome assembly / chromatin organization / protein heterodimerization activity / DNA repair / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Regulator of Ty1 transposition protein 107, BRCT domain / Regulator of Ty1 transposition protein 107 BRCT domain / Regulator of Ty1 transposition protein 107 BRCT domain / twin BRCT domain / BRCT domain / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily ...Regulator of Ty1 transposition protein 107, BRCT domain / Regulator of Ty1 transposition protein 107 BRCT domain / Regulator of Ty1 transposition protein 107 BRCT domain / twin BRCT domain / BRCT domain / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2A.1 / Regulator of Ty1 transposition protein 107
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.028 Å
データ登録者Li, X. / Li, F. / Wu, J. / Shi, Y.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Structure of C-terminal Tandem BRCT Repeats of Rtt107 Protein Reveals Critical Role in Interaction with Phosphorylated Histone H2A during DNA Damage Repair
著者: Li, X. / Liu, K. / Li, F. / Wang, J. / Huang, H. / Wu, J. / Shi, Y.
履歴
登録2011年7月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月25日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Regulator of Ty1 transposition protein 107
C: Histone H2A.1
B: Regulator of Ty1 transposition protein 107
D: Histone H2A.1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,6324
ポリマ－60,6324
非ポリマー00
水1,820101
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Regulator of Ty1 transposition protein 107
C: Histone H2A.1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,3162
ポリマ－30,3162
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area710 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area12400 Å2
手法PISA
3
B: Regulator of Ty1 transposition protein 107
D: Histone H2A.1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,3162
ポリマ－30,3162
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area740 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area12440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.517, 59.255, 85.890
Angle α, β, γ (deg.)78.36, 89.68, 73.17
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Regulator of Ty1 transposition protein 107 / Rtt107


分子量: 29388.227 Da / 分子数: 2 / 断片: C-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RTT107 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P38850
#2: タンパク質・ペプチド Histone H2A.1


分子量: 927.912 Da / 分子数: 2 / 断片: phosphorylated C-terminal peptide / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthesized peptide / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P04911
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 101 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.62 % / Mosaicity: 7.234 °
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: 14%(w/v) PEG 1500, 0.2M NaCl, 0.1M MES, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 283K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 2.9 % / Av σ(I) over netI: 11.69 / 数: 116925 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Χ2: 1.17 / D res high: 2.03 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 39702 / % possible obs: 96.5
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
5.515094.510.0520.8052.9
4.375.5199.110.0541.0033
3.824.3799.210.0551.1463
3.473.8294.610.0631.3712.8
3.223.4796.710.0721.6412.9
3.033.2296.310.0831.7092.9
2.883.0396.610.0891.5283
2.762.8896.610.1061.3943
2.652.7696.510.1341.333
2.562.6596.410.1471.1273
2.482.5696.410.1721.0812.9
2.412.4896.810.2041.0473
2.342.4196.510.2291.0212.9
2.292.3496.210.2611.043
2.232.2996.410.3111.0273
2.192.2396.110.3371.0352.9
2.142.1996.610.3660.9733
2.12.149610.4351.062.9
2.072.196.310.4911.1082.9
2.032.0795.610.561.0152.9
反射解像度: 2.028→50 Å / Num. all: 41142 / Num. obs: 39702 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 33.71 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Χ2: 1.173 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.028-2.072.90.5619061.015195.6
2.07-2.12.90.49119981.108196.3
2.1-2.142.90.43519921.06196
2.14-2.1930.36620150.973196.6
2.19-2.232.90.33719171.035196.1
2.23-2.2930.31120241.027196.4
2.29-2.3430.26119681.04196.2
2.34-2.412.90.22919861.021196.5
2.41-2.4830.20420391.047196.8
2.48-2.562.90.17219291.081196.4
2.56-2.6530.14720241.127196.4
2.65-2.7630.13419631.33196.5
2.76-2.8830.10620191.394196.6
2.88-3.0330.08919461.528196.6
3.03-3.222.90.08320011.709196.3
3.22-3.472.90.07220241.641196.7
3.47-3.822.80.06319331.371194.6
3.82-4.3730.05520361.146199.2
4.37-5.5130.05420451.003199.1
5.51-502.90.05219370.805194.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å30.55 Å
Translation2.5 Å30.55 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.2.4位相決定
PHENIX1.6.1_357精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.028→30.548 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.7501 / SU ML: 0.28 / σ(F): 0.08 / 位相誤差: 31.69 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2576 1880 5.07 %random
Rwork0.218 ---
obs0.2201 37087 90 %-
all-41208 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 59.999 Å2 / ksol: 0.362 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 74.27 Å2 / Biso mean: 44.6295 Å2 / Biso min: 24.79 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-16.6106 Å25.3224 Å22.681 Å2
2---4.1713 Å2-2.5205 Å2
3----12.4393 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.028→30.548 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3871 0 0 101 3972
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083933
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1335296
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077622
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004657
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.9951486
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.0285-2.1010.35441670.29463138330581
2.101-2.18510.31961910.26723334352585
2.1851-2.28450.3381680.25563323349185
2.2845-2.40490.28151900.24743360355087
2.4049-2.55550.29211860.25213465365189
2.5555-2.75270.32451990.24893542374191
2.7527-3.02950.29581950.24133681387694
3.0295-3.46730.23451780.22133817399596
3.4673-4.36640.21372020.17553760396297
4.3664-30.55140.21482040.19233787399197

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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