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- PDB-3sy2: Crystal structure of the Salmonella E3 ubiquitin ligase SopA in c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3sy2
タイトルCrystal structure of the Salmonella E3 ubiquitin ligase SopA in complex with the human E2 UbcH7
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase SopA
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3
キーワードLIGASE/SIGNALING PROTEIN / pentapeptide / HECT domain / HECT E3 / HECT E3 ubiquitin ligase / E2 ubiquitin conjugating enzyme / ubiquitin / protein-protein complex / effector protein / ubiquitin transfer / ubiquitination / LIGASE-SIGNALING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cell cycle phase transition / ubiquitin-protein transferase activator activity / HECT-type E3 ubiquitin transferase / protein K11-linked ubiquitination / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / cellular response to glucocorticoid stimulus / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / cellular response to steroid hormone stimulus / ubiquitin conjugating enzyme activity / ubiquitin ligase complex ...cell cycle phase transition / ubiquitin-protein transferase activator activity / HECT-type E3 ubiquitin transferase / protein K11-linked ubiquitination / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / cellular response to glucocorticoid stimulus / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / cellular response to steroid hormone stimulus / ubiquitin conjugating enzyme activity / ubiquitin ligase complex / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / positive regulation of protein ubiquitination / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Regulation of TNFR1 signaling / protein modification process / Regulation of necroptotic cell death / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / host cell / ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription coactivator activity / cell population proliferation / protein ubiquitination / ubiquitin protein ligase binding / regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / RNA binding / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Putative secreted effector protein / HECT-like ubiquitin ligase fold / HECT-like ubiquitin ligase / effector protein (NleL) fold / effector protein (NleL) / E3 ubiquitin ligase SopA-like central domain / SopA-like central domain / E3 ubiquitin-protein ligase SopA-like, catalytic domain / SopA-like, catalytic domain superfamily / SopA-like catalytic domain ...Putative secreted effector protein / HECT-like ubiquitin ligase fold / HECT-like ubiquitin ligase / effector protein (NleL) fold / effector protein (NleL) / E3 ubiquitin ligase SopA-like central domain / SopA-like central domain / E3 ubiquitin-protein ligase SopA-like, catalytic domain / SopA-like, catalytic domain superfamily / SopA-like catalytic domain / E3 ubiquitin-protein ligase SopA / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Pectate Lyase C-like / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / 3 Solenoid / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Roll / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3 / E3 ubiquitin-protein ligase SopA
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.27 Å
データ登録者Diao, J. / Lin, D.Y. / Chen, J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Crystal structures of two bacterial HECT-like E3 ligases in complex with a human E2 reveal atomic details of pathogen-host interactions.
著者: Lin, D.Y. / Diao, J. / Chen, J.
履歴
登録2011年7月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年2月22日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase SopA
B: E3 ubiquitin-protein ligase SopA
C: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3
D: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)174,6345
ポリマ－174,5384
非ポリマー961
水27015
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase SopA
D: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,3653
ポリマ－87,2692
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase SopA
C: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,2692
ポリマ－87,2692
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)74.120, 118.363, 241.671
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase SopA / Salmonella outer protein A / Secreted effector protein SopA


分子量: 69235.219 Da / 分子数: 2
断片: C-terminal beta-helix domain and HECT-like domain (UNP residues 165-782)
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
遺伝子: sopA, STM2066 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Star
参照: UniProt: Q8ZNR3, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3 / L-UBC / UbcH7 / Ubiquitin carrier protein L3 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-F1 / Ubiquitin- ...L-UBC / UbcH7 / Ubiquitin carrier protein L3 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-F1 / Ubiquitin-protein ligase L3


分子量: 18033.723 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2L3, UBCE7, UBCH7 / プラスミド: pGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Star / 参照: UniProt: P68036, ubiquitin-protein ligase
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.5 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M MES, 1.6 M ammonium sulfate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.03324 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月26日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03324 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. all: 31621 / Num. obs: 31621 / % possible obs: 86.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 85.18 Å2 / Rsym value: 0.147 / Net I/σ(I): 7.19
反射 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 2.39 / Num. unique all: 3105 / Rsym value: 0.52 / % possible all: 83.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 2QYU AND 1C4Z

2qyu

1c4z


解像度: 3.27→45.424 Å / SU ML: 0.42 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.69 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2746 1571 4.97 %RANDOM
Rwork0.2112 ---
obs0.2144 31609 93.76 %-
all-31621 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 55.369 Å2 / ksol: 0.307 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.5143 Å20 Å20 Å2
2---3.8234 Å2-0 Å2
3---2.309 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.27→45.424 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11640 0 5 15 11660
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00511949
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.86416328
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7674174
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0591846
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042138
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2702-3.37580.39631120.30062268X-RAY DIFFRACTION79
3.3758-3.49640.35671470.27682728X-RAY DIFFRACTION96
3.4964-3.63630.34571490.25722770X-RAY DIFFRACTION97
3.6363-3.80170.32821510.22972775X-RAY DIFFRACTION97
3.8017-4.0020.25671530.22192791X-RAY DIFFRACTION97
4.002-4.25260.25631390.19362758X-RAY DIFFRACTION96
4.2526-4.58070.25021470.17222768X-RAY DIFFRACTION95
4.5807-5.04110.23051410.17082757X-RAY DIFFRACTION95
5.0411-5.76930.2791460.21782802X-RAY DIFFRACTION95
5.7693-7.26390.33171520.23812799X-RAY DIFFRACTION95
7.2639-45.42790.21691340.19072822X-RAY DIFFRACTION90
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.61380.48890.23350.6145-0.5554-0.10340.1743-0.0817-0.07520.2859-0.2529-0.0497-0.2069-0.20710.01160.5077-0.0591-0.00050.41680.01290.324911.6185-27.18960.9426
20.712-0.1105-0.09690.6810.1740.02280.1213-0.0047-0.1062-0.1668-0.1032-0.0554-0.092-0.0208-0.02140.51350.00320.02780.4479-0.02180.451-15.50876.3897-10.7901
30.04970.0129-0.00570.08870.01280.2711-0.1399-0.02190.10310.00760.07040.00630.02620.18350.05980.3102-0.04220.0050.40760.10610.4821-27.9237-27.981436.3258
40.1823-0.0985-0.00490.0467-0.09450.2027-0.0684-0.01010.1484-0.014-0.1129-0.0842-0.01430.07910.0990.5177-0.06310.0130.59450.06040.597924.4344-13.34694.7809
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 168:782)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resid 165:782)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain C and resid 1:154)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain D and resid 1:154)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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