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万見
- PDB-3syn: Crystal structure of FlhF in complex with its activator -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3syn
タイトルCrystal structure of FlhF in complex with its activator
要素
  • ATP-binding protein YlxH
  • Flagellar biosynthesis protein flhF
キーワードPROTEIN TRANSPORT / SRP GTPASE / FLAGELLUM / BIOSYNTHETIC PROTEIN / GTPase ACTIVATING PROTEIN / Type 3 secretion system / GTP-binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum organization / signal recognition particle binding / negative regulation of cell division / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / protein targeting / cytoplasmic side of plasma membrane / protein transport / GTPase activity / GTP binding / ATP hydrolysis activity ...bacterial-type flagellum organization / signal recognition particle binding / negative regulation of cell division / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / protein targeting / cytoplasmic side of plasma membrane / protein transport / GTPase activity / GTP binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Flagellar FlhF biosynthesis protein, N domain / Flagellar biosynthesis protein FlhF, N domain / Flagellar biosynthesis protein FlhF / : / Flagellum site-determining protein FlhG / Flagellum site-determining protein YlxH/ Fe-S cluster assembling factor NBP35 / NUBPL iron-transfer P-loop NTPase / ATP binding protein MinD/FleN / : / Signal recognition particle, SRP54 subunit, GTPase domain ...Flagellar FlhF biosynthesis protein, N domain / Flagellar biosynthesis protein FlhF, N domain / Flagellar biosynthesis protein FlhF / : / Flagellum site-determining protein FlhG / Flagellum site-determining protein YlxH/ Fe-S cluster assembling factor NBP35 / NUBPL iron-transfer P-loop NTPase / ATP binding protein MinD/FleN / : / Signal recognition particle, SRP54 subunit, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ALUMINUM FLUORIDE / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Flagellum site-determining protein YlxH / Flagellar biosynthesis protein FlhF
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.063 Å
データ登録者Bange, G. / Kuemmerer, N. / Wild, K. / Sinning, I.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Structural basis for the molecular evolution of SRP-GTPase activation by protein.
著者: Bange, G. / Kummerer, N. / Grudnik, P. / Lindner, R. / Petzold, G. / Kressler, D. / Hurt, E. / Wild, K. / Sinning, I.
履歴
登録2011年7月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年5月23日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Flagellar biosynthesis protein flhF
B: Flagellar biosynthesis protein flhF
C: Flagellar biosynthesis protein flhF
D: Flagellar biosynthesis protein flhF
E: ATP-binding protein YlxH
F: ATP-binding protein YlxH
G: ATP-binding protein YlxH
H: ATP-binding protein YlxH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,75735
ポリマ－145,1108
非ポリマー3,64727
水1,63991
1
A: Flagellar biosynthesis protein flhF
E: ATP-binding protein YlxH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,30910
ポリマ－36,2782
非ポリマー1,0328
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2600 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area13550 Å2
手法PISA
2
B: Flagellar biosynthesis protein flhF
F: ATP-binding protein YlxH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1178
ポリマ－36,2782
非ポリマー8406
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2290 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area13490 Å2
手法PISA
3
C: Flagellar biosynthesis protein flhF
G: ATP-binding protein YlxH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,2139
ポリマ－36,2782
非ポリマー9367
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2680 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area13770 Å2
手法PISA
4
D: Flagellar biosynthesis protein flhF
H: ATP-binding protein YlxH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1178
ポリマ－36,2782
非ポリマー8406
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1880 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area13520 Å2
手法PISA
5
A: Flagellar biosynthesis protein flhF
B: Flagellar biosynthesis protein flhF
E: ATP-binding protein YlxH
F: ATP-binding protein YlxH
ヘテロ分子

C: Flagellar biosynthesis protein flhF
D: Flagellar biosynthesis protein flhF
G: ATP-binding protein YlxH
H: ATP-binding protein YlxH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,75735
ポリマ－145,1108
非ポリマー3,64727
水1267
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_444x-1,y-1,z-11
Buried area21150 Å2
ΔGint-370 kcal/mol
Surface area42920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.790, 63.360, 114.500
Angle α, β, γ (deg.)92.26, 100.96, 94.25
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41
12
22
32
42

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and (resseq 109:366 )
211chain B and (resseq 109:366 )
311chain C and (resseq 109:366 )
411chain D and (resseq 109:366 )
112chain E and (resseq 6:21 )
212chain F and (resseq 6:21 )
312chain G and (resseq 6:21 )
412chain H and (resseq 6:21 )

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 8分子 ABCDEFGH

#1: タンパク質
Flagellar biosynthesis protein flhF / Flagella-associated GTP-binding protein


分子量: 33432.180 Da / 分子数: 4 / 断片: unp residues 79-366 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / 遺伝子: flhF, BSU16400 / プラスミド: pET24d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q01960
#2: タンパク質・ペプチド
ATP-binding protein YlxH


分子量: 2845.371 Da / 分子数: 4 / 断片: unp residues 1-23 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Bacillus subtilis (枯草菌) / 参照: UniProt: P40742

-
非ポリマー , 5種, 118分子

#3: 化合物
ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物
ChemComp-AF3 / ALUMINUM FLUORIDE / トリフルオロアルミニウム


分子量: 83.977 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF3
#6: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 91 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.45 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M Bis-Tris, 1.8 M Ammoniumsulfate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.06→63.1 Å / Num. all: 26278 / Num. obs: 25016 / % possible obs: 95.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.9 % / Rsym value: 0.088 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル解像度: 3.06→3.23 Å / 冗長度: 1.9 % / Mean I/σ(I) obs: 5 / Rsym value: 0.225 / % possible all: 93.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.6_289)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 2PX3

2px3


解像度: 3.063→63.091 Å / SU ML: 0.45 / σ(F): 0.06 / 位相誤差: 22.75 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2388 1237 5.07 %random
Rwork0.1809 ---
obs0.1838 24400 92.86 %-
all-26278 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 17.348 Å2 / ksol: 0.345 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.8369 Å2-3.5196 Å20.426 Å2
2---0.222 Å2-5.3299 Å2
3----5.615 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.063→63.091 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8712 0 207 91 9010
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0099052
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.20612230
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.753372
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0761396
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041516
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2042X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B2042X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.049
13C2042X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.04
14D2042X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.051
21E136X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22F136X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.041
23G136X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.036
24H136X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.04
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.063-3.18570.31831290.24212443X-RAY DIFFRACTION87
3.1857-3.33070.30491360.21892521X-RAY DIFFRACTION91
3.3307-3.50620.25591390.18612561X-RAY DIFFRACTION93
3.5062-3.72590.22181510.16692598X-RAY DIFFRACTION94
3.7259-4.01350.21281350.15562628X-RAY DIFFRACTION95
4.0135-4.41730.21791390.14362630X-RAY DIFFRACTION96
4.4173-5.05630.17261240.14272648X-RAY DIFFRACTION95
5.0563-6.36940.23831410.17772608X-RAY DIFFRACTION94
6.3694-63.10460.22611430.19652526X-RAY DIFFRACTION92

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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