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- PDB-3t7e: Atg8 transfer from Atg7 to Atg3: a distinctive E1-E2 architecture... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3t7e
タイトルAtg8 transfer from Atg7 to Atg3: a distinctive E1-E2 architecture and mechanism in the autophagy pathway
要素Ubiquitin-like modifier-activating enzyme ATG7
キーワードLIGASE / Atg7 / autophagy / E1
機能・相同性
機能・相同性情報


Atg12 activating enzyme activity / Atg8 activating enzyme activity / protein modification by small protein conjugation / extrinsic component of phagophore assembly site membrane / Macroautophagy / cytoplasm to vacuole targeting by the Cvt pathway / nucleophagy / autophagy of mitochondrion / piecemeal microautophagy of the nucleus / phagophore assembly site ...Atg12 activating enzyme activity / Atg8 activating enzyme activity / protein modification by small protein conjugation / extrinsic component of phagophore assembly site membrane / Macroautophagy / cytoplasm to vacuole targeting by the Cvt pathway / nucleophagy / autophagy of mitochondrion / piecemeal microautophagy of the nucleus / phagophore assembly site / cellular response to nitrogen starvation / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / autophagosome assembly / mitophagy / Neutrophil degranulation / macroautophagy / autophagy / mitochondrion / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-like modifier-activating enzyme Atg7 / Ubiquitin-like modifier-activating enzyme Atg7, N-terminal / Ubiquitin-like modifier-activating enzyme Atg7, N-terminal, subdomain 1 / Ubiquitin-like modifier-activating enzyme Atg7, N-terminal, subdomain 2 / Ubiquitin-like modifier-activating enzyme ATG7 N-terminus / ThiF/MoeB/HesA family / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Ubiquitin-activating enzyme / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain ...Ubiquitin-like modifier-activating enzyme Atg7 / Ubiquitin-like modifier-activating enzyme Atg7, N-terminal / Ubiquitin-like modifier-activating enzyme Atg7, N-terminal, subdomain 1 / Ubiquitin-like modifier-activating enzyme Atg7, N-terminal, subdomain 2 / Ubiquitin-like modifier-activating enzyme ATG7 N-terminus / ThiF/MoeB/HesA family / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Ubiquitin-activating enzyme / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-like modifier-activating enzyme ATG7
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / molecular replacement-SAD / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Taherbhoy, A.M. / Tait, S.W. / Kaiser, S.E. / Williams, A.H. / Deng, A. / Nourse, A. / Hammel, M. / Kurinov, I. / Rock, C.O. / Green, D.R. / Schulman, B.A.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2011
タイトル: Atg8 transfer from atg7 to atg3: a distinctive e1-e2 architecture and mechanism in the autophagy pathway.
著者: Taherbhoy, A.M. / Tait, S.W. / Kaiser, S.E. / Williams, A.H. / Deng, A. / Nourse, A. / Hammel, M. / Kurinov, I. / Rock, C.O. / Green, D.R. / Schulman, B.A.
履歴
登録2011年7月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-like modifier-activating enzyme ATG7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,5502
ポリマ－38,4841
非ポリマー651
水1,54986
1
A: Ubiquitin-like modifier-activating enzyme ATG7
ヘテロ分子

A: Ubiquitin-like modifier-activating enzyme ATG7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,0994
ポリマ－76,9682
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area5510 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area25500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.556, 66.556, 222.268
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-73-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-like modifier-activating enzyme ATG7 / ATG12-activating enzyme E1 ATG7 / Autophagy-related protein 7 / Cytoplasm to vacuole targeting protein 2


分子量: 38484.148 Da / 分子数: 1 / 断片: CTD, UNP residues 289-630 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: ATG7, APG7, CVT2, YHR171W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P38862
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 86 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.54 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 12% PEG 20K, 0.1M Tris pH 8.5, 10mM TCEP, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 1.28255 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.28255 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→50 Å / Num. obs: 24766

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: molecular replacement-SAD / 解像度: 2.25→49.512 Å / SU ML: 0.66 / σ(F): 1.84 / 位相誤差: 21.97 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2333 2000 8.14 %
Rwork0.1933 --
obs0.1965 24572 99.41 %
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 45.622 Å2 / ksol: 0.331 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.0328 Å20 Å20 Å2
2---0.0328 Å2-0 Å2
3---0.0656 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→49.512 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2477 0 1 86 2564
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082529
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2053428
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.374937
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.078402
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005431
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2501-2.30640.29871340.26541509X-RAY DIFFRACTION96
2.3064-2.36870.27971420.24211596X-RAY DIFFRACTION100
2.3687-2.43840.31981370.22791558X-RAY DIFFRACTION100
2.4384-2.51710.3011400.23681578X-RAY DIFFRACTION100
2.5171-2.60710.30241400.23081584X-RAY DIFFRACTION100
2.6071-2.71150.27321410.21461595X-RAY DIFFRACTION100
2.7115-2.83490.2181420.21041597X-RAY DIFFRACTION100
2.8349-2.98430.28511400.20881588X-RAY DIFFRACTION99
2.9843-3.17130.27311440.2161621X-RAY DIFFRACTION100
3.1713-3.41610.26311410.20951593X-RAY DIFFRACTION100
3.4161-3.75970.21021450.18721636X-RAY DIFFRACTION100
3.7597-4.30350.18221470.15911648X-RAY DIFFRACTION100
4.3035-5.42090.19831480.14851668X-RAY DIFFRACTION100
5.4209-49.5240.22961590.20221801X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.5154-2.04021.20553.1954-0.13255.94630.158-0.5388-0.680.6932-0.1080.8296-0.002-0.8495-0.06560.4528-0.10160.1370.5910.080.49928.492823.9396128.9476
22.1842-0.99710.40423.5643-0.93092.89820.16160.193-0.4738-0.2340.19580.83050.2811-0.7669-0.30560.3161-0.1527-0.11180.50660.07740.48243.39824.3675103.3713
34.768-1.72180.49224.3033-0.94582.84530.03560.46920.3241-0.3943-0.06250.0467-0.71330.2748-0.0170.4402-0.1584-0.06830.32220.05520.289419.546934.3812105.8798
45.83640.446-0.84815.18430.05625.9573-0.1680.39690.48020.01510.31070.3513-1.15970.0655-0.13860.71220.0566-0.16690.55070.11840.41635.692547.50789.6478
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and ((resseq 293:325))
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and ((resseq 326:453))
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and ((resseq 454:567))
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and ((resseq 568:613))

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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