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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3soo | ||||||
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タイトル | Crystal structure of a LINE-1 type transposase domain-containing protein 1 (L1TD1) from HOMO SAPIENS at 2.73 A resolution | ||||||
要素 | LINE-1 type transposase domain-containing protein 1 | ||||||
キーワード | RNA BINDING PROTEIN / Alpha/beta protein / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY / Partnership for Stem Cell Biology / STEMCELL | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 retrotransposition / single-stranded RNA binding / ribonucleoprotein complex / intracellular membrane-bounded organelle 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.73 Å | ||||||
データ登録者 | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for Stem Cell Biology (STEMCELL) | ||||||
引用 | ジャーナル: To be published タイトル: Crystal structure of a LINE-1 type transposase domain-containing protein 1 (L1TD1) from HOMO SAPIENS at 2.73 A resolution 著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for Stem Cell Biology (STEMCELL) | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3soo.cif.gz | 114 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3soo.ent.gz | 95.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3soo.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/so/3soo ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/so/3soo | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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2 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 10275.656 Da / 分子数: 3 / 断片: residues 235-321 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BC111559, ECAT11, L1TD1 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q5T7N2 #2: 化合物 | ChemComp-SO4 / #3: 化合物 | ChemComp-CL / | 配列の詳細 | 1. THE CONSTRUCT (RESIDUES 235-321) WAS EXPRESSED WITH A N-TERMINAL PURIFICATION TAG ...1. THE CONSTRUCT (RESIDUES 235-321) WAS EXPRESSED WITH A N-TERMINAL PURIFICATI | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.39 % 解説: While data were scaled with XSCALE, the final statistics reported in the REMARK 200 section have been calculated with SCALA with fixed scales and no sd correction. |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6 詳細: 0.2M potassium sodium tartrate, 2.0M ammonium sulfate, 0.1M sodium citrate pH 5.6, NANODROP', VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.91162,0.97932,0.97907 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月21日 / 詳細: double crystal monochromator | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 |
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反射 | 解像度: 2.73→48.712 Å / Num. all: 11913 / Num. obs: 11913 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.7 % / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 15.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1
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-位相決定
位相決定 | 手法: 多波長異常分散 |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.73→48.712 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9186 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. SULFATE, CHLORIDE MODELED ARE PRESENT IN PROTEIN/CRYSTALLIZATION/ CRYO CONDITIONS. 4. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING BUSTER'S LSSR RESTRAINT REPRESENTATION (-AUTONCS). 5. THE PROTEIN WAS SUBJECTED TO REDUCTIVE METHYLATION PRIOR TO CRYSTALLIZATION AND LYSINES HAVE BEEN MODELED AS N-DIMETHYL-LYSINE (MLY). HOWEVER, METHYL GROUPS ON LYSINES WERE NOT MODELED DUE TO POOR SIDE-CHAIN DENSITY.
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原子変位パラメータ | Biso max: 224.81 Å2 / Biso mean: 118.5537 Å2 / Biso min: 66.96 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.73→48.712 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.73→2.99 Å / Total num. of bins used: 6
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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