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- PDB-3swc: GLP (G9a-like protein) SET domain in complex with Dnmt3aK44me2 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3swc
タイトルGLP (G9a-like protein) SET domain in complex with Dnmt3aK44me2 peptide
要素
  • DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
  • Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1
キーワードTRANSFERASE / epigenetics / non-histone lysine methylation / SET domain / protein lysine methyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


epigenetic programming of gene expression / PRC2 methylates histones and DNA / positive regulation of cellular response to hypoxia / [histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / transposable element silencing by piRNA-mediated DNA methylation / peptidyl-lysine monomethylation / protein-cysteine methyltransferase activity / peptidyl-lysine dimethylation / RMTs methylate histone arginines / histone H3K9 methyltransferase activity ...epigenetic programming of gene expression / PRC2 methylates histones and DNA / positive regulation of cellular response to hypoxia / [histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / transposable element silencing by piRNA-mediated DNA methylation / peptidyl-lysine monomethylation / protein-cysteine methyltransferase activity / peptidyl-lysine dimethylation / RMTs methylate histone arginines / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / histone H3K27 methyltransferase activity / genomic imprinting / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / facultative heterochromatin formation / cellular response to bisphenol A / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpN substrates / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpNpG substrates / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / autosome genomic imprinting / XY body / protein-lysine N-methyltransferase activity / C2H2 zinc finger domain binding / cellular response to ethanol / response to vitamin A / response to ionizing radiation / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / lncRNA binding / hepatocyte apoptotic process / Transcriptional Regulation by E2F6 / regulation of embryonic development / Transcriptional Regulation by VENTX / chromosome, centromeric region / catalytic complex / heterochromatin / response to fungicide / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / epigenetic regulation of gene expression / post-embryonic development / transcription corepressor binding / methyltransferase activity / cellular response to amino acid stimulus / response to cocaine / response to lead ion / euchromatin / Regulation of TP53 Activity through Methylation / PKMTs methylate histone lysines / nuclear matrix / response to toxic substance / neuron differentiation / p53 binding / heterochromatin formation / response to estradiol / chromatin organization / positive regulation of cold-induced thermogenesis / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / spermatogenesis / methylation / cellular response to hypoxia / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / nuclear body / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / response to xenobiotic stimulus / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1 / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A, ADD domain / : / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase, N-terminal / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2 / : / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2, Cys-rich region / DNMT3, cysteine rich ADD domain / : / DNMT3, cysteine rich ADD domain, GATA1-like zinc finger ...Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1 / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A, ADD domain / : / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase, N-terminal / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2 / : / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2, Cys-rich region / DNMT3, cysteine rich ADD domain / : / DNMT3, cysteine rich ADD domain, GATA1-like zinc finger / DNMT3, ADD PHD zinc finger / ADD domain / ADD domain profile. / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / Beta-clip-like / SET domain / Ankyrin repeats (many copies) / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Beta Complex / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.332 Å
データ登録者Chang, Y. / Horton, J.R. / Zhang, X. / Cheng, X.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2011
タイトル: MPP8 mediates the interactions between DNA methyltransferase Dnmt3a and H3K9 methyltransferase GLP/G9a.
著者: Chang, Y. / Sun, L. / Kokura, K. / Horton, J.R. / Fukuda, M. / Espejo, A. / Izumi, V. / Koomen, J.M. / Bedford, M.T. / Zhang, X. / Shinkai, Y. / Fang, J. / Cheng, X.
履歴
登録2011年7月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1
P: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
B: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1
Q: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,52614
ポリマ－68,2334
非ポリマー1,29210
水3,063170
1
A: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1
P: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7637
ポリマ－34,1172
非ポリマー6465
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1310 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area13000 Å2
手法PISA
2
B: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1
Q: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7637
ポリマ－34,1172
非ポリマー6465
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1420 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area12800 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4710 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area23820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.09, 90.22, 95.40
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1 / Euchromatic histone-lysine N-methyltransferase 1 / Eu-HMTase1 / G9a-like protein 1 / GLP / GLP1 / ...Euchromatic histone-lysine N-methyltransferase 1 / Eu-HMTase1 / G9a-like protein 1 / GLP / GLP1 / Histone H3-K9 methyltransferase 5 / H3-K9-HMTase 5 / Lysine N-methyltransferase 1D


分子量: 32830.219 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 982-1266 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EHMT1, EUHMTASE1, GLP, KIAA1876, KMT1D / プラスミド: pXC681 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9H9B1, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, histone-lysine N-methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A / Dnmt3a / DNA methyltransferase MmuIIIA / DNA MTase MmuIIIA / M.MmuIIIA


分子量: 1286.509 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 39-50 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ)
参照: UniProt: O88508, DNA (cytosine-5-)-methyltransferase
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 170 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.3 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M Hepes, 16% polyethylene glycol 4000 and 8% isopropanol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月7日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.33→40.78 Å / Num. obs: 29318 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8.8 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 26
反射 シェル解像度: 2.33→2.4 Å / 冗長度: 8.7 % / Rmerge(I) obs: 0.406 / Mean I/σ(I) obs: 5.6 / Num. unique all: 2825 / % possible all: 95.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.6_289)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB 3MO5

3mo5


解像度: 2.332→40.78 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.04 / 位相誤差: 22.5 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2274 1967 6.87 %random
Rwork0.1869 ---
obs0.1897 28620 94.99 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 31.413 Å2 / ksol: 0.354 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.9521 Å20 Å2-0 Å2
2--5.0336 Å20 Å2
3----5.9857 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.332→40.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4290 0 60 170 4520
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084458
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1376040
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.5531650
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075627
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005802
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.3317-2.4150.3091600.21692184218480
2.415-2.51170.27821860.21052529252991
2.5117-2.6260.23461810.19442544254492
2.626-2.76440.22722020.20232593259394
2.7644-2.93750.27432000.20622688268897
2.9375-3.16430.27112010.20552747274799
3.1643-3.48260.2312130.196327932793100
3.4826-3.98610.21681990.16672812281299
3.9861-5.02060.18432100.150328382838100
5.0206-40.78720.18292150.1742925292598

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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