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- PDB-3t57: Activity and Crystal Structure of Arabidopsis UDP-N-acetylglucosa... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3t57
タイトルActivity and Crystal Structure of Arabidopsis UDP-N-acetylglucosamine acyltransferase
要素UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase domain-containing protein
キーワードTRANSFERASE / left-handed parallel beta helix / acyltransferase / lipid A biosynthesis / lipid synthesis / acylation
機能・相同性
機能・相同性情報


lipid X metabolic process / acyl-[acyl-carrier-protein]-UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase / acyl-[acyl-carrier-protein]-UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase activity / lipid A biosynthetic process / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Udp N-acetylglucosamine O-acyltransferase; Domain 2 / Udp N-acetylglucosamine O-acyltransferase, C-terminal domain / UDP N-acetylglucosamine O-acyltransferase, C-terminal / UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase, C-terminal domain superfamily / Udp N-acetylglucosamine O-acyltransferase; Domain 2 / Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) ...Udp N-acetylglucosamine O-acyltransferase; Domain 2 / Udp N-acetylglucosamine O-acyltransferase, C-terminal domain / UDP N-acetylglucosamine O-acyltransferase, C-terminal / UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase, C-terminal domain superfamily / Udp N-acetylglucosamine O-acyltransferase; Domain 2 / Acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase / Hexapeptide repeat proteins / Hexapeptide repeat / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Probable acyl-[acyl-carrier-protein]--UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Raetz, C.R.H. / Joo, S.H.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2012
タイトル: Activity and Crystal Structure of Arabidopsis thalianaUDP-N-Acetylglucosamine Acyltransferase.
著者: Joo, S.H. / Chung, H.S. / Raetz, C.R. / Garrett, T.A.
履歴
登録2011年7月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年6月13日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,2821
ポリマ－33,2821
非ポリマー00
水2,954164
1
A: UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase domain-containing protein

A: UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase domain-containing protein

A: UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,8453
ポリマ－99,8453
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area6080 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area34020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.195, 86.195, 200.250
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-422-

HOH

21A-455-

HOH

31A-467-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase domain-containing protein / UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase-like protein


分子量: 33281.820 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 34-336 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
株: var. Columbia / 遺伝子: AT4g29540, lpxA, T16L4.50 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C41(DE3)
参照: UniProt: Q9SU91, acyl-[acyl-carrier-protein]-UDP-N-acetylglucosamine O-acyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 164 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.87 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.5 M ammonium sulfate, 0.1 M sodium citrate(pH 5.6), 1.0 M lithium sulfate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月12日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock double-crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 26474 / Num. obs: 26374 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 10.5 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 21.4
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
2.1-2.141100
2.14-2.181100
2.18-2.221100
2.22-2.261100
2.26-2.311100
2.26-2.311100
2.31-2.371100
2.37-2.421100
2.42-2.491100
2.49-2.561100
2.56-2.651100
2.65-2.74199.9
2.74-2.85199.9
2.85-2.981100
2.98-3.141100
3.14-3.331100
3.33-3.591100
3.59-3.951100
3.95-4.52199.6
4.52-5.7197.8
5.7-50196.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1LXA

1lxa


解像度: 2.1→24.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 7.69 / SU ML: 0.094 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R Free: 0.159 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24075 1319 5 %RANDOM
Rwork0.20684 ---
all0.2085 26394 --
obs0.2085 24836 99.09 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.817 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.02 Å20.01 Å20 Å2
2--0.02 Å20 Å2
3----0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→24.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2179 0 0 164 2343
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0212222
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1631.9462999
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3585289
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.14723.95896
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.9915380
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.5961513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2338
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0211671
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4871.51420
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.98222283
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7513802
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9964.5715
LS精密化 シェル解像度: 2.104→2.159 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.267 101 -
Rwork0.232 1795 -
obs-1896 99.32 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2333-0.0743-0.11780.218-0.11291.09780.0136-0.0136-0.02760.010.00260.00570.0620.0232-0.01620.18590.0148-0.0120.1846-0.00860.22198.754137.71711.8276
23.08620.48490.28894.7639-0.54322.5793-0.1444-0.54420.09760.580300.34140.1699-0.1290.14440.28020.02670.04730.25550.03960.05836.036128.294943.4021
32.27371.5687-1.35246.1989-1.34732.5973-0.1021-0.4243-0.24080.2858-0.0729-0.42840.37460.62680.1750.24080.134-0.05030.29290.09980.123815.265226.368939.6664
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A40 - 240
2X-RAY DIFFRACTION2A241 - 296
3X-RAY DIFFRACTION3A297 - 327

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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