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- PDB-3sx1: Hansenula polymorpha copper amine oxidase-1 in its apo form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3sx1
タイトルHansenula polymorpha copper amine oxidase-1 in its apo form
要素Peroxisomal primary amine oxidase
キーワードOXIDOREDUCTASE / peroxisome
機能・相同性
機能・相同性情報


primary-amine oxidase / primary methylamine oxidase activity / amine metabolic process / quinone binding / peroxisome / copper ion binding
類似検索 - 分子機能
Copper amine oxidase, N3-terminal / Copper amine oxidase, N2-terminal / Copper amine oxidase, N2 domain / Copper amine oxidase, N3 domain / Copper amine oxidase, catalytic domain / : / Copper amine oxidase copper-binding site signature. / : / Copper amine oxidase topaquinone signature. / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #40 ...Copper amine oxidase, N3-terminal / Copper amine oxidase, N2-terminal / Copper amine oxidase, N2 domain / Copper amine oxidase, N3 domain / Copper amine oxidase, catalytic domain / : / Copper amine oxidase copper-binding site signature. / : / Copper amine oxidase topaquinone signature. / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #40 / Copper amine oxidase / Copper amine oxidase, catalytic domain / Copper amine oxidase, N-terminal / Copper amine oxidase, catalytic domain superfamily / Copper amine oxidase, enzyme domain / Beta-galactosidase; Chain A, domain 5 / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Distorted Sandwich / Roll / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Peroxisomal primary amine oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Pichia angusta (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.73 Å
データ登録者Klema, V.J. / Johnson, B.J. / Wilmot, C.M.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2012
タイトル: The precursor form of Hansenula polymorpha copper amine oxidase 1 in complex with CuI and CoII.
著者: Klema, V.J. / Johnson, B.J. / Klinman, J.P. / Wilmot, C.M.
履歴
登録2011年7月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月23日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_special_symmetry / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peroxisomal primary amine oxidase
B: Peroxisomal primary amine oxidase
C: Peroxisomal primary amine oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)234,28218
ポリマ－232,8983
非ポリマー1,38415
水46,5512584
1
A: Peroxisomal primary amine oxidase
ヘテロ分子

A: Peroxisomal primary amine oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,37014
ポリマ－155,2652
非ポリマー1,10512
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area13760 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area44130 Å2
手法PISA
2
B: Peroxisomal primary amine oxidase
C: Peroxisomal primary amine oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,09711
ポリマ－155,2652
非ポリマー8329
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13680 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area44680 Å2
手法PISA
3
A: Peroxisomal primary amine oxidase
ヘテロ分子

A: Peroxisomal primary amine oxidase
ヘテロ分子

B: Peroxisomal primary amine oxidase
C: Peroxisomal primary amine oxidase
ヘテロ分子

B: Peroxisomal primary amine oxidase
C: Peroxisomal primary amine oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)468,56436
ポリマ－465,7966
非ポリマー2,76930
水1086
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation5_445x-1/2,y-1/2,z1
crystal symmetry operation7_445-x-1/2,y-1/2,-z+1/21
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_455-x-1,y,-z+1/21
Buried area47020 Å2
ΔGint-221 kcal/mol
Surface area127600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)139.617, 153.636, 223.562
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-912-

HOH

21B-1183-

HOH

31B-1521-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Peroxisomal primary amine oxidase / Copper amine oxidase / Methylamine oxidase


分子量: 77632.617 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pichia angusta (菌類) / 遺伝子: AMO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12807, primary-amine oxidase
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2584 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.21 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 8% PEG 8000, 0.28 M potassium phosphate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97929 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月16日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97929 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.73→50 Å / Num. all: 247478 / Num. obs: 240796 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10 % / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 32.3
反射 シェル解像度: 1.73→1.76 Å / 冗長度: 8.7 % / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Rsym value: 0.447 / % possible all: 88.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ID 2OOV

2oov


解像度: 1.73→31.61 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.973 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / SU B: 3.133 / SU ML: 0.047 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.082 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1628 12085 5 %RANDOM
Rwork0.13205 ---
obs0.13359 228647 97.4 %-
all-234751 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.719 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0 Å2-0 Å20 Å2
2--0 Å2-0 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.73→31.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15596 0 89 2584 18269
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.02216499
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5311.95822533
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.80652096
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.49823.789768
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.738152669
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.51215101
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1470.22401
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0170.02112855
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5271.510065
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.493216424
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.94936434
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.1384.56044
LS精密化 シェル解像度: 1.732→1.777 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.251 869 -
Rwork0.202 15773 -
obs--92.1 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0290.0015-0.02510.0112-0.00470.1016-0.01760.00510.0004-0.00050.003-0.00180.0359-0.00430.01450.0167-0.00420.00620.0055-0.00460.0094-1.1887-3.399138.2791
20.0182-0.0145-0.02060.06810.02830.08170.0125-0.00380.0003-0.0217-0.0073-0.0031-0.027-0.0113-0.00520.01340.00190.00320.0060.0010.0053-68.6292-5.874228.8479
30.02230.01410.00610.1540.03780.0225-0.0009-0.0027-0.0081-0.03950.0054-0.025-0.0118-0.0008-0.00460.0127-0.00510.00660.0085-0.00320.0072-54.5924-35.0915.2378
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A16 - 672
2X-RAY DIFFRACTION1A693 - 698
3X-RAY DIFFRACTION1A699 - 3000
4X-RAY DIFFRACTION2B16 - 672
5X-RAY DIFFRACTION2B693 - 697
6X-RAY DIFFRACTION2B698 - 3003
7X-RAY DIFFRACTION3C16 - 671
8X-RAY DIFFRACTION3C693 - 696
9X-RAY DIFFRACTION3C697 - 3004

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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