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- PDB-3sow: Structure of UHRF1 PHD finger in complex with histone H3K4me3 1-9... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3sow
タイトルStructure of UHRF1 PHD finger in complex with histone H3K4me3 1-9 peptide
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
  • Histone H3
キーワードLIGASE / Zn coordinated PHD finger / Histone binding / Histone H3
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing) activity / histone H3 ubiquitin ligase activity / DNA damage sensor activity / hemi-methylated DNA-binding / histone H3K9me2/3 reader activity / homologous recombination / regulation of epithelial cell proliferation / methyl-CpG binding / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / positive regulation of protein metabolic process ...positive regulation of DNA topoisomerase (ATP-hydrolyzing) activity / histone H3 ubiquitin ligase activity / DNA damage sensor activity / hemi-methylated DNA-binding / histone H3K9me2/3 reader activity / homologous recombination / regulation of epithelial cell proliferation / methyl-CpG binding / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / positive regulation of protein metabolic process / mitotic spindle assembly / heterochromatin / Chromatin modifying enzymes / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein autoubiquitination / : / telomere organization / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / epigenetic regulation of gene expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / replication fork / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / double-strand break repair via homologous recombination / euchromatin / HDMs demethylate histones / NoRC negatively regulates rRNA expression / RING-type E3 ubiquitin transferase / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / spindle / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / nuclear matrix / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / ubiquitin-protein transferase activity / structural constituent of chromatin / ubiquitin protein ligase activity / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / chromatin organization / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / ubiquitin-dependent protein catabolic process / Oxidative Stress Induced Senescence / gene expression / Estrogen-dependent gene expression / histone binding / nucleic acid binding / protein ubiquitination / cadherin binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / DNA damage response / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
: / UHRF1, tandem tudor domain / Tandem tudor domain within UHRF1 / UHRF1/2-like / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain / YDG domain profile. / SET and RING finger associated domain. Domain of unknown function in SET domain containing proteins and in Deinococcus radiodurans DRA1533. / PUA-like superfamily ...: / UHRF1, tandem tudor domain / Tandem tudor domain within UHRF1 / UHRF1/2-like / SRA-YDG / SRA-YDG superfamily / SAD/SRA domain / YDG domain profile. / SET and RING finger associated domain. Domain of unknown function in SET domain containing proteins and in Deinococcus radiodurans DRA1533. / PUA-like superfamily / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / PHD-finger / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Zinc finger PHD-type signature. / Ring finger / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone H3 signature 1. / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3.1 / E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9501 Å
データ登録者Rajakumara, E. / Patel, D.J.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2011
タイトル: PHD Finger Recognition of Unmodified Histone H3R2 Links UHRF1 to Regulation of Euchromatic Gene Expression.
著者: Rajakumara, E. / Wang, Z. / Ma, H. / Hu, L. / Chen, H. / Lin, Y. / Guo, R. / Wu, F. / Li, H. / Lan, F. / Shi, Y.G. / Xu, Y. / Patel, D.J. / Shi, Y.
履歴
登録2011年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
B: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
C: Histone H3
D: Histone H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,57612
ポリマ－18,0534
非ポリマー5238
水84747
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
C: Histone H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,2886
ポリマ－9,0262
非ポリマー2624
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1020 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area5060 Å2
手法PISA
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1
D: Histone H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,2886
ポリマ－9,0262
非ポリマー2624
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area980 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area4920 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2780 Å2
ΔGint-96 kcal/mol
Surface area9190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.622, 42.622, 183.489
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
詳細Half of the content in the asymmetric unit that contains protein-peptide complex

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase UHRF1 / Inverted CCAAT box-binding protein of 90 kDa / Nuclear protein 95 / Nuclear zinc finger protein ...Inverted CCAAT box-binding protein of 90 kDa / Nuclear protein 95 / Nuclear zinc finger protein Np95 / HuNp95 / RING finger protein 106 / Transcription factor ICBP90 / Ubiquitin-like PHD and RING finger domain-containing protein 1 / Ubiquitin-like-containing PHD and RING finger domains protein 1


分子量: 7920.976 Da / 分子数: 2 / 断片: UHRF1 (UNP Residues 298-367) / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: PreScission protease cleavable N-terminal GST tag / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ICBP90, NP95, RNF106, UHRF1 / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2 (DE3)
参照: UniProt: Q96T88, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3


分子量: 1105.334 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Chemically synthesized / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P68431*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 47 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.71 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 30% w/v polyethylene glycol 8,000, 0.2 M sodium acetate trihydrate, 0.1 M sodium cacodylate trihydrate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Cryo-cooled double Si(111) double crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. obs: 13122 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 13.3 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Χ2: 2.338 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.95-1.9813.70.7813.235911.17396.1
1.98-2.0213.20.736381.17695.8
2.02-2.0613.80.6036021.17998
2.06-2.113.80.486351.36498.1
2.1-2.1513.20.4146501.37598.2
2.15-2.2140.3556181.4997.6
2.2-2.2513.20.3116591.54898.4
2.25-2.3113.40.2826161.64899
2.31-2.3813.40.2316511.66497.9
2.38-2.4613.30.2176301.74499.1
2.46-2.54130.1866631.87899.3
2.54-2.65130.1636542.10198.6
2.65-2.7713.30.1436382.2499.1
2.77-2.91130.1176612.799.8
2.91-3.112.80.1056753.203100
3.1-3.3312.80.0876753.45799.9
3.33-3.6712.50.0796714.02899.9
3.67-4.212.50.0656954.094100
4.2-5.2913.20.067154.06499.9
5.29-5014.30.0557853.89498.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX1.5_2精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3SOU CHAIN A

3sou


解像度: 1.9501→19.778 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8331 / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.09 / σ(I): 2 / 位相誤差: 22.41 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2467 605 4.95 %RANDOM
Rwork0.203 ---
obs0.2052 12220 92.79 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.842 Å2 / ksol: 0.384 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 71.46 Å2 / Biso mean: 29.5322 Å2 / Biso min: 15.08 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.7793 Å20 Å2-0 Å2
2--5.7793 Å2-0 Å2
3----11.5585 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9501→19.778 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1133 0 8 47 1188
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081157
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1151563
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073162
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004206
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.233451
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9501-2.14610.29271370.20742517265483
2.1461-2.45610.22981630.19882759292291
2.4561-3.09260.25271510.20363030318197
3.0926-19.77950.23821540.20223309346399

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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