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万見
- PDB-3su8: Crystal structure of a truncated intracellular domain of Plexin-B... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3su8
タイトルCrystal structure of a truncated intracellular domain of Plexin-B1 in complex with Rac1
要素
  • Plexin-B1
  • Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
キーワードAPOPTOSIS/SIGNALING PROTEIN / Axon guidance / signal transduction / APOPTOSIS-SIGNALING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


semaphorin receptor binding / embryonic olfactory bulb interneuron precursor migration / anatomical structure arrangement / regulation of ERK5 cascade / angiotensin-activated signaling pathway involved in heart process / cerebral cortex GABAergic interneuron development / regulation of respiratory burst / positive regulation of ovarian follicle development / auditory receptor cell morphogenesis / cerebral cortex radially oriented cell migration ...semaphorin receptor binding / embryonic olfactory bulb interneuron precursor migration / anatomical structure arrangement / regulation of ERK5 cascade / angiotensin-activated signaling pathway involved in heart process / cerebral cortex GABAergic interneuron development / regulation of respiratory burst / positive regulation of ovarian follicle development / auditory receptor cell morphogenesis / cerebral cortex radially oriented cell migration / negative regulation of osteoblast proliferation / localization within membrane / erythrocyte enucleation / regulation of neutrophil migration / negative regulation of interleukin-23 production / Activated NTRK2 signals through CDK5 / kinocilium / regulation of cell adhesion involved in heart morphogenesis / interneuron migration / ruffle assembly / engulfment of apoptotic cell / NTRK2 activates RAC1 / Inactivation of CDC42 and RAC1 / NADPH oxidase complex / cochlea morphogenesis / regulation of hydrogen peroxide metabolic process / regulation of neuron maturation / respiratory burst / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / semaphorin receptor complex / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / cortical cytoskeleton organization / positive regulation of skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / semaphorin receptor activity / ruffle organization / midbrain dopaminergic neuron differentiation / epithelial cell morphogenesis / GTP-dependent protein binding / positive regulation of bicellular tight junction assembly / negative regulation of cell adhesion / cell projection assembly / thioesterase binding / regulation of lamellipodium assembly / negative regulation of fibroblast migration / regulation of neuron migration / regulation of stress fiber assembly / RHO GTPases activate CIT / cell-cell junction organization / RHOD GTPase cycle / motor neuron axon guidance / Nef and signal transduction / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / PCP/CE pathway / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / Activation of RAC1 / RHO GTPases activate KTN1 / sphingosine-1-phosphate receptor signaling pathway / regulation of nitric oxide biosynthetic process / MET activates RAP1 and RAC1 / DCC mediated attractive signaling / quinolinate biosynthetic process / inhibitory synapse assembly / Azathioprine ADME / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / Ephrin signaling / hyperosmotic response / CD28 dependent Vav1 pathway / positive regulation of neutrophil chemotaxis / GTPase activating protein binding / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / superoxide anion generation / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / positive regulation of axonogenesis / ossification involved in bone maturation / lamellipodium assembly / NRAGE signals death through JNK / positive regulation of ruffle assembly / dendrite morphogenesis / small GTPase-mediated signal transduction / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / regulation of cytoskeleton organization / positive regulation of Rho protein signal transduction / positive regulation of dendritic spine development / synaptic transmission, GABAergic / pericentriolar material / positive regulation of actin filament polymerization / establishment or maintenance of cell polarity / Rac protein signal transduction / semaphorin-plexin signaling pathway / RHO GTPases activate PAKs / positive regulation of GTPase activity / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / ficolin-1-rich granule membrane / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / regulation of postsynapse assembly / positive regulation of focal adhesion assembly / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / anatomical structure morphogenesis
類似検索 - 分子機能
GTPase Activation - p120GAP; domain 1 / GTPase Activation - p120gap; domain 1 / : / Plexin-B, PSI domain / Plexin, TIG domain 2 / TIG domain found in plexin / Plexin A/B, PSI domain / Plexin, TIG domain 1 / TIG domain / Plexin, cytoplasmic RasGAP domain ...GTPase Activation - p120GAP; domain 1 / GTPase Activation - p120gap; domain 1 / : / Plexin-B, PSI domain / Plexin, TIG domain 2 / TIG domain found in plexin / Plexin A/B, PSI domain / Plexin, TIG domain 1 / TIG domain / Plexin, cytoplasmic RasGAP domain / Plexin, cytoplasmic RhoGTPase-binding domain / Plexin cytoplasmic RasGAP domain / Plexin cytoplasmic RhoGTPase-binding domain / Plexin family / Plexin repeat / Plexin repeat / Sema domain / semaphorin domain / Sema domain / Sema domain superfamily / Sema domain profile. / IPT/TIG domain / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / ig-like, plexins, transcription factors / Rho GTPase activation protein / IPT domain / PSI domain / domain found in Plexins, Semaphorins and Integrins / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Ubiquitin-like (UB roll) / Small GTP-binding protein domain / Immunoglobulin E-set / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Roll / Immunoglobulin-like fold / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Plexin-B1 / Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Bell, C.H. / Aricescu, A.R. / Jones, E.Y. / Siebold, C.
引用ジャーナル: Plos Biol. / 年: 2011
タイトル: A Dual Binding Mode for RhoGTPases in Plexin Signalling.
著者: Bell, C.H. / Aricescu, A.R. / Jones, E.Y. / Siebold, C.
履歴
登録2011年7月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年10月5日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
X: Plexin-B1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,0764
ポリマ－90,5302
非ポリマー5472
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2450 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area36310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)183.450, 63.810, 84.550
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.53, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1 / Cell migration-inducing gene 5 protein / Ras-like protein TC25 / p21-Rac1


分子量: 20668.826 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-177 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAC1, TC25, MIG5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63000
#2: タンパク質 Plexin-B1 / Semaphorin receptor SEP


分子量: 69860.766 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1533-2135 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLXNB1, KIAA0407, PLXN5, SEP
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O43157
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
配列の詳細S1625T CONFLICT IN UNP ENTRY O43157

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.81 %

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データ収集

回折
IDCrystal-ID
RCSB0666571
11
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. obs: 15655 / Biso Wilson estimate: 72.26 Å2

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解析

ソフトウェア名称: BUSTER / バージョン: 2.9.2 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.2→45.89 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9043 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8542 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2377 786 5.02 %RANDOM
Rwork0.2066 ---
all0.2082 16434 --
obs0.2082 15648 --
原子変位パラメータBiso mean: 66.64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.707 Å20 Å210.6322 Å2
2---2.312 Å20 Å2
3---1.605 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.678 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→45.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5729 0 33 0 5762
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0085885HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.937997HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2069SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes139HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes837HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5885HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd1SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion1.6
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.52
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion760SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6397SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.42 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2956 123 4.38 %
Rwork0.2528 2684 -
all0.2547 2807 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.63450.295-0.11041.64040.51443.3850.17530.0027-0.20150.3594-0.01680.2888-0.0877-0.4187-0.1585-0.00090.03170.1005-0.12070.0395-0.073422.4945-18.842631.646
21.99181.32670.90472.5341.03582.50950.0474-0.0902-0.3226-0.31240.00920.32090.0419-0.4128-0.0566-0.1318-0.068-0.07870.06380.062-0.11418.1161-35.0871-6.5955
32.3308-2.3222-4.26524.2102-3.51443.64570.00650.27610.1682-0.1570.07990.0653-0.153-0.0743-0.08640.17040.08820.0811-0.01490.12550.114242.9258-54.84115.6567
41.7625-0.1447-0.56992.61731.31333.53660.0983-0.07070.08740.08330.0985-0.3179-0.32150.058-0.1968-0.01630.01750.0908-0.1167-0.0084-0.136238.7754-19.882114.5173
52.39260.6145-1.05542.5630.68814.25210.2215-0.1683-0.01240.29660.0559-0.0036-0.08650.0262-0.2774-0.15290.0962-0.0279-0.26540.0791-0.189430.0475-18.897126.5785
66.68663.6071.3456.73270.89284.091-0.1325-0.1743-0.0456-0.3893-0.11960.137-0.08390.06680.2521-0.3039-0.1633-0.1876-0.181-0.036-0.0549-4.6276-50.4964-29.858
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ X|1560 - X|1699 }X1560 - 1699
2X-RAY DIFFRACTION2{ X|1700 - X|1890 }X1700 - 1890
3X-RAY DIFFRACTION3{ X|1891 - X|1908 }X1891 - 1908
4X-RAY DIFFRACTION4{ X|1909 - X|1999 }X1909 - 1999
5X-RAY DIFFRACTION5{ X|2000 - X|2129 }X2000 - 2129
6X-RAY DIFFRACTION6{ A|1 - A|178 }A1 - 178

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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