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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3sqv | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of E. coli O157:H7 E3 ubiquitin ligase, NleL, with a human E2, UbcH7 | ||||||
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![]() | LIGASE/SIGNALING PROTEIN / effector protein / pentapeptide / HECT domain / HECT E3 ubiquitin ligase / E2 ubiquitin conjugating enzyme / protein-protein complex / ubiquitin transfer / ubiquitin / ubiquitination / LIGASE-SIGNALING PROTEIN complex | ||||||
機能・相同性 | ![]() cell cycle phase transition / ubiquitin-protein transferase activator activity / HECT-type E3 ubiquitin transferase / protein K11-linked ubiquitination / cellular response to glucocorticoid stimulus / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / cellular response to steroid hormone stimulus / ubiquitin conjugating enzyme activity ...cell cycle phase transition / ubiquitin-protein transferase activator activity / HECT-type E3 ubiquitin transferase / protein K11-linked ubiquitination / cellular response to glucocorticoid stimulus / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / cellular response to steroid hormone stimulus / ubiquitin conjugating enzyme activity / ubiquitin ligase complex / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / positive regulation of protein ubiquitination / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Regulation of TNFR1 signaling / protein modification process / Regulation of necroptotic cell death / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / host cell / ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription coactivator activity / cell population proliferation / protein ubiquitination / ubiquitin protein ligase binding / regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / RNA binding / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Lin, D.Y. / Chen, J. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structures of two bacterial HECT-like E3 ligases in complex with a human E2 reveal atomic details of pathogen-host interactions. 著者: Lin, D.Y. / Diao, J. / Chen, J. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 568.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 469.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域:
NCSアンサンブル:
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 69700.234 Da / 分子数: 2 断片: C-terminal beta-helix domain and HECT-like domain (UNP residues 170-782) 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: Q8X5G6, UniProt: A0A0H3JDV8*PLUS, ubiquitin-protein ligase #2: タンパク質 | 分子量: 18033.723 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #3: 化合物 | ChemComp-SO4 / #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.58 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 詳細: 1.5-1.7 M ammonium sulfate, 0.1 M MES, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月7日 / 詳細: mirrors |
放射 | モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97942 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.3→50 Å / Num. all: 39210 / Num. obs: 38818 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 95.13 Å2 / Rsym value: 0.138 / Net I/σ(I): 20.3 |
反射 シェル | 解像度: 3.3→3.42 Å / 冗長度: 4.2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique all: 3696 / Rsym value: 0.635 / % possible all: 95.2 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRIES 3NB2 AND 1C4Z 解像度: 3.3→48.08 Å / SU ML: 0.41 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.89 / 位相誤差: 33.46 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.27 Å / VDWプローブ半径: 0.6 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 119.124 Å2 / ksol: 0.306 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 128.3 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.3→48.08 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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