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万見
- PDB-3stn: Structure of human LFABP (apo-LFABP) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3stn
タイトルStructure of human LFABP (apo-LFABP)
要素Fatty acid-binding protein, liver
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / LFABP / Palmitic acid (パルミチン酸) / Fatty acid binding (脂肪酸)
機能・相同性
機能・相同性情報


response to vitamin B3 / oleic acid binding / apical cortex / positive regulation of fatty acid beta-oxidation / bile acid binding / intestinal absorption / Heme degradation / long-chain fatty acid transmembrane transporter activity / heterocyclic compound binding / Triglyceride catabolism ...response to vitamin B3 / oleic acid binding / apical cortex / positive regulation of fatty acid beta-oxidation / bile acid binding / intestinal absorption / Heme degradation / long-chain fatty acid transmembrane transporter activity / heterocyclic compound binding / Triglyceride catabolism / antioxidant activity / peroxisomal matrix / fatty acid transport / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / fatty acid binding / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / phospholipid binding / PPARA activates gene expression / Cytoprotection by HMOX1 / cellular response to hydrogen peroxide / cellular response to hypoxia / chromatin binding / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex / extracellular exosome / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Cytosolic fatty-acid binding proteins signature. / Intracellular lipid binding protein / Cytosolic fatty-acid binding / Calycin beta-barrel core domain / Calycin / Lipocalin / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fatty acid-binding protein, liver
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.595 Å
データ登録者Sharma, A. / Sharma, A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Fatty acid induced remodeling within the Human liver fatty acid binding protein
著者: Sharma, A. / Sharma, A.
履歴
登録2011年7月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fatty acid-binding protein, liver


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6001
ポリマ－14,6001
非ポリマー00
水25214
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)30.135, 57.080, 74.241
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Fatty acid-binding protein, liver / Fatty acid-binding protein 1 / Liver-type fatty acid-binding protein / L-FABP


分子量: 14599.728 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FABP1, FABPL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07148
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.36 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.15M potassium bromide, 30% polyethylene glycol monomethyl ether (PEG MME) 2000, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年10月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.59→50 Å / Num. all: 4305 / Num. obs: 4274 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル解像度: 2.59→2.68 Å / 冗長度: 11.7 % / Rmerge(I) obs: 0.43 / % possible all: 92.7

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX1.7_650精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345dtbデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.595→9.979 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.26 / FOM work R set: 0.7322 / SU ML: 0 / σ(F): 0.65 / 位相誤差: 30.47 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2667 188 4.52 %
Rwork0.2447 --
obs0.2465 4163 99.24 %
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 48.797 Å2 / ksol: 0.312 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 160.35 Å2 / Biso mean: 65.6299 Å2 / Biso min: 25.94 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.595→9.979 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数989 0 0 14 1003
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031011
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.2221356
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.016159
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.001173
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.857382
LS精密化 シェル解像度: 2.5945→9.9795 Å / Total num. of bins used: 1
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2667 188 -
Rwork0.2447 3975 -
all-4163 -
obs--99 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.8827-0.1832-0.03741.8681-0.1750.01720.19850.25310.29920.0659-0.3004-0.0580.03720.06410.12170.43730.1260.06430.4776-0.01830.36637.50510.2165-14.5232
20.74520.9929-0.0521.347-0.12640.89070.2420.04550.0686-0.11750.10270.80830.45740.2021-0.27420.43030.1469-0.23440.28420.01770.35473.5403-8.1672-19.4884
31.0966-0.99041.3791.1412-1.62142.48030.1082-0.1586-0.3049-0.24940.38810.71310.3932-0.2408-0.50140.334-0.1-0.00490.33310.02330.55491.5064-15.9402-11.9143
40.7180.6096-0.62360.94080.22281.81970.1406-0.0006-0.1530.0098-0.1769-0.3784-0.18090.47570.07370.2062-0.0001-0.00310.3650.06730.27613.1042-8.1445-14.0282
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 1:13)A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 14:54)A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 55:82)A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 83:127)A0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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